Ферменты и их характерные признаки

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

«Пермский национальный исследовательский  политехнический университет»

Лысьвенский филиал

Факультет: Среднего профессионального образования

Специальность: 080402.51 Товароведение (по группам  однородных товаров)

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

по дисциплине: « Микробиология, санитария и гигиена    непродовольственных товаров»

на тему: «Ферменты и их характерные признаки»

Выполнил

студент группы ЗТ-10-1

Аликина К. А.

«___» ____________ 20____ г.

_________________________

(подпись студента)

                                                                                              Проверил  

преподаватель Тетюева А.А.

Оценка _____________________

____________________________

(подпись преподавателя)

«___» ____________2011 г.

Лысьва, 2011 г.

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

В настоящее время наука о ферментах − это энзимология превратилась в большую бурно развивающуюся отрасль знания с многочисленными ответвлениями, тесно связанную со многими науками, особенно с биохимией, физической химией, бактериологией, микробиологией, генетикой, ботаникой, сельским хозяйством, фармакологией, токсикологией, патологией, физиологией, медициной и химической технологией. Кроме того, она имеет важное практическое применение в столь различных областях, как, например, бродильные производства, борьба с вредителями в сельском хозяйстве.

Многие научные работники в различных частях света посвятили себя изучению различных энзимологических проблем; учреждены специальные институты по изучению ферментов, существует целый ряд энзимологических журналов, и по отдельным вопросам энзимологии к настоящему времени имеется   обширная литература.   

Цель работа − рассмотреть  особенности ферментов и классификацию по признакам.

1 ПОНЯТИЕ ФЕРМЕНТОВ

«Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме - дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они  много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу».

2 СОСТАВ

После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простатической группы).

Ферменты -  простые белки - построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К этой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов.  Ферменты - сложные белки - содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый - например, нуклеотиды, гуминовую группу, витамины, атомы (катионы) металла. К таким ферментам обычно относятся ферменты окислительно-восстановительного  действия. Прочность связи между белковым компонентом и простатической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в других -  простатическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простатические группы ферментов получили название коферментов. При отделении простатической группы от белковой части фермент теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простатической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного центра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простатической группой и боковымигруппами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на, каком - либо участке цепи. По-видимому, активный центр формируется из компонентов, удалённых в первичной структуре полипептидной цепи, но пространственно сближенных благодаря специфической укладке полипептидной цепи.

3 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции оксидоредуктазы;

Ферменты переноса различных  группировок (метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.

 Ферменты, осуществляющие гидролиз химических связей – гидролазы.

Ферменты не гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.

Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии донаторов энергии, например АТФ,- лигазы.

Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.

 ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие   окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осуществляют перенос водорода и электронов и по своим  привальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простатические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).

ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы (в зависимости от того, перенос какой группы они осуществляют, их соответственно называют). Среди них известны ферменты, осуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и другие.

Трансферазы благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.

ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами  (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так Следующая страница; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид - гидролазы, действует на пептидную связь и другие.

ЛИАЗЫ − это ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата не гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки - например ацетил – Со А. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.

ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то - есть осуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи и другие.

ЛИГАЗЫ - раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании выделен отдельный класс лиаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэргических связей АТФ.

1.3 ХАРАКТЕРНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТА

Ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют высокую активность в условиях умеренной температуры, рН среды, близких к нейтральным, и нормальном давлении;

Ферменты обладают высокой специфичностью действия, как в отношении природы субстрата, так и типа химической реакции, т.е. среди множества веществ находящихся в клетке фермент выбирает лишь то, в превращении которого он будет участвовать;

При ферментативных реакциях наблюдаются лишь незначительные побочные процессы, т.е. выход продукта реакции  практически 100%-ный;

Ферменты  регулируемы, т.е. их активность под воздействием ряда факторов может изменяться (температура, рН среды, присутствия активаторов и ингибиторов);

Скорость ферментативных реакций прямо пропорциональна количе­ству фермента, поэтому недостаток фермента в организме означает низкую скорость превращения какого-либо соединения, и наоборот, одним из путей приспособления организма является увеличение количества требуемого фер­мента.

1.4 ФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ

Ферментативная реакция зависит от концентрации субстрата [S] и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. В большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимиков, концентрация фермента очень мала, а субстрат присутствует в избытке. Кроме того, биохимики исследуют процессы, достигшие стационарного состояния, при котором образование фермент-субстратного комплекса уравновешивается его превращением в продукт. В этих условиях зависимость скорости (v) ферментативного превращения субстрата от его концентрации [S] описывается уравнением Михаэлиса – Ментен: