Ферменттік катализ

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 15 Декабря 2012 в 19:47, реферат

Краткое описание

Катализ (грекше katalysіs – бұзылу) – реакция өнімдерінің құрамына кірмейтін, бірақ реакцияға қатысатын катализаторлардың әсерінен реакция жылдамдығының өзгеруі.

Содержание

Химия” Т.С.Сейтембетов. Алматы 1994ж
2. “Бейорганикалых химия” Т.Т.Омаров, М.Р.Танашева. Алматы 2008ж.
3. “Қазақ Энциклопедиясы”, IV-том
4. Ғаламтор мәліметтері.

Вложенные файлы: 1 файл

Ферменнттік катализ.docx

— 29.31 Кб (Скачать файл)

2) Углеводтар мен гликозидтер  гидролазасы да өсімдіктерде  кең таралған. Оларға крахмалды  ыдырататын а және р амилаза  (3.2.1.1), (3.2.1.2), целлюлозаны ыдырататын  целлюлаза (3.2.1.4), мальтозаны ыдырататын  а-глюкозидаза (3.2.1.20), сахарозаны  ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3.2.1.26) жатады.

3) Пептидаза белоктар  мен пептидтердегі пептидтік  байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады.  Олардың көпшілігі тек жануарлар  организмінде кездеседі. Өсімдіктерден  осы класс тармағына жата-тын  бір ғана фермент—папаин (3.4.4.10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден  амин топтарының бөлінуін катализ-дейді.  Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3.5.1.5) жатады. Жақ-сы тазартылған,  кристалл түрінде бұл ферментті  1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның  тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3.5.1.1) мен глутаминаза (3.5.1.2) аспарагин мен глутаминнің  гидролиздік ыдырауын катализдейді.

Лиаза атомдардың түрліше  топтарын ажыратып немесе қосып алу  реакциясын судың немесе фосфор қышқылының қатысуынсыз катализдейді. Олардың  әсер етуі нәтижесінде еселенген  байланыс-тар түзіледі, сондай-ақ олар бұл топтарды еселенген байланыстар  түзілген жерде қосып алады. Лиазаны класс тармақтарына бөлу ажыратылатын байланыстар типіне негізделген. Үш класс тармағын ажыратады.

1. Көміртек-көміртек-лиаза  көміртек атомдарының арасындағы  байланысты үзеді. Бұған пирожүзім  қышқылынан СО2-нің бөлінуін

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) жатады. Бұл — екі компонентті  фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В1 витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4.1.2.13) ферменті фруктоза-1,6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

2. Көміртек-оттек-лиаза субстраттан  сутек пен гидроксилді бөліп  шығарып, су түзеді. Мысалы, фумаратгидратаза (4.2.1.2) ферменті фумар қышқылын  түзе отырып, алма қышқылынан  суды бөліп шығарады:

СООНСНОНСН2СООН----СООНСН = СНСООН + Н2О

Карбангидраза (4.2.1.1) көмір  қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты  қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін  катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза  (4.3.1.1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін  катализдейді.

Изомераза органикалық заттардың  изомерлік өзгерістерін катализдейді. Атомдардың, атом топтарының, фосфор қышқылы  қалдықтары мен әр түрлі радикалдардың  молекула ішілік орын ауыстыруы салдарынан изомеризация процесі өтеді. Изомеризация процесіне көбінесе углеводтар, амин қышқылдары мен органика-лық қышқылдар  ұшырайды. Изомераза бірнеше класс  тармағына бөлінеді.

1. Рацемаза және эпимераза.  Рацемаза D және L-изомерлердің бір-біріне  айналуын, ал эпимераза — эпимеризация  реакцияларын катализдейді.

2. Молекула ішілік оксидоредуктаза  альдоза мен кетозаның бір-біріне  айналуын катализдейді. Мысалы, триозофосфат-изомераза  (5.3.1.1) 3-фосфоглицеринді альдегидті  фосфодиоксиацетонға ай-налдырады.  Бұл реакция фотосинтез және  тыныс алу процестері   кезінде  өтеді.

Лигаза немесе синтетаза — АТР энергиясы есебінен жай зат-тардан күрделі органикалық заттар синтездейтін ферменттер. Аце-тил-ҚоА-синтетаза (6.2.1.1) осы кластың өкілі болып табылады, оньщ жәрдемімен ацетилкофермент-А түзіледі:

АТР + СНзСООН + НS—КоА->АМР + Н4Р2О7 + СН3СО ~ SКоА

Аспарагинсинтетаза (6.3.1.1) мен  глютаминсинтетаза (6.3.1.2) да ферменттердін, осы класына жатады. Аспарагинсинтетаза биосин-тезді бірнеше кезеңде  жүзеге асырады, мұның нәтижесінде  осы фермент АТР энергиясының жәрдемімен аспарагин қышқылын амидқа айналдырады.

