Автор работы: Пользователь скрыл имя, 02 Января 2014 в 19:49, доклад
Благодаря мышцам, точнее, благодаря их способности сокращаться человеческий организм может выполнять различные движения, сохранять равновесие и определенное положение тела в пространстве. Мышцы, в отличие от костей и соединений, являются активным элементом аппарата движения.
Актин — сократительный белок, состоящий из 375 аминокислотных остатков с молекулярной массой 42300, который составляет около 15 % мышечного белка. Под световым микроскопом более тонкие молекулы актина выглядят светлой полоской (так называемые «Ι-диски»). В растворах с малым содержанием ионов актин содержится в виде единичных молекул с шарообразной структурой, однако в физиологических условиях, в присутствии АТФ и ионовмагния, актин становится полимером и образует длинные волокна (актин фибриллярный), которые состоят из спирально закрученных двух цепочек молекул актина. Соединяясь с другими белками, волокна актина приобретают способность сокращаться, используя энергию, содержащуюся в АТФ.
Миозин — основной мышечный белок; содержание его в мышцах достигает 60 %. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. Эти белки проявляют энзиматическую активность АТФазы, необходимую для сокращения актомиозина. Под микроскопом молекулы миозина в мышцах выглядят тёмной полоской (так называемые «А-диски»).
Актомиозин — белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, характеризующийся энзиматической активностью АТФазы. Это значит, что благодаря энергии, освобождённой в процессе гидролиза АТФ, актомиозин может сокращаться. В физиологических условиях актомиозин создаёт волокна, находящиеся в определённом порядке. Фибриллярные части молекул миозина, собранные в пучок, образуют так называемую толстую нить, из которой перпендикулярно выглядывают миозиновые головки. Молекулы актина соединяются в длинные цепочки; две таких цепочки, спирально закрученные друг вокруг друга, составляют тонкую нить. Тонкая и толстая нити расположены параллельно таким образом, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми, а каждая толстая нить — шестью тонкими; миозиновые головки цепляются за тонкие нити.
В целом, мышечная
ткань состоит из воды, белков и
небольшого количества прочих веществ: гликогена, липидов, экстрактивных азотсодержащих
веществ, солейорганических и неорганиче
Химический состав поперечно-полосатых мышц млекопитающих (средние значения)[1] | |
|
Компонент |
Процент от сырой массы |
Вода |
72-80 |
Плотные вещества, |
20-28 |
в том числе |
|
белки |
16,5-20,9 |
гликоген |
0,3-3,0 |
фосфоглицериды |
0,4-1,0 |
холестерин |
0,06-0,2 |
креатин + креатин-фосфат |
0,2-0,55 |
креатинин |
0,003-0,005 |
АТФ |
0,25-0,40 |
карнозин |
0,2-0,3 |
карнитин |
0,02-0,05 |
ансерин (англ. Anserine) |
0,09-0,15 |
свободные аминокислоты |
0,1-0,7 |
молочная кислота |
0,01-0,02 |
зола |
1,0-1,5 |
Мышечные белки принято подразделять в зависимости от их растворимости в воде или соляных средах. Выделяют три главные группы белков: саркоплазматические (35 % от общего количества белка), миофибриллярные (45 %) и белки стромы (20 %). В состав белков саркоплазмы входят несколько белковых веществ, обладающих свойствами глобулинов, ряд протеинов, миоглобин, белки-ферменты, парвальбумины. Парвальбумин секвестирует уровни ионов Ca2+, что ускоряет мускульное расслабление. Белки-ферменты находятся в митохондриях и регулируют процессы тканевого дыхания, азотистый и липидный обмен и пр. Саркоплазматические белки растворяются в соляных средах с низкой ионной силой.
Миозин, актин и актомиозин относятся к группе миофибриллярных белков, отвечающих за сокращения мышц. Сюда же относятся регуляторные белки: тропомиозин,тропонин, α- и β-актинин (англ. Actinin). Комплекс тропомиозина и тропонина отвечает за чувствительность мышц к ионам Ca2+. Миофибриллярные белки растворяются в соляных средах с высокой ионной силой. Содержание миофибриллярных белков зависит от типа мышц, при этом белки также отличаются своими физико-химическими свойствами. Наибольшее их количество наблюдается в скелетных мышцах, в миокарде их намного меньше, и менее всего — в гладких мышцах. Например, в мышечной ткани желудка белков этой группы в 2 раза меньше, чем в поперечнополосатых мышцах.
К белкам стромы относится коллаген и эластин. В отличие от миофибриллярных белков, содержание белков стромы максимально в гладких мышцах и сердечной мышце.
При развитии организма
происходит существенное изменение
химического состава мышц. Общее
содержание белков в мышечной ткани
эмбрионов меньше, чем у взрослых
особей, а воды, соответственно, больше. Также отличается
состав непосредственно белковой массы,
когда по мере развития происходит уменьшение
количества белков стромы и повышается
содержание миозина и актомиозина. Также
происходит уменьшение присутствия нуклеопротеинов, Р
Мышечная ткань живых организмов представлена многочисленными мышцами различной формы, строения, процесса развития, выполняющими разнообразные функции. Различают:
Учитывается число суставов, через которые перекидывается мышца: