Биологическая безопасность молока

Все процессы денатурации  казеина, кроме высаливания считаются необратимыми, но это верно только в том случае, если под обратимостью процессов понимается восстановление нативных третичной и вторичной структур белков молока. Практическое значение имеет обратимое поведение белков, когда они из осажденной формы могут переходить снова в коллоидно-дисперсное состояние. Сычужное свертывание в любом случае представляет собой необратимую денатурацию, так как при этом расщепляются главные валентные связи. Сычужные казеины не могут перейти вновь в первоначальную коллоидную форму. И наоборот, обратимость может способствовать гелеобразованию пара — Н-казеина сублимационной сушки при добавлении концентрированного раствора поваренной соли. Обратим также процесс образования мягкого геля, обладающего тиксотропными свойствами, в УВТ-молоке при комнатной температуре. На начальной стадии легкое встряхивание приводит к пептизации геля. Осаждение кислоты казеина — обратимый процесс. В результате добавления соответственного количества щелочи казеин в виде казеината снова переходит в коллоидный раствор. Хлопьеобразование казеина имеет также большое значение с точки зрения физиологии питания. Мягкий сгусток образуется при добавлении слабокислых компонентов, например, лимонной кислоты, или удалении части ионов кальция методом ионообмена, а также при предварительной обработке молока протеолептическими ферментами, т. к. такой сгусток образует в желудке тонкий мягкий сгусток.

 

4. Гидролиз белков молока

 

По молекулярному  весу казеина и других молочных белков можно заключить, что белковая молекула является сложным соединением. Молекулы белков молока под влиянием кислот, щелочей, а особенно ферментов протеаз, выделяемых молочнокислыми и другими  бактериями, гидролизуются с образованием веществ меньшего молекулярного веса, вплоть до аминокислот. Естественно, что при гидролизе белка не сразу получаются конечные продукты распада, а образуются промежуточные соединения.

Конечными продуктами гидролиза белков являются альфа-аминокислоты, у которых при первом углеродном атоме после кислотной группы вместо одного атома водорода находится аминная группа. Число аминокислот в белках доходит до 30.

Русский биохимик А.Я.Данилевский около 80 лет назад впервые высказал предположение, что связь аминокислот в белках может быть осуществлена посредством пептидной связи, получаемой при взаимодействии двух аминокислот

NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH => NH2 – CH2 – CO –  NH – CH2 – COOH + H2O

Аминоуксусная кислота  Дипептид

Из двух аминокислот  получается дипептид, который, имея также  свободные аминогруппу и карбоксильную (кислотную), вступает в реакцию с  новой аминокислотой, давая трипептид. В результате, из большого числа аминокислот могут образовываться полипептиды.

Синтез подобного  рода полипептидов осуществил немецкий химик Э.Фишер, утверждавший, что белки построены из аминокислот, соединенных только пептидными связями.

Взгляды Э.Фишера на строение белковых веществ считали правильными несколько десятилетий, однако постепенно накапливались факты, расходившиеся с этой теорией. Так, было установлено, что белки пищи в пищеварительном тракте человека подвергаются воздействию ряда ферментов – вначале пепсина в желудке, затем трипсина и полипептидаз в кишечнике. Если бы в белках имелись только пептидные связи, то не требовалось бы несколько ферментов. Работы акад. Н.Д.Зелинского и проф. В.С.Садикова показали, что в действительности аминокислоты в белках связаны не только пептидной связью, но и другими, среди которых имеет большое значение дикетопиперазиновая связь.

Дикетопиперазиновая связь образуется при реакции  двух аминокислот с выделением двух частичек воды, в результате чего появляется циклическое соединение.

Затем в белках между  аминокислотами были установлены дисульфидные связи (-S-S-), сложноэфирные, водородные, амидиновые (-N=C<); последние установлены проф. Н.И.Гавриловым. Таким образом, в настоящее время белковая молекула представляется в виде сложного соединения, в котором основными формами связи между аминокислотами являются пептидные и дикетопиперазиновые.