1.1.5.4. Клеткадағы ферменттер  әсері. Организмдегі фермент-тердің  активтілігі алуан түрлі факторларға  байланысты. Оларға организм клеткаларындағы  газ, температура, су, қышқыл және  жарық режимдері жатады. Сонымен  қатар субстрат пен фермент  концентрациясының, түрлі кофакторлардың, активатор мен инги-биторлардың  болуының, метаболиттер концентрациясынық,  әр түрлі клетка структурасында  ферменттерді байланыстырудың да  маңызы бар.

Клеткадағы су мөлшерінің де зор маңызы бар. Ылғалдылығы 14 проценттен төмен кезде құрғақ тұқымдағы  ферменттер әлсіз келеді; ылғалдылықты 14—15 процентке жеткізу және одан да жоғарылату ферменттердің активтілігін күрт арттырады. Бұл жағдай астықты  сақтау процесі кезінде ескеріледі, өйткені ферменттер активтілігінің күшеюі сақталатын астықтың сапасын  төмендетеді де, астықтың едәуір мөлшерін ысырапқа ұшыратады. Ортанын. газ құрамының  реттеушілік әсері белгілі. Бұл  тыныс алу ферменттері активтілігінің арта түсуінен де көрінеді. Аэрация  процесі күшейген кезде аэробты  тыныс алу ферменттерінің активтілігі  артады да, спирттік ашу ферменттерінің қызметі баяулайды.

Әр түрлі металдардың  да ферменттер активтілігіне әсері  бар. Топырақта мырыш жетіспеген жағдайда өсімдіктерде глютамат-дегидрогеназа  ферментінің күші төмендейді. Молибден жетіспеген кезде нитратредуктаза  ферментінің активтілігі төмендейді.

Ферменттердің активтілігіне  метаболизм процесінде пайда болатын  заттар да әсер етеді. Едәуір мөлшерде жинала келе, метаболиттер ферменттерге кері байланыс принципі бойынша басыңқы  әсер етеді. Мысалы, L-треонин амин қышқылы  треониндезаминаза ферментінін, жәрдемімен бірқатар аралық өнімдер арқылы L-изолейцинге  айналады. L-изолейциннін, артық мөлшері  түзілісімен ол треониндезаминаза  ферментін байланыстырады және оның активтілігін кемітеді.

Жоғарыда сипатталған  факторлардың еріген күйдегі ферменттер үшін маңызы бар. Алайда ферменттер. клеткаларда  ерімеген күйде болуы да мүмкін. Клетка органоидтарының көпшілігі  мембраналар принципі бойынша құрылған. Ферменттердің едәуір бөлігі клетка мембранасымен байланысқандығы  анықталған. Мембраналарда ферменттер мелокулаларын липидтер қоршап жатады. Ферменттің липидтермен және мембрананың  басқа да компоненттерімен әрекеттесуі  салдарынан оның қасиеттері мен структурасы  бұрынғы қалпында қалмайды. Мұның  ферменттік активтілігін реттеуде маңызы бар. Мысалы, рибосомаларда рибонуклеаза ферменті адсорбталған. Әр түрлі жағдайлардың әсерімен бұл фермент активтілігін арттырса, рибосоманы бұзуы мүмкін. Лизосомалардың құрамында ферменттер болады. Егер лизосоманың мембранасы зақымдалса, бұл ферменттер босап  шығады да, клетканы еріте отырып, цитоплазма заттарын ыдырата бастайды. Кребс  циклінің ферменттері кристалардың бетінде адсорбталған.

 

 

 

 

 

 

 

Қорытынды

Тірі организмдерде маңызды  рөл атқаратын биокатализатор –  ферменттердің зат алмасуға, тыныс  алуға, тканьдер мен клеткалардың құрамына қосатын үлесі. Тірі организмде жүретін  барлық химиялық реакциялар ферменттердің  қатысуымен жүреді. Ферменттер химиялық реакция жылдамдығын, химиялық қарапайым  катализаторларға қарағанда миллион  есе арттырады. Ферменттердің аса  маңызды қасиеті – ерекше талғап алу қасиеті, яғни әр бір фермент  адам организмінде жүретін белгілі  бір реакцияға ғана қатысып соның  жылдамдығын арттырады. Адам организмінде мыңнан аса фермент бір мезгілде мыңдаған реакцияға қатысып, организмде жүретін реакциялар жылдамдығын  өзгерте алады. Осы тақырыпты  қорыта келе ағза тіршілігіндегі ферменттер мен катализатордың алатын орны ерекше екендігіне көз жеткіздік.


Информация о работе Ферменттік катализ