Модель скользящих нитей
Биомеханика мышц
Электронно-механическое сопряжение
Уравнение Хилла
Выполнила: Мендигалиева Д.
ОМ 30-01
Проверил: проф. Адибаев Б.М.
Алматы, 2013
Биопотенциалы
- Одна из главнейших функций мембраны – формирование и передача биопотенциалов. Этот процесс лежит в основе возбудимости, работы нервной системы, опорно-двигательной, сердечной и т.д.
Потенциал покоя и потенциал действия
- Потенциал покоя - это разность электрических потенциалов между внутренней и наружной сторонами мембраны, когда клетка находится в состоянии физиологического покоя. Его средняя величина составляет -70 мВ (милливольт).
- Потенциал действия – электрический импульс, обусловленный изменением ионной проницаемости и связанный с распространением по нервам и мышцам возбуждения.
Мышцы
- Как уже сказано выше биопотенциалы играют огромную роль в распространении нервных импульсов от нервных клеток к мышцам, для приведения их в движение.
- Мышцы или мускулы
(лат. musculus — маленькая мышь) — органы тела животных и человека, состоящие из эластичной мышечной ткани, способной сокращаться под влиянием нервных импульсов. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания.
- Наиболее важная составная часть мышечной ткани —белки (16,5—20,9%), в т. ч. контрактильные, обусловливающие способность мышцы к сокращению. Значительный интерес представляют механоактивные миофибриллярные белки, изучение которых было начато В. Кюне (1864). Важные данные, характеризующие физико-химические и биохимические свойства механоактивных мышечных белков, были получены А. Я. Данилевским. В. А.Энгельгардт и М. Н. Любимова (1939) установили, что основной контрактильный белок мышц миозин — обладает аденозинтрифосфатазной активностью, а А. Сент-Дьёрдьи и Ф. Б. Штрауб показали (1942—43), что входящий в состав миофибрилл белок состоит в основном из 2 компонентов —миозина и актина.
По современным представлениям все мышцы разделяются на три группы:
- 1. Скелетные,
- 2. Гладкие,
- 3. Мышцы сердца (миокард).
Скелетные мышцы
- Состоят из параллельно расположенных волокон, представляющих собой
высокоспециализированные клетки. Особое значение в сократительной функции принадлежит тонким (диаметром 1-2 мкм) нитям - миофибриллам, которые тянутся от одного конца волокна до другого. Количество этих органоидов в клетке может достигать 1000-2000.
Миофибриллы
поперечнополосатых мышц, обеспечивающие их сокращение. Структурно-функциональными единицами миофибрилл являются саркомеры, которые располагаются вдоль мышечных волокон через каждые 2,3 мкм.
Саркомер состоит из параллельных рядов толстых и тонких нитей. Вертикальные темные линии Z соответствуют специальным структурным белкам, разделяющим миофибриллы на саркомеры. Между ними видны горизонтальные нити сократительного аппарата. От Z-линий отходят тонкие нити, которым соответствуют светлые полосы I. В центральной части саркомера расположены толстые нити, которым соответствуют темные полосы А. В середине каждой полосы А видна более светлая полоса Н.
Протофибриллы
Саркомер является элементарной моторной единицей сокращения. При уменьшении длины саркомера (расстояния между Z) изменяются размеры и взаиморасположение зон А,
I, H. Как показывают результаты наблюдения, сдвиги объясняются взаимодействием более тонких нитей - протофибрилл
Выявлены протофибриллы двух типов -
- тонкие, состоящие из белка актина
- толстые, содержащие белок - миозин.
- Толстые нити, имеющие диаметр 15 нм, состоят из молекул миозина. Тонкие нити имеют диаметр 9 нм. Они содержат белки трех типов: актин, тропомиозин и тропониновый комплекс. Их взаимодействие приводит к сокращению мышц. Таким образом в основе теоретического объяснения сокращения саркомера лежит модель скользящих нитей.
