Общая характеристика и строение белков

Презентация

Тема: Общая характеристика  строения и функции белков

 

Приготовила: Атаметова Н.Ф

            Группа: 213 б озр

 

 

 

 

 

 

БЕЛКИ 

ЦЕЛЬ. Для понимания и  объяснения процессов, происходящих в клетке, выявить особенности строения, свойства и функции белков. На основании полученных знаний уметь проводить взаимосвязь между функциями и строением

 

 

 

 

• 1838г Жерар Мюльдер – открыл существование белковых тел и сформулировал теорию  протеина
• 1888гДанилевский и Херт предложили строение белковой молекулы, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы".

 

• 1903г Фишер открыл пептидную связь и сформулировал пептидную теорию

 

30%  Б – мыщцы

20% - в костях и сухожилиях

10% в коже

 

100.000 белков в организме человека

 

Э. Фишер

 

 

 

 

Элементарный химический состав белков

 

Белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный) занимают первое место по количеству и значению в клетке

 

Белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.

 

В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn.

 

Формула гемоглобина –  C3032Н4816О872S8Fe4 

 

 

 

Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы)

 

 

 

 

По своей химической природе белки являются

 непериодическими полимерами.

 

Мономерами являются аминокислоты

 

 

 

 

Строение аминокислот 

 

 

 

Аминогруппа –NH2 имеет основные свойства

 

Карбоксильная группа –СООН -  кислотные свойства

 

Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.

 

 

 

Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.

 

 

 

 

Аминокислот очень много  (170)

 

НО : белки образуют только 20 так называемых золотых или стандартных, аминокислот

 

8 незаменимыми                                            12 заменимых

т.к. не синтезируются в организмах 

животных и человека

• Лизин
• Лейцин
• Изолейцин
• Фенилаланин
• Метианин
• Валин
• Трианин
• триптофан

 

 

 

 

 

Именно сочетание

этих 20 аминокислот

 и дает все многообразие

белков

 

АМИНОКИСЛОТЫ

 

             Неполноценные         полноценные

 

Свойства А.К.

• Бесцветные кристал в –ва
• Растворяются в воде
• Сладковатый вкус

 

 

 

 

 

+

 

C 

 

 

NH²

 

C

 

R

 

H

 

COOH

 

HNH

 

C

 

R

 

H

 

+

 

C

 

R

 

H

 

n H2 O +

 

COOH

 

NH²

 

C

 

R

 

H

 

O

 

N

 

H

 

C

 

O

 

N

 

H

 

 

COOH

 

C

 

R

 

H

 

COOH

 

HNH

 

C

 

R

 

H

 

- C - N

 

O

 

H

 

 

 

 

 

 

Пептидная или амидная связь

 

A

 

A

 

F

 

N

 

G

 

G

 

S

 

T

 

S

 

D

 

K

 

Образование белковой молекулы 

 

 

 

 

Уровни организации белковой молекулы

 

Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

 

A

 

N

 

G

 

G

 

S

 

T

 

S

 

D

 

K

 

Структура – нить, связь амидная

 

Вторичная структура белка представленаα-спиралью и β-слоями , в которую закручивается полипептидная цепь.

 

Определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу. Молекула белка в виде цепи аминокислот не способна выполнять специфические функции

 

-спираль, 

 

-слой

 

 

Связь  амидная, водородная

 

 

 

 

Третичная структура

белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α-спиралей иβ -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов ионные, гидрофобные, дисульфидные :  

 

Структура – глобула

 

Четвертичная структура

представлена структурой, состоящей из нескольких полипептидных цепей

 

 

В основном силы 

межмолек притяж, в 

меньшей степени – 

водородные, ионные и ковалентные

 

Агрегат из нескольких

 глобул. Свойственна

 лишь белкам с особо

сложной структурой

 

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией.

Конформация белка определяется его первичной структурой

 

 

 

 

В основном силы 

межмолек притяж, в 

меньшей степени – 

водородные, ионные и ковалентные

 

Агрегат из нескольких

 глобул.Свойственна

 лишь белкам с особо

сложной структурой

 

Четвертичная

 

Ионные,дисульфид 

мостики, гидрофобн,

 водородные

 

Глобула,

 

Третичная

 

Водородные 

 

спираль

 

Вторичная

 

Ковалентные (пептидные)

 

Линейная последоват 

АК в полипептд. цепи

 

Первичная

 

Связи, участвующие в образовании  структуры

 

Признаки

 

Уровень организации

 

ДЕНА

Т

У

Р

А

Ц

И

я

 

Р

Е

Н

А

Т

У

Р

А

Ц

И

Я

 

 

Процесс разрушения  структуры белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. 4 – 1

Обратный денатурации процесс называется ренатурацией ( 1-4 )

 

                     Денатурация

 

частичная

 

полная

 

 

 

 

Классификация белков по составу

 

Простые белки

(протеины)

состоят только из аминокислот

• Альбумины
• Глобулины
• Гистоны
• склеропротеины

 

 

Сложные белки 

(протеиды) 

 состоят из глобулярных белков и небелкового материала.

Небелковую часть называют простетической группой

• фосфопротеиды
• гликопротеиды
• нуклеопротеиды
• хромопротеиды
• липопротеиды
• металлопротеиды

 

 

 

 

 

Классификация белков по их структуре

 

Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.

 

 

Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин).

 

 

 

Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).

 

 

 

 

 Классификация белков по функциям.

Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.

 

Ферменты – являются биологическими катализаторами.

 

Гормоны – являются регуляторами биологических функций.

 

Транспортные – переносят различные вещества.

 

Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.

 

Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.

 

Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.

 

Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты 

 

 

 

 

 

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

 

2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

 

3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.

 

4 Ренатурация и денатурация

.

5. Высокий поверхностный заряд

 

6. Все белки строго специфичны

 

        СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЗАВИСИТ ОТ:

            

          * от количества аминокислот

           * от их расположения

           * от конфигурации белковой молекулы

 

Свойства белков

 

!

 

 

 

 

• Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

Например; кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.

 

2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.

 

3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин.

 

ФУНКЦИИ  БЕЛКОВ 

 

Примеры 

 

Особенности

 

Функции

 

 

 

 

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. Известны белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.