Шпаргалка по "Биохимии"

Каждый из обозначенными цифрами доменов, катализирует за счет наличия здесь  активного центра определенную реакцию, выполняя ту или иную функцию

1-й домен - катализ кетоацилсинтетазной реакции.

2-Й домен - катализ трансацилазной реакции.

3-й - катализ еноилредуктазной реакции. .         4-домен - катализ дегидротазной реакции.

5-й домен - катализ кетоацияредуктазной реакции.

6-й домен - связывание синтезируемой жирной кислоты.

7-й домен- катализ отщепления пальмитиновой кислоты от пальмитоилсинтетаза.

 

 

 

54. ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ (МУКОПОЛИСАХАРИДЫ)

Гликозаминогликаны соединительной ткани — это линейные неразветвленные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. В организме гли-козаминогликаны не встречаются в свободном состоянии, т. е. в виде «чистых» углеводов. Они всегда связаны с большим или меньшим количеством белка. В их состав обязательно входят остатки мономера либо глюкозамина, либо галактоза-мина. Второй главный мономер дисахаридных единиц также представлен двумя разновидностями: D-глюкуроновой или L-идуроновой кислотой. В настоящее время четко расшифрована структура шести основных классов гликозаминогликанов (табл. 20.2).

Гиалуроновая  кислота впервые была обнаружена в стекловидном теле глаза. Из всех гликозаминогликанов гиалуроновая кислота имеет наибольшую молекулярную массу (10⁵—10⁷ Да). Доля связанного с гиалуроновой кислотой белка в молекуле (частице) протеогликана составляет не более 1—2% от его общей массы. Считают, что основная функция гиалуроновой кислоты в соединительной ткани — связывание воды.

В результате такого связывания межклеточное вещество приобретает  характер желеобразного матрикса, способного «поддерживать» клетки. Важна также роль гиалуроновой кислоты в регуляции проницаемости тканей. Ниже приведена структура повторяющейся дисахаридной единицы в молекуле гиалуроновой кислоты:

Хондроитин-4-сульфат  и хондроитин-6-сульфат построены по одному плану. Отличие между ними заключается в локализации сульфатной группы. Несмотря на минимальные различия в химической структуре, физико-химцческие свойства хондроитин-4-сульфата и хондроитин-6-сульфата существенно отличные; последние различаются также распределением среди разных видов соединительной ткани.

Гепарин известен прежде всего как антикоагулянт. Однако его следует относить к гликозаминогликанам, так как он синтезируется тучными клетками, которые являются разновидностью клеточных элементов соединительной ткани. Он может входить в состав протеогликанов; с гликозаминогликанами его объединяет и химическая структура.

Гепаринсульфат в отличие от гепарина в дисахаридных единицах чаще содержит N-ацетильные группы, чем N-сульфатные. Кроме того, степень О-сульфати-рования гепаринсульфата ниже, чем гепарина.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

113. Белок общий  в плазме.

Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л

Подразделяются на:

альбумины 40-50гр/л

глобулины 20-30гр/л

Фибриноген 2-4гр/л

анальбуминемия - отсутствие альбуминов в плазме крови. При этой патологии нарушается

транспорт липидов, повышается уровень яолистерола, ЛП и фосфоглицеридов.

Если концентрация альбуминов снижается ниже ЗОгр/л, то обычно развивается  отеки.

Причина изменения  содержания.

Повышение показателя  имеет  место  при  дегидратации,  шоке,  гемоконцентрации, внутривенном введении больших количеств концентрированных «растворов» альбумина. Снижение показателя имеет место при недоедании, симндроме малабсорбции, острой и хронической печеночной недостаточности, опухолях, лейкозах.

Гамма-Глобулины. Причина изменения содержания.

билиарном циррозе, гемохроматоэе, системной красной волчанке, плазмоклеточной  миеломе, лимфопро лиферативных заболеваниях, саркоидозе, острых и хронических  инфекциях, особенно при лимфогранулеме, обусловленной венерическим заболеванием, тифе, лейшманиозе, шистоматозе, малярии

Снижение показателя имеет место при недостаточном  питании, врожденной агаммаглобулинемии,

лимфолейкозе.

Фибриноген  плазмы.

Норма 2-6 г/л СИ (0,2-0,6 г* )

Повышение показателя имеет место при гломеру лонефрите, нефрозе (иногда), инфекциях Снижение показателя имеет место при диссеми-нированном внутрисосудистом свертывании крови (случаи беременности с отслойкой плаценты, эмболии околоплодными водами, стремительные роды), при менингококковом менингите, раке простаты с метастазами, лейкозах, при острой и хронической печеночной недостаточности, врож денной фибрино генопении

Изменение белков при патологии.

Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних отделов кишечника. Резкое увеличение у-глобулинов при миеломной болезни (интенсивно образуются миеломные белки). Содержание белка может достигать 150-160 гр/л, т.е. увеличиваться в 2 раза по сравнению с нормой.

Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Общий белок может снижаться до 3-4- гр/л. Причины. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.

Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

81. Пути образования  аммиака.

В организме человека аммиак образуется, во-первых в результате дезаминирования аминокислот во-вторых в результате инактивации путем  окисления биогенных аминов в-третьих  в результате распада азотистых  оснований некоторых нуклеотидов  в-четвертых определенное количество аммиака постоянно образуется в кишечнике в качестве продукта жизнедеятельности микробной микрофлоры (при гниении белков в кишечнике).

Ежесуточно в организме  человека образуется от 15 до 17 грамм  аммиака. Аммиак представляет собой  высокотоксичное соединение. Его концентрация в крови составляет в среднем величину 0,1-0 Д мг/л. При повышении концентрации в крови выше 1 мг/л наблюдаются симптомы аммиачного отравления.

Почему происходит отравление? Эш связано с блокировкой работы цикла КреОса. Дело в том, что аммиак идет на восстановительное аминироваиие а-кетоглютаровон кислоты и этот промежуточный продукт постоянно изымается из цикла Кребса.

Симптомы аммиачного отравления.

1 Трема (дрожание) 2 Повышенная  раздражительность 3 Нечленораздельная  речь 4 Затуманивание зрения 5 В тяжелых случаях кома 6 Смерть . Основным органом где тгроисходит обезвреживание аммиака является несомненно печень. В ее гепатоцитах до 90% образовавшегося аммиака превращается в мочевину, которая с током крови поступает из печени в почки и затем выводиться с мочой. В норме в сутки с мочой выводиться 20-35 гр мочевины. Небольшая часть образующегося в организме аммиака (примерно 1гр в сутки) выводится почками с мочой в виде аммонийных солей. Аммиак образуется везде.

Аммиак, образующийся в клетках различных органов и тканей в свободном состоянии не может переносится    кровью к печени или к почкам в виду его высокой токсичности Он транспортируется в эти органы в связанной форме    в виде нескольких соединений, но преимущественно в виде аминов дикарбоновых кислот, а именно глютамина и  

аспаргина. Наибольшую роль в системе безопасного транспорта аммиака играет глютамин. Он образуется в  

клетках периферических органов и тканей из аммиака и  глутомата в энергозависимой  реакции катализируемой   .

ферментом глутаминсинтетазой. В виде глутамина аммиак переносится в печень или в почки где расщепляется до  

аммиака и глутомата  в реакции катализируемой глутаминазой.

Требуется энергия АТФ. Концентрация глутомнна в крови  га несколько порядков выше чем других аминокислот.

Вторая реакция

Ферменты мочевннообразованиа  в полном объеме имеются то-ько  в печени.

Меньшее значение имеет  аналогичная система безопасного  транспорта с участием аспаргина.

Фермент аспарагинсинтетаза. Энергозавнсямая реакция с участем АТФ (тратится 2 макроргических соединения АТФ

и АДФ) Аммиак связывается  в виде аспаргина. Доставляется в  печень или в почки где с  участием аспарокнназы

происходит выделение  свободного аммиака.

Есть еще один путь безопасного транспорта. Аммиак из мышц в печень транспортируется с участием аданина, который образуется в мышечной ткани из аммиака к пнрувата. В гепатоцитах аланин в результате трансдезшинирования вновь расщепляется на аммиак и пнрувзг.

Четвертый. Некоторую  роль в транспорте аммиака играет глутаминовая кислота, которая образуется в клетках периферических тканей из аммиака и а-кетоглутаровой кислоты в ходе реакции восстановительного аминирования. Нарушение процессов обезвреживания аммиака.

Приводит к его накоплению в крови. Развивается состояние - гипераммониемия. Токсичность аммиака объясняется его способностью связывать в клетках

а-кетоглуторат за счет обратимости  действия фермента глутоматдегидрогеназы. в митохондриях резко падает концентрация а-кетоглутората, что приводит к  нарушению работы цикла Кребса и развитию тяжелейшего гипоэнергетического состояния вплоть до летального исхода. Гипераммонеикия может быть:Первичной. В этом случае ее развитие обуславливается врожденной недостаточностью одного из ферментов мочевинообразования. В крови может повышаться содержание или одного аммиака (данный эффект наблюдается пру врожденной недостаточности 2-х первых , ферментов участвующих в мочевинообразовании: карбомоилфосфатсинтетазы или орнитинкарбомоилтрансферазы) или же увеличиваться содержание аммиака вместе с повышением содержания одного из продуктов - неполного синтеза мочевины. Для облегчения состояния таких больных им необходимо уменьшать содержание белка в пищевом рационе. Вторичной. Встречается при тяжелых поражениях печени хотя необходимо отметить, что печень обладает большими резервными возможностями в обезвреживании аммиака. Сохранение всего 1/6 части неповрежденной печеночной ткани может полностью обеспечивать обезвреживание аммиака.

 

 

50. Окислительное  фосфорилирование 

На уровне субстрата могут служить два примера

(СХЕМА)При окислительном  декарбоксилирование a-кетоглутората на первом этапе энергия накапливается в виде восстановленного НАД, во вторых энергия накапливается макроэргической связи продукта окисления сукцинил-коэнзима А, на следующем этапе в ходе второй реакции энергия макроэргической связи сукцинил-коэнзима А трансформируется в энергию макроэргической пирофосфатной связи ГТФ.

Второй пример. (СХЕМА) На второй схеме представлена часть  процесса окислительного расщепления  глюкозы. Трифосфороглицериновый алидегид подвергается окислению с образованием 1,3 дифосфоглютората причем энергия окисления накапливается в виде восстановленного НАД и энергии макроэргической связи окисленного субстрата реакции с остатком фосфорной кислоты другими словами энергия накапливается в макроэргической связи  продукта реакции 1,3 дифосфоглютората, на втором этапе энергия макроэргической связи  1,3 дифосфоглютората трансформируется в энергию макроэргической пирофосфатной связи АТФ. Сравнивания две схемы процесса мы обнаруживаем в них много общего, а именно: энергия окисления в первом и втором случае первоначально накапливается в макроэргической связи окисленного субстрата с дополнительной группировкой  коэнзима А в первом случае и остатком фосфорной кислоты во втором, а затем накопленная энергия используется для образования пирофосфатной макроэргической связи ГТФ или АТФ. Таким образом механизм субстратного окислительного фосфорилирования достаточно хорошо изучен.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

35. Гормоны  поджелудочной железы: инсулин, глюкагон.

     Инсулин относится к гормонам белковой природы. Он синтезируется b-клетками  поджелудочной железы.  Инсулин является одним из важнейших анаболических гормонов. Связывание инсулина с клетками-мишенями приводит к процессам,  которые увеличивают скорость синтеза белка, а также накопление в клетках гликогена и липидов, являющихся резервом пластического и энергетического материала.  Инсулин, возможно за счет своего анаболического эффекта, стимулирует рост и размножение клеток.     Молекула инсулина состоит  из  двух  полипептидных  цепей  - А-цепи и  В-цепи.  В состав А-цепи входит 21 аминокислотный остаток, в состав В-цепи - 30. Эти цепи связаны между собой двумя дисульфидными мостиками:  один между А7 и В7 ( номера аминокислот,