Все формы связи  в белках получаются в результате выделения молекул воды из аминокислот; следовательно, обратное присоединение  молекул воды по тем же связям вызовет  гидролиз (распад) белковой молекулы.

Молочные белки  при гидролизе дают соединения с  постепенно уменьшающимся молекулярным весом: белок – альбумозы – пептоны – полипептиды – дипептиды – аминокислоты.

Альбумозы – крупные осколки белков, сравнительно мало отличающиеся от них, растворимые в воде, дают коллоидные растворы.

Пептоны – продукты гидролиза альбумоз, значительно отличающиеся от белков, легко растворяются в воде.

Полипептиды – продукты дальнейшего гидролиза – представляют собой несколько аминокислот, соединенных  пептидными связями. Полипептиды растворимы в воде.

Дипептиды – соединения двух аминокислот.

В сыре и других молочных продуктах имеются соединения, полученные в процессе гидролиза  белков. В большинстве случаев  они повышают питательную ценность продуктов, так как делают азотистые  вещества болееусвояемые.

 

5. Значение белков молока в питании человека

 

Молоко один из самых  совершеннейших пищевых продуктов, созданных природой. Оно представляет собой сложную биологическую  жидкость, которая образуется в молочной железе самок млекопитающих и  обладает высокой пищевой ценностью, иммунологическими и бактерицидными свойствами. Молоко является незаменимой  полноценной пищей для новорожденных  и высокоценным продуктом питания  для человека всех возрастов. Молоко и молочных продукты широко применяются  для лечения и профилактики различных  болезней человека (ЖКТ, печени, легких).

Молоко содержит все необходимые для питания  человека вещества – белки, жиры, углеводы. Кроме того, в нем содержатся многие ферменты, витамины, минеральные вещества и многие другие важные для питания элементы. Соотношение в рационе белка, жира и углеводов должно находится в соотношении 1:1:4. Состав молока по этим показателям наиболее близок к необходимому и составляет 1:1:1,5. Питательная ценность молока определяется содержанием белка и жира, молочного сахара, органическими кислотами, витаминами, ферментами и рядом других компонентов. Энергетическая ценность 200 мл молока составляет 630 Дж и покрывает дневную потребность в:

·  белке на 18%,

·  кальции на 36%,

·  йоде на 35%,

·  рибофлавине и витамине D, и фосфоре на 24%,

·  В12 на 20%, В6 на 10%,

·  магния и понтотеновой кислоты на 8%,

·  цинка и витамина А на 6%,

·  меди, тиамина и витамина С на 4%,

·  биотина, витамина Е на 2%.

Особую ценность представляют белки молока – наиболее важные в биологическом отношении  органические вещества. Образующиеся в результате расщепления белков аминокислоты идут на построение клеток организма, ферментов, защитных тел, гормонов и т.д. По содержанию незаменимых  аминокислот (лизин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин) белки молока относятся к белкам высокой биологической ценности.

Особенно богаты незаменимыми аминокислотами сывороточные белки молока – они содержат больше по сравнению с казеином лизина, триптофана и некоторых других аминокислот. Содержание многих незаменимых аминокислот  в них значительно выше не только по сравнению с белками растительных продуктов, но и по сравнению с  некоторыми белками мяса и рыбы. Поэтому использование белков молока в хлебопекарной, кондитерской и  мясной промышленности повышает биологическую  ценность пищевых продуктов. Кроме  того, казеин и сывороточные белки  молока обладают рядом важных функциональных свойств (водосвязывающая, эмульгирующая, пенообразующая и др.), позволяющих использовать их концентраты в качестве белковых компонентов разнообразных продуктов.

Одним из важных качеств  белков молока является то, что они  содержатся в растворенном состоянии, легко атакуются и перевариваются протеолитическими ферментами пищеварительного тракта. Степень усвояемости молока составляет 96-98%.

Повышается энергетическая ценность продуктов и улучшается их усвояемость при добавлении к  ним молока. Белки молока почти  не оставляют вредных продуктов  распада и оказывают благоприятное  влияние на пищеварение.

На жизнедеятельности  организма отрицательно сказывается дефицит белка молока. При этом отмечается нарушение азотистого баланса в связи с превалированием распада белка над его синтезом. Организм, испытывая недостаток белка, начинает питаться собственными тканями.

