Контрольная работа по "Химии"

 

Раздел 2. Коллоидная химия

 

3. Строение коллоидных  частиц. Правило Пескова-Фаянса.

Коллоидное состояние  характерно для многих веществ, если их частицы имеют размер от 10ˉ⁷ до 10ˉ⁵ см. Суммарная их поверхность огромна, и она обладает поверхностной энергией, за счет которой может адсорбировать частицы из раствора. Образующаяся коллоидная частица называется мицеллой. Она имеет сложное строение и состоит из ядра, адсорбированных ионов, противоионов. Если растворитель взаимодействует с ядром частицы, то образуются лиофильные коллоиды, если не взаимодействует – то лиофобные коллоиды. Строение коллоидных частиц. Коллоидный раствор можно получить обменной реакцией. Рассмотрим образование иодида серебра при сливании разбавленных растворов нитрата серебра и иодида калия:

AgNO₃ + KI = AgI + KNO₃,

.

Если иодид калия и  нитрат серебра взяты в эквивалентных  количествах, частицы AgI растут, достигая размеров, превосходящих размеры коллоидных частиц, и быстро выпадают в осадок. Если же реакцию проводят с разбавленными растворами, то осадок не выпадает, а образуется коллоидный раствор иодида серебра. Основную массу мицеллы составляет ядро – мельчайший кристаллик иодида серебра, состоящий из большого числа молекул: m(AgI). Полученное ядро является носителем свободной поверхностной энергии, поэтому на его поверхности идет адсорбционный процесс. Согласно правилу Пескова – Фаянса, на поверхности ядра мицеллы адсорбируются ионы, имеющиеся в составе ядра, т.е. адсорбируются ионы, находящиеся в избытке. Если получать раствор при избытке иодида калия, то адсорбироваться будут ионы иода. Ионы иода достраивают кристаллическую решетку ядра, образуя адсорбционный слой, и придают ядру отрицательный заряд: m[AgI]nI־. Эти ионы, адсорбирующиеся на поверхности ядра и придающие ему заряд, называются потенциалопределяющими ионами. В растворе находятся также ионы противоположные по знаку потенциалопределяющим ионам, их называют противоионами. В данном случае это катионы К⁺, которые электростатически притягиваются потенциалопределяющими ионами адсорбционного слоя, образуя гранулу:

{m [AgI]nI־ (n – x)K⁺}^x־

г   р   а   н   у   л   а

В адсорбционном слое гранулы  преобладают потенциалопределяющие  ионы I־, число которых можно обозначить n, а количество противоионов K⁺– (n-x). Оставшаяся часть противоионов образует диффузный слой ионов. Ядро с адсорбционным и диффузным слоями называется мицеллой:

{m [AgI]nI־ (n - x)K⁺}^x־xK⁺

м    и    ц    е    л    л    а

Если получать золь иодида серебра при избытке нитрата  серебра, т.е. при избытке Ag⁺, то коллоидная частица благодаря адсорбции ионов Ag⁺ на поверхности ядра получит положительный заряд.

{m[AgI]nAg⁺(n - x)NO₃}^x+xNO₃  (гранула положительна)

{m[AgI]nI־(n - x)K⁺}^x־xK⁺             (гранула отрицательна)

Числа m, n, x в зависимости от условий приготовления золей могут меняться в широких пределах, т.е. мицелла не имеет строго определенного состава. Таким образом, мицелла – электрически нейтральная коллоидная частица, способная к самостоятельному существованию. Она определяет все основные свойства коллоидной системы. Состоит мицелла из ядра кристаллического или аморфного строения, адсорбционного (неподвижного относительно частицы) и диффузного (подвижного) слоев. При пропускании постоянного тока через коллоидный раствор к электродам движутся не мицеллы, которые электронейтральны, а только гранулы. Наличие одноименного заряда у всех частиц золя является фактором его устойчивости. Заряд препятствует слипанию и укрупнению коллоидных частиц, т.е. коагуляции. Стабильность (устойчивость) коллоидных частиц объясняется тем, что на поверхности ядер адсорбируется определенный вид потенциалопределяющих ионов. Те электролиты, ионы которых являются потенциалопределяющими, следует считать стабилизаторами, а ионы, которые адсорбируются поверхностью ядер, - стабилизирующими ионами. При этом на ядре адсорбируются те ионы стабилизатора, которые содержат элементы, общие с ядром.

 

7. Устойчивость  и коагуляция золей. Факторы,  вызывающие коагуляцию. Коллоидная  защита. Пептизация.

