ФЕРМЕНТЫ
фермент (англ. enzyme) — белковые молекулы,
реже молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие
(катализирующие) химические реакции в
живых системах.
Описание
Ферменты присутствуют во
всех живых клетках и способствуют
превращению одних веществ (субстратов)
в другие (продукты). Основные функции
ферментов — катализировать превращение
веществ, поступающих в организм
и образующихся при метаболизме,
а также осуществлять молекулярно-биологические
процессы (например, воспроизведение
и реализацию генетической информации).
Ферменты выступают в роли катализаторов
практически во всех биохимических
реакциях, протекающих в живых
организмах: ими катализируется около
4000 реакций. По типу и механизму действия
ферменты подразделяются на оксидоредуктазы
(катализирующие окислительно-восстановительные
реакции), трансферазы (обеспечивающие
катализ реакций переноса функциональных
групп с одной молекулы на другую),
гидролазы (связанные с катализом
реакций гидролиза), лиазы (катализ
негидролитического расщепления групп),
изомеразы (катализирующие реакции
изомеризации, как, например, рацемазы),
лигазы (задействованные в каталитическом
синтезе, например, сшивание фрагментов
двухцепочечной ДНК, молекул, сопряженном
с реакцией гидролиза АТФ). Отличительной
особенностью ферментов по сравнению
с небелковыми катализаторами является
их высокая специфичность — константа
связывания некоторых субстратов с
белком может достигать 1010 л/моль и
более. Специфичность и активность
ферментов определяются их трехмерной
структурой и достигаются частичной
комплементарностью распределения
зарядов и гидрофобных областей
на молекуле субстрата и в центре
связывания субстрата на ферменте.
При этом эффективность ферментов
значительно выше эффективности
небелковых катализаторов: ферменты ускоряют
реакцию в миллионы и миллиарды
раз, небелковые катализаторы — в
сотни и тысячи раз. Многие ферменты
выполняют каталитическую функцию
без дополнительных компонентов. Однако
есть ферменты, которым для осуществления
катализа необходимы кофакторы небелковой
природы. Кофакторы могут быть как
неорганическими молекулами (ионы металлов,
железо-серные кластеры и др.), так
и органическими (например, флавин или
гем). Органические кофакторы, прочно связанные
с ферментом, называются простетическими
группами. Кофакторы органической природы,
способные отделяться от фермента,
называют коферментами. Многие ферменты
после синтеза белковой цепи претерпевают
модификации, без которых фермент
не проявляет свою активность в полной
мере. Такие модификации называются
посттрансляционными (процессингом). Они
являются одним из уровней внутриклеточного
контроля ферментативной активности.
Ферменты участвуют во всех жизненно
важных функциях живых организмов,
поэтому не удивительно, что они
широко используются в пищевой и
текстильной промышленности, в фармакологии
и биотехнологии. Многие ферменты промышленного
назначения производятся биотехнологически
с помощью штаммов-суперпродуцентов
микроорганизмов бактериальной
или грибной природы, полученных
как методами традиционной селекции,
так и методами генетической инженерии.
Авторы
Народицкий Борис Савельевич
Ширинский Владимир Павлович
Нестеренко Людмила Николаевна
Источники
Alberts B., Johnson A., Lewis J. et al. Molecular
Biology of the Cell. 4th ed. — N.Y.: Garland Publishing, 2002.
— 265 p.
Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная
биотехнология: Принципы и применение.
— М.: Мир, 2002. — 589 с.
Марри Р., Греннер Д., Мейес
П., Родуэлл В. Биохимия человека / Под
ред. Л.М. Гинодмана. — М.: Мир, 1993.
Ферменты // Химическая энциклопедия.
Т. 5. — М.: Большая Российская энциклопедия,
1998. С. 83–84.
Ферменты // Википедия, свободная
энциклопедия. — http://ru.wikipedia.org/wiki/Ферменты
(дата обращения: 12.10.2009).
Области применения ферментов в
биологии и медицине