Чтобы этого избежать, необходимо постоянно вводить в  организм достаточное количество белка  с пищей.

Суточная потребность  в белке зависит от пола, возраста, образа жизни человека. Основным источником биологически полноценного белка является животная пища.

Молочный белок  содержит все жизненно необходимые  аминокислоты, поэтому он так важен  для потребностей растущего организма, для быстрого воссоздания клеток у больных и выздоравливающих. При смешанном питании белок  молока повышает полноценность белков злаковых, обогащая аминокислотный состав принимаемой пищи. Например, при  употреблении хлеба с сыром или  гречневой каши с молоком сравнительно невысокая питательная ценность растительных белков значительно повышается. Видовая специфичность белков молока ближе к тканевым белкам человеческого  организма, что также улучшает его  усвоение. Взаимное обогащение белков происходит не только при одновременном  приеме их с пищей, но также и в  том случае, когда они потребляются в разное время дня. Поэтому в  целях сбалансированного полноценного питания следует по возможности  ежедневно употреблять молоко.

В альбумине молока содержится большое количество триптофана, который совместно с лизином  и никотиновой кислотой необходим  для роста и развития костной  и мышечной ткани. Триптофан также  совместно с никотиновой кислотой предупреждает авитаминоз — пеллагру.

Глобулин молока, как известно, является носителем  иммунных тел и источником антибиотических  особенностей питьевого молока, особенно молозива. Лизин совместно с аргинином  необходим для сперматогенеза. Валин — для нормальной деятельности нервной системы и пищеварения. При недостатке в пище лейцина и изолейцина приостанавливается рост, развивается малокровие и появляется ряд нервных расстройств.

Казеин молока, благодаря  наличию метионина и холина, предупреждает  жировую инфильтрацию печени.

При сокращении поступления  белка с пищей либо при увеличении его потребления при тяжелой  физической работе или в результате болезни возникает белковая недостаточность.

Дефицит белка в  питании уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как  снижается уровень образования  антител, нарушается синтез других защитных факторов — лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов.

Недостаток белка  в организме неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем, а  также снижает аппетит, в связи с чем уменьшается приток белка с пищей — возникает порочный: круг. Избыточное белковое питание также неблагоприятно отражается на организме. Как известно, лишний белок в организме не откладывается и в таком случае увеличивается белковая нагрузка на печень и почки (печень участвует в обмене белка, а почки выводят продукты обмена белков). Усиленное белковое питание приводит к перевозбуждению нервной системы, что постепенно приводит к неврозам. Вследствие нарушения белкового обмена возникают гиповитаминозы А и В6, снижается толерантность к умственным и физическим нагрузкам, создаются предпосылки для возникновения гипертонической болезни, ишемической болезни сердца, атеросклероза и аутогенсибилизация организма (образуются антитела к собственным тканям). При наличии повышенного количества белков в пище нарушается процесс пищеварения. При этом вначале отмечается увеличение, а затем торможение секреции желудочного сока, что ухудшает усвоение пищи. Исходя из вышеизложенного, мы можем отметить, что дефицит белка и его избыток для здоровья вредны.

Связь молекулы молочного  белка с фосфатами, кальцием, липидами и витаминами повышает биологическую  ценность пищи.

1.6 Использование  белков молока в пищевой промышленности

В настоящее время  современный рынок пищевых продуктов  в основном расширяется за счет появления  продуктов функциональной направленности. Под функциональными подразумеваются продукты, предназначенные для систематического употребления в составе пищевых рационов всеми возрастными группами здорового населения, снижающие риск развития заболеваний, связанных с питанием, сохраняющие и улучшающие здоровье за счет наличия в них физиологически функциональных пищевых ингредиентов.

В качестве функциональных ингредиентов на основании априорной  информации в производстве комбинированных  продуктов используют подсластители  для диабетического питания, сывороточные и соевые белки, флавоноиды, минеральные вещества (йод, кальций), пищевые волокна, поливитаминные премиксы, пребиотики, пробиотики и др.