 

Золам присуща способность сохранять степень дисперсности – агрегативная устойчивость, которая обусловлена, во-первых, снижением поверхностной энергии системы благодаря наличию на поверхности частиц дисперсной фазы двойного электрического слоя и, во-вторых, наличием кинетических препятствий для коагуляции в виде электростатического отталкивания частиц дисперсной фазы, имеющих одноименный электрический заряд. Агрегативная устойчивость золей обусловлена, таким образом, рядом факторов: во-первых, снижением поверхностной энергии дисперсной фазы (т.е. уменьшения движущей силы коагуляции) в результате образования двойного электрического слоя и, во-вторых, наличием кинетических препятствий для коагуляции в виде электростатического отталкивания имеющих одноименный заряд коллоидных частиц и противоионов. Еще одна причина устойчивости коллоидов связана с процессом гидратации (сольватации) ионов. Противоионы диффузного слоя сольватированы; эта оболочка из сольватированных противоионов также препятствует слипанию частиц. Коллоиды обладают очень высокой поверхностной энергией и являются поэтому термодинамически неустойчивыми; это делает возможным самопроизвольный процесс уменьшения степени дисперсности дисперсной фазы (т.е. объединение частиц в более крупные агрегаты) – коагуляцию золей. Изменение состояния ДЭС может, следовательно, привести к потере агрегативной устойчивости – слипанию частиц в более крупные агрегаты, т.е. коагуляции золя. Коагуляция золей может быть вызвана различными факторами: прибавлением электролитов, нагреванием или замораживанием, механическим воздействием и т.д. Наиболее важным и изученным фактором коагуляции гидрофобных коллоидов является воздействие на них растворов электролитов. КОЛЛОИДНАЯ ЗАЩИТА. Устойчивость лиофобных золей к коагуляции возрастает в присутствии мыл и ВМС: белков, полисахаридов, синтетических полимеров, растворимых в воде, и т.д. Это проявляется в повышении значений порогов коагуляции у защищенного золя и невыполнении правила Шульце-Гарди. Способность защищать золи от коагуляции количественно выражают защитным числом, равным числу миллиграммов сухого ВМС, защищающего 10 мл золя от коагуляции при приливании к золю 1 мл 10%-ного раствора NaCl. В зависимости от природы золя защитное число называют "золотым", если оно относится к золю золота, "серебряным" – для золя серебра, "железным" – для золя Fe(OH)3 и т.д. Очевидно, что чем больше величина защитного числа, тем слабее защитное действие данного ВМС. Наиболее сильным защитным действием обладают белки: желатина, казеинат натрия (защитные числа 0.01 – 0.1), а более слабым – крахмал, декстрин, сапонины (защитные числа 20 – 45). Механизм защитного действия можно объяснить тем, что макромолекулы ВМС адсорбируются на поверхности коллоидных частиц, создавая адсорбционные сольватные слои, которые повышают гидрофильность коллоидных частиц (рис. 9.4). Вследствие этого усиливается взаимодействие частица – растворитель. Сольватные слои обеспечивают большое расклинивающее давление при сближении двух частиц и препятствуют их слипанию. Защитное действие усиливается, если в адсорбционном слое ВМС образуются гелеобразные структуры, обладающие повышенной прочностью и упругостью (это относится, например, к желатине). Значение коллоидной защиты для биологии и фармации чрезвычайно велико. Принцип коллоидной защиты используют при получении колларгола, золей серебра, золота и т.д. Частицы золя серебра так хорошо защищены, что не коагулируют даже при высушивании. Белки крови защищают капельки жира, холестерин и другие гидрофобные вещества от коагуляции. Понижение содержания защитного белка в организме приводит к отложению холестерина на стенках сосудов, образованию камней в почках, печени и т.п. Пептизацией (дезагрегацией) называется процесс расщепления коагулировавшего золя (коагулята) на первичные частицы – процесс, противоположный коагуляции. Пептизация возможна лишь тогда, когда структура частиц в коагуляте не изменена по сравнению с первоначальной (т.е. когда еще не произошло полного сращивания частиц и они слабо связаны друг с другом). Различают непосредственную и опосредованную пептизацию. Непосредственная пептизация происходит в результате добавления к коагуляту электролита, содержащего потенциалопределяющий ион; в результате его специфической адсорбции на поверхности частиц дисперсной фазы их заряд вновь увеличивается, толщина двойного электрического слоя возрастает. Это приводит к тому, что силы отталкивания между частицами начинают преобладать над силами притяжения; происходит деагрегация – распад образовавшегося ранее агрегата из слипшихся частиц. Опосредованная пептизация вызывается добавлением в систему вещества, химическое взаимодействие которого с поверхностью коагулята приводит к высвобождению потенциалопределяющих ионов. Например, коагулировавший золь гидроксида железа(III) может быть пептизирован добавлением в систему либо какой-либо соли железа (непосредственная пептизация), либо соляной кислоты (опосредованная пептизация).

