Химия белка

ГБОУ СПО  СО «Областной техникум дизайна и  сервиса»

ХИМИЯ БЕЛКА

Реферат по химии

Работу выполнил: Учащаяся группы КК-206 Трясцина А.А. Проверил: О.В

Екатеринбург 2012 г.

 

ВВЕДЕНИЕ

 

Белки  играют  исключительно  важную  роль  в  живой  природе.   Жизнь немыслима  без  различных  по  строению  и  функциям  белков.  Белки  -  это биополимеры сложного строения, макромолекулы  (протеины)   которых,  состоят из  остатков  аминокислот,  соединенных  между  собой  амидной   (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков  аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка  могут  входить  также  остатки или  молекулы  других  органических  соединений.  На  одном  кольце   каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом  - свободная или амидированная карбоксильная группа.

      Конец   цепи  с  аминогруппой  называется  М-концом,   конец   цепи   с

карбоксильной группой  — С-концом  пептидной  цепи.  Между  СО-группой  одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут  легко образовываться водородные связи.

      Группы, входящие в состав радикала R аминокислот,  могут вступать  во

взаимодействие друг с  другом,  с  посторонними  веществами  и  с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

      В макромолекулу  белка  входит  одна  или   несколько  пептидных  цепей,

связанных друг с другом поперечными химическими связями,  чаще  всего  через серу (дисульфидные мостики, образуемые   остатками    цистеина).  Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной  структурой  белка  или секвенцией.

      Для  построения пространственной структуры  белка пептидные цепи  должны  принять  определенную,  свойственную  данному  белку  конфигурацию,  которая  закрепляется   водородными   связями,    возникающими    между    пептидными группировками отдельных участков  молекулярной  цепи.  По  мере  образования водородных  связей  пептидные  цепи  закручиваются в спирали,  стремясь  к образованию максимального числа водородных  связей  и соответственно   к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

      Впервые  такая структура на основе  рентгеноструктурного  анализа   была

обнаружена при изучении главного  белка  волос  и  шерсти—кератина  Полингом - американским физиком и химиком... Ее назвали  а-структурой  или  а-спиралью.

На  один  виток  спирали  приходится  по   3,6—3,7   остатков   аминокислот.

Расстояние между  витками  около 0,54  миллиардной доли   метра. 

Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

      При  растяжении  спираль  макромолекулы   белка  превращается  в  другую  структуру, напоминающую линейную.

      Но образованию  правильной спирали часто мешают  силы  отталкивания  или притяжения,  возникающие  между  группами   аминокислот,   или   стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых  колец  пролина  и оксипролина,  которые  заставляют  пептидную   цепь   резко   изгибаться   и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках.  Далее  отдельные участки  макромолекулы  белка  ориентируются  в  пространстве,  принимая   в некоторых случаях достаточно  вытянутую  форму,  а  иногда  сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

      Пространственная  структура   закреплена   вследствие   взаимодействия

радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных  мостиков,  водородных связей, ионных пар или других  химических  либо  физических  связей.  Именно пространственная  структура  белка  определяет  химические  и  биологические свойства белков.

      В зависимости  от пространственной структуры все белки делятся на  два

больших класса: фибриллярные  (они  используются  природой  как  структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др).

      Полипептидные  цепи фибриллярных белков имеют   форму  спирали, которая закреплена  расположенными  вдоль   цепи   внутримолекулярными   водородными связями.  В волокнах  фибриллярных  белков   закрученные   пептидные   цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы  ориентированы  относительно друг друга,  располагаются  рядом,  образуя  нитевидные  структуры  и  имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы  или  совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они  образуют  растворы  высокой

вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей  и покровных  образований.  Это   миозин—белок   мышечных   тканей;   коллаген, являющийся основой  седиментационных  тканей  и  кожных  покровов;  кератин, входящий в состав волос, роговых покровов,  шерсти  и  перьев.  К  этому  же классу  белков  относится  белок  натурального  шелка  -   фиброин,   вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые  полипептидные  цепи,  соединенные  друг  с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет,  по-видимому,

высокую механическую прочность  натурального шелка.

      Пептидные  цепи глобулярных белков сильно изогнуты,  свернуты  и  часто имеют форму жестких шариков—глобул.  Молекулы  глобулярных  белков  обладают низкой степенью асимметрии, они  хорошо растворимы в воде,  причем  вязкость их растворов невелика. Это, прежде всего, белки крови — гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

      Следует   отметить  условность  деления   белков   на   фибриллярные   и

глобулярные,  так как существует  большое число белков  с промежуточной структурой.

      Свойства  белка могут сильно изменяться  при замене  одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной  структуры белка,  которая,  в конечном  счете, определяет его функции в организме.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ХИМИЯ БЕЛКА. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

 

Биохимия - это наука  о химических и физико-химических процессах, которые протекают в  живых организмах и лежат в  основе всех проявлений жизнедеятельности. Биохимия возникла на стыке органической химии и физиологии в конце прошлого века.

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ - это  высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным  компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины  «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот. Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.

В природе встречаются  десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признакам.

Основные различия в строении белковых молекул:

• По количеству аминокислот
• По соотношению количества различных аминокислот.

Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

• Различная последовательность чередования аминокислот.

Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-либо двух белках порядок  расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

Количество полипептидных  цепей в различных белках может  варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

• По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА».

Если ее нет, то это  – простой белок, если есть –  сложный белок

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):

1. Все они  являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.

2. По стереохимической  конфигурации альфауглеродного  атома все они принадлежат  к L-ряду.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.

Молекула воды обладает полярными свойствами.

Атом кислорода сильнее  притягивает электроны, чем атомы  водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной  частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.

Молекулы воды структурированы  и образуют кластеры.

В эти кластерные структуры  хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными потому, что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).

Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:

3. Хорошая растворимость  в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу –COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH₂ (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

4. Способность  к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.

 

5. Наличие ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (ИЭТ, pI). (ИЭТ) - это значение pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.

 

 

 

 

РАЗЛИЧИЯ В  СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

 

Радикалы аминокислот  могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH₂-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

С помощью значения рН внешней среды характеризуют соотношение -СООН и -NH₂ групп. Это относится и к пептидам, и к белкам.

Различные функциональные группы, содержащиеся в радикалах  аминокислот, придают им способность  к взаимодействию с образованием разных типов соединений. Приведем примеры таких взаимодействий.

 

 

В связи с различиями в строении радикалов различны и  физико-химические свойства аминокислот.

 

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

 

Существуют три типа классификации:

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении. Например, в радикале метионина сера окружена углеводородными группировками, которые не позволяют этому элементу проявлять своих электроотрицательных свойств: -(CH₂)₂-S-CH₃. Аналогичная ситуация наблюдается, например, и в отношении азота, находящегося в составе радикала триптофана.

Гидрофильные  незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки:

 

 

Эти группы взаимодействуют  с дипольными молекулами воды, которые  ориентируются вокруг них.

Отрицательно  заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

 

 

Все они гидрофильны.

Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH₂-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.