Модель скользящих нитей
- При сокращении мышцы ее длина укорачивается на одну треть. Как это происходит, стало понятно в начале 50-х годов, когда Эндрю и Хью Хаксли, Р. Нидергерк и Ж. Хэнсон на основании исследования структуры мышечных волокон методами рентгеноструктурного анализа, оптической и электронной микроскопии независимо пришли к модели скользящих нитей. В основе этой модели лежат следующие факты:
- При сокращении мышцы длины толстых и тонких нитей саркомера не изменяются;
- Саркомер укорачивается за счет перекрывания толстых и тонких нитей, которые скользят друг относительно друга во время сокращения мышцы. Это проявляется в том, что при сокращении мышцы полосы H и I укорачиваются (рис. 1, в);
- Сила, развиваемая мышцей, создается в процессе движения соседних нитей.
Так как же происходит мышечное сокращение?
- При раздражении мышц нервными импульсами из саркоплазм. ретикулума освобождаются ионы Са, которые способствуют формированию связей (мостиков) между миозиновыми и актиновыми нитями . Образующийся акто-миозиновый
комплекс обладает ферментативной активностью и расщепляет универсальный источник энергии АТФ.
Далее энергия передается на кальциевые мостики,
которые работают в циклическом режиме. Мостики обеспечивают движение актиновых нитей к центру полосы в Н-зону в результате чего Z-перегородки приближаются к концам миозиновых нитей. Этот молекулярный механизм создает усилие, способствующее перемещению протофибрилл мышечного волокна друг относительно друга до тех пор, пока концы миозиновых нитей не достигнут Z-дисков.
Актомиозиновый комплекс
Каждая головка миозина совершает повороты, периодически изменяя угол своего наклона относительно нити актина. Свободная головка миозина обладает определенной степенью подвижности; за счет шарниров, расположенных в местах соединения фрагментов S1 и S2, угол ее наклона относительно хвоста может изменяться. При связывании молекулы АТР с активным центром миозина его головка остается отсоединенной от актина (рис. 4, состояние 1 ). В каталитическом центре миозина молекула АТР расщепляется на ADP и Pi (рис. 4, переход "состояние 1 "
"состояние 2 "). Образующиеся при этом молекулы ADP и Pi остаются прочно связанными с каталитическим центром. Однако вслед за гидролизом молекулы АТР происходит присоединение головки миозина к актиновой нити: сначала образуется слабая связь (состояние 3), затем возникает более прочная связь (состояние 4). При этом вращательная подвижность миозинового мостика становится ограниченной. Прочное связывание головки миозина с актином инициирует освобождение фосфата Рi из активного центра (переход "состояние 4 "
"состояние 5 "). В результате этого появляется сила, вызывающая поворот мостика в сторону хвоста (переход "состояние 5 "
"состояние 6 "). Вместе с поворотом мостика смещается вдоль нити актина хвост миозина, который соединен с мостиком с помощью "шарнирного" сочленения. Благодаря продольному смещению хвоста миозина происходит сокращение длины саркомера. После смещения головки миозина, инициированного диссоциацией фосфата, молекула ADP диссоциирует из каталитического центра, а ее место занимает новая молекула АТР (переход "состояние 7 "
"состояние 1 "). Это превращение сопровождается отсоединением головки миозина от актина, завершающим цикл структурных преобразований, происходящих в активном центре миозина. В результате многократно повторяющихся циклов гидролиза АТР возникает направленное скольжение нитей миозина и актина друг относительно друга.
Ресинтез АТФ
- Взаимодействие двух типов нитей осуществляется за счёт энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ в присутствии ионов Ca. Т. к. при работе мышц АТФ постоянно потребляется, для длительного осуществления двухфазной мышечной деятельности нужно непрерывное восстановление АТФ — её ресинтез. Ресинтез АТФ из АДФ и H3PO4 сопряжён с рядом превращений. Важнейшие из них:
- 1) перенос фосфатной группы с фосфокреатина (КрФ) на АДФ
- 2)гликолиз (расщепление гликогена или глюкозы с образованием молочной кислоты)
- 3) тканевое дыхание (образование АТФ в митохондриях мышечных волокон за счёт энергии окисления главным образом углеводов, жирных кислот и ненасыщенных фосфолипидов).
- После сокращения, вызванного раздражением с нерва или эл. током, мышца переходит в расслабленное состояние. Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в её присутствии лишь при наличии в среде ионов Ca2+. Наибольшая активность наблюдается при конц. Ca 10-6—10-5 моль. Этот механизм получил название Са-насоса. Сокращение волокна при раздражении с нерва — результат внезапного изменения проницаемости и, как следствие, выхода из трубочек саркоплазматической сети и так называемой Т-системы ионов Ca2+ в межфибриллярное пространство. Поперечные трубочки Т-системы, расположенные на уровне Z-дисков и содержащие Ca2+, сообщаются с поверхностной мембраной волокна; поэтому волна деполяризации быстро распространяется по системе трубочек и достигает глубоко расположенных участков волокна. После затухания нервного импульса в результате действия Са-насоса концентрация Ca2+ в межфибриллярном пространстве быстро снижается до пороговой величины и мышца переходит в исходное расслабленное состояние, пока новый импульс не вызовет повторение всего цикла. Потерю актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться при снижении концентрации ионов Ca2+ ниже 10-7 моль связывают с присутствием в контрактильной системе особого белка — тропонина.
Кальциевый насос
Зависимость длины мышцы от времени сокращения
- Определим зависимость изменения длины мышцы от времени. Скорость сокращения в начальный момент времени наибольшая, затем уменьшается и, когда укорочение достигает максимума DL, становится равной нулю. Такая зависимость может быть описана следующим выражением: V = k(DL - X), где
- Х - укорочение в момент времени
- DL - наибольшее укорочение
- k
- коэффициент пропорциональности, зависящий от приложенной к мышце нагрузки.
- Если миофибриллы располагаются вдоль оси мышцы, количество мостиков между протофибриллами зависит от площади поперечного сечения мышцы S, и поэтому силу сокращения можно выразить F = f * S, где
- S- площадь сечения,
- f - удельная сила сокращения, которую развивают мостики на единице сечения. Последняя величина для скелетных мышц человека составляет 30 - 40 Н/см2.
Уравнение Хилла
Уравнение мышечного сокращения выражает изменение скорости сокращения мышцы в зависимости от её нагрузки. Выведено английским физиологом А. В.Хиллом в 1938. Хилла уравнение: (P + a)(v + b) = b (P0 + а),
где v — скорость сокращения мышцы при нагрузке P, P0 — максимальное значение изометрической силы при тетаническом раздражении всей мышцы, константы а и b — эмпирические величины.
Закономерность Б.С.Эббота и Д.Р.Уилки
В более общем виде эту закономерность выразили в 1953 английские учёные Б.С.Эббот и Д.Р.Уилки. Если сокращающаяся мышца имеет длину l в момент времени t, то скорость её укорочения — dl/dt определяется по формуле: —dl/dt =
(F1 — F) b/(F + а),
где F — сила, которую преодолевает мышца, F1 — максимальная сила мышц при той длине, при которой измеряется скорость её укорочения, а и b — константы. Эта формула модифицирована Уилки в 1956, что позволило рассматривать скорость сокращения мышцы (—dx/dt) при любой заданной нагрузке.
Вывод
Мы рассмотрели механизмы работы всего лишь двух молекулярных моторов, которые ответственны за сократительную активность, подвижность. Этими примерами далеко не ограничивается число моторных белков. Одних только механохимических белков типа миозина в клетках различных организмов насчитывается более 15 семейств и свыше 84 видов.