 

Раздел 3. Органическая химия

 
13. Пептиды и пептидная связь.

 

Пептиды (01051051008091807180%01051051008091807180%%01051051008091807180греч. πεπτος — питательный) — семейство веществ, 09000501018молекулы которых построены из остатков α-000800008100100аминокислот, соединённых в цепь 090501080400018102180718пептидными (амидными) связями —C(O)NH—. Это природные или синтетические соединения, содержащие десятки, сотни или тысячи 09000005118%09000005118%%%09000005118%%мономерных звеньев — 000800008100118аминокислот. Полипептиды состоят из сотен аминокислот, в противоположность 0900803000501080418олигопептидам, состоящим из небольшого числа аминокислот (не более 10-50), и простым пептидам (до 10). Свойства пептидов. Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их 0905102081000181111011100первичной структуры — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве (0101081000181111011100вторичная структура). Классификация пептидов и строение пептидной цепочки. Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:

• олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.;
• полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот.

Соединения, содержащие более  ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление  условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном. По качественному составу различают:

• гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;
• гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.

Пептиды также делятся  по способу связи аминокислот  между собой:

• гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;
• гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.

Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (—NH—CH—OC—). Участок (—CH—) с аминокислотным радикалом образует соединение (—NH—C(R1)H—OC—), называемое аминокислотным остатком. N-концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (—NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является α-карбоксильная группа (OC—). Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку. Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про Несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства. Пептидная связь. Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты. Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный ph) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных протеолитических ферментов (протеаз, пептидгидролаз).

 

15. Состав и  строение белков. Структура белков.

 
ЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением  молекул. Белок можно рассматривать  как сложный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых  организмов, но особо важную роль они  играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО₂ и воды Н₂О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве. Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами. Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение. В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные пептидными (теория русского биохимика А.Я.Данилевского). Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев. Структура белков.

О

Первичная структура белков

 
собый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. В структуре любого белка существует несколько степеней организации: 
 
1.  Первичная структура белка — специфическая последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

 
2. 

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка  — способ скручивания полипептидной  цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной  группы —NH— и карбонильной группы — СО—, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). 
 
3. 

Третичная структура белков

Третичная структура белка  — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной  цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура  белка обуславливает специфическую  биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:  
 
·     дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы, 
 
·     сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой      (-СО-) и гидроксильной (-ОН), 
 
·     солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH₂).

 
4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Четвертичная структура белков

Например, гемоглобин  представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

 

19. Физические  и химические свойства жиров.  ( ненадо)

 

Жиры в природе, их физические свойства.

1. Наряду с углеводами и белками жиры входят в состав всех растительных и животных организмов и составляют одну из основных частей пищи.

2. Животные жиры, как правило, твердые вещества.

3. Растительные жиры чаще бывают жидкими и называются еще маслами.

4. Известны также жидкие жиры животного происхождения (например, рыбий жир) и твердые растительные масла (например, кокосовое масло).

5. Все жиры легче воды.

6. В воде они не растворимы, но хорошо растворяются во многих органических растворителях (дихлорэтане, бензине).

Особенности строения жиров. Строение жиров было установлено М. Шеврелем и М. Бертло. Нагревая жиры с водой (в присутствии щелочи), М. Шеврель еще в начале XIX в. установил, что, присоединяя воду, они разлагаются на глицерин и карбоновые кислоты – стеариновую, олеиновую и др. М. Бертло (1854 г.) осуществил обратную реакцию. Он нагревал смесь глицерина с кислотами и получил при этом вещества, аналогичные жирам; М. Шеврель провел реакцию гидролиза сложного эфира, а М. Бертло осуществил реакцию этерификации, т. е. синтез сложного эфира. На основании этих данных легко прийти к выводу о строении жиров. Характерные особенности жиров.

1. Жиры – это сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и карбоновых кислот.

2. В большинстве случаев жиры образованы высшими предельными и непредельными карбоновыми кислотами, главным образом: