Белки – основа жизни

Наконец, следует  указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные NH2-, СООН-, ОН-, SH-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н2О), функциональные группы (в частности, NH2- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением изоэлектрической точки.

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка.

К настоящему времени  расшифрована первичная структура  десятков тысяч разных белков, что  является несомненным достижением  биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе  около 1012 разнообразных белков. Под  первичной структурой подразумевают  порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной  цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно  точно написать структурную формулу  белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько  полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством  дисульфидных связей и нековалент-ных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких полипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингидрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфид-ные связи разрушают путем окисления или восстановления (надмуравьиной кислотой или β-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободные полипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина:

Для определения  первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной  цепи в первую очередь методами гидролиза  выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот  в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению  химической природы концевых аминокислот  полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную  СООН-группу.

Классификация белков

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо  важную роль они играют в животных организмах, которые состоят главным  образом из тех или иных форм белков. Мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь – все это  белковые вещества.

Растения синтезируют  белки и аминокислоты из CO2 и H2O за счет фотосинтеза, усваивая остальные  элементы белков (N,P,S,Fe,Mg) из растворимых солей, находящихся в почве. В последние годы доказано, что растения могут усваивать и непосредственно азот атмосферы. Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма. Ряд аминокислот, называемых заменимыми, может синтезироваться непосредственно животными организмами.

Белки представляют собой биополимеры α-аминокислот. Если при гидролизе белкового вещества распадаются в итоге до α-аминокислот, то мы имеем дело с простыми белками – протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к другим классам органических и неорганических веществ.

По ряду характерных  свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп. 

 

1. Альбумины	Альбумины растворимы в воде, свертываются при нагревании,нейтральны,сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин.
2. Глобулины	Нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем необходимая для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин мышечной ткани, глобулин кровяной сыворотки, глобулин белка куриного яйца. из глобулинов состоят  и многие растительные белки.
3. Гистоны	Белки основного  характера. Содержатся в нуклеопротеидах  лейкоцитов и красных кровяных шариков
4. Протамины		Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными  свойствами, дают кристаллические соли.
5. Проламины		Содержатся в  зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80%-ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.
6. Склеропротеины		Склеропротеины  – это нерастворимые белки, из которых сосоят наружные покровы тел животных, они содержатся также в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин ,коллагены, эластин, фиброин.

К сложным белкам протеидам относятся следующие. 

 

1. Фосфопротеиды	В состав фософпротеидов входит фосфорная кислота. Обладает кислотным характером. Главным представителем фосфопротеидов является казеин молока. В молоке казеин содержится в виде кальциевой соли. Из других Ф. можно отметить вителлин, входящий в состав желтка куриного яйца.
2. Нуклеопротеиды	Нуклеопротеиды  содержатся в клеточных ядрах. При  осторожном гидролизе они расщепляются на белки и нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты  являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе  на фосфорную кислоту, углеводы и  азотосодержащие органические вещества групп пиримидина и пурина.
3. Хромопротеиды.	Представляют собой  сочетание белков с окрашенными  веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин - красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин играет роль переносчика кислорода от легких к тканям, а также регулирует pHкрови и перенос углекислоты в организме. При соединении с CO теряет способность соединяться с O2. Этим объясняется ядовитое действие окиси углерода.
4. Гликопротеиды	Некоторые белки  этой группы встречаются в слизистых  выделениях животных организмов и обуславливают  свойство этих выделений вытягиваться в нити даже при сравнительно большом  разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах  желудка и кишечника. Другие гликопротеиды  содержатся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д.
5. Липопротеиды	При гидролизе липопротеиды распадаются на белок и растворимые  в эфире жиры, лецитины и другие фосфатиды.

Строение  белковых молекул

Специфика строения белковых молекул обуславливается  не только длинной, составом и строением  входящих в молекулу полипептидных  цепей, но и их пространственной ориентацией  – комформаций. Данные конформации, как правило, обладают различной степенью гидратации. Подобная метастабильность обуславливает изменения, быстро и необратимо происходящие при нагревании яичного белка. Они служат наглядным примером реакций, происходящих при денатурации.

Значительное внимание уделялось исследованию возможных  способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым комформациям. В 1952 Л.Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является α-спирали свернутые таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными тремя-четырьмя аминокислотными фрагментами.

Рис.8. Уровни структуры  белков

Всего различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной  и четвертичной структурами.

3.1 Первичная  структура

Первичная структура  представляет собой последовательность аминокислот в полипептидной  цепи (рис.9). Структура каждого индивидуального  белка закодирована в участке  ДНК, называемом геном. В процессе синтеза  белка, информация, находящаяся в  гене , сначала переписывается на мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет  уникальную для данного белка  первичную структуру.

Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в индивидуальных белках и сопоставляя эти знания с особенностями пространственного расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности формирования пространственной структуры белков.

Рис.9.Первичная  структура белка

3.2 Вторичная  структура

Вторичной структурой белка называют пространственную структуру, образующуюся в результате взимодействий между функциональными группами, вхоядщими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали (рис.10) и

β-структруа (рис.11).

Рис.10. α-Спираль

Под α-спиралью понимают структуру, в которой пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образрвания водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка.

α-Спираль наиболее устойчивая комформация пептидного остова, это обусловлено наличием множества водородных связей, «стягивающих» α-спираль.

Под β-структурой понимают фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». Фигура формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными группами.

Рис.11. вторичная  структура белка в виде β-складчатого слоя.

В отличие от α-спиралей, разрыв водородных связей, формирующих β-структуры, не вызывает удлинения данных участков полипептидных цепей.

Как α-спираль так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

3.3 Третичная  структура

Третичная структура  белка представляет собой трехмерную пространственную структуру, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться  на значительном расстоянии друг от друга  в полипептидной цепи (рис.12.).

Структурно состоит  из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные  взаимодействия играют важнейшую роль.

Рис.12. Третичная  структура белка.

При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы  от водного раствора; на поверхности  молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

3.4.Четвертичная  структура белка

Четвертичной структурой называют взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе  единого белкового комплекса (рис.13.)

.

Рис.13. Четвертичная структура белка.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах  по отдельности и лишь после окончания  синтеза образуют общую надмолекулярную  структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как  идентичные, так и различающиеся  полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают  участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы  могут состоять из десятков молекул.

4. Функции  белков в живых организмах.

Функции белков в  организме разнообразны. Они в  значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава  самих белков.

Белки - незаменимый  строительный материал. Одной из важнейших  функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки  обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят  с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин. Также существует особый вид интегральных белков, оказывающих влияние на избирательную проницаемость мембраны. Они пронизывают мембрану насквозь, образовывая своего рода проход. Для элементов K, Na и Cl есть свои каналы. При прохождении канала концентрация ионов меняется, при этом происходит дисбаланс мембранного потенциала, но позже он снова восстанавливается. На этом принципе основана работа электрокардиографии.