Шпаргалка по "Биохимии"

При этом необходимо наличие Са²⁺. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са²⁺ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са⁺⁺ мало.

Если возникает  раздражение нервного волокна, то Са²⁺ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са²⁺ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са²⁺ вызывает распад АТФ и образование спаек.

1. SR-Ca²⁺ ®(нервное возбуждение) SR+ Ca²⁺

2. активация  актина: А-Тр+ Ca²⁺ ®А+ Тр- Ca²⁺

3. активация  АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н₂О+Са²⁺®(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ

4. взаимодействие  миозина и актина: М~Ф + А ®(+Са²⁺, +Н₂О)М~А + Фн

5. М~А ®(сокращение)М-А+ работа

 

Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:

1. М-А + АТФ®М-АТФ + А

2. связывание  Са²⁺: Т-Са²⁺+SR+АТФ®Т+SR- Са²⁺+ АДФ+Фн

3. связывание  тропонина с актином: Т+А®Т-А

 

Биохимия соединительной ткани

Соединительная  ткань составляет 50% массы тела человека. Широко представлена в организме; это  лимфоидная, жировая, костная ткани. Есть 3 принципа, по которым определяют соединительную ткань:

1. большое количество  межклеточного вещества;

2. в межклеточном  веществе присутствуют фибриллярные  волокна (коллагеновые, эластиновые,  ретикулярные);

3. главная функция  заключается в синтезе комплексных  веществ на экспорт (экстрацеллюлярные компоненты).

Функции соединительной ткани:

1. опорная (костная,  хрящевая такни, сухожилия);

2. барьерная  – связана с положением соединительной  ткани. Защищает от проникновения  инфекционных заболеваний Имеются  процессы фагоцитоза и иммуногенеза;

3. метаболическая – синтезирует  на экспорт белки, макромолекулярные  вещества (коллагеновые волокна), протеогликаны.  Кортизол в фибробластах превращается  в 11-b-оксиандростедион, который противоположен ему (кортизолу) по действию. Так, кортизол угнетает пролиферацию и синтетическую активность соединительной ткани, а 11-b-оксиандростедион увеличивает анаболизм;

4. депонирующая  – выполняет жировая ткань,  в которой депонируются жиры;

5. репаративная  функция – образование рубцовой  ткани.

 

Клеточные элементы соединительной ткани:

1. фибробласты  – продуцируют коллаген, эластин,  гликозаминогликаны, протеогликаны;

2. тучные клетки (гепариноциты) – продуцируют гепарин,  гистамин, 5-окситриптамин;

3. макрофаги;

4. плазматические  клетки;

5. клетки, проникающие  в соединительную ткань из крови (лимфоциты и др.).

 

Межклеточный  матрикс соединительной ткани характеризуется  наличием волокнистых структур.

Коллаген – наиболее распространенный белок (25-30% от всех белков человека). Более 80% всех белков он составляет в коже, костях, связках, сухожилиях, хрящах. Поэтому он долгое время считался белком соединительной ткани.

Коллаген характеризуется  особым АК составом:

- 1/3 всех АК  остатков приходится на глицин;

- значительное  количество пролина (до 10%);

- встречается  гидроксипролин и гидроксилизин.

[рис. 4-гидроксипролина  и 5-гидроксилизина]

Большая часть  представлена триадами –ГЛИ-Х-Y-, где  Х – чаще пролин, а Y – чаще гидроксипролин. Эта регулярная последовательность представлена левозакрученной коллагеновой спиралью, более вытянутой, чем a-спираль. Каждая из спиралей представляет собой полипептидную цепь. Несколько спиралей соединяются в одну суперспираль, удерживающуюся за счет водородных связей между субъединицами. Длинна суперспирали примерно 300 нМ.

По АК составу  выделяют 2 вида коллагеновых цепей:

- a1;

- a2.

a1 могут быть 4-х типов: a1(I), a1(II), a1(III), a1(IV).

Наиболее распространен 1 тип, куда входит и [a1(I)]₂a2.

 

Процесс синтеза  коллагена можно разделить на несколько этапов:

1. трансляция;

2. котрансляционная модификация цепи;

3. трансмембранный перенос;

4. внеклеточная модификация  и образование коллагеновых волокон.

[рис. проколлагена: слева  (N-конец) сигнальный пептид, затем  1050 АК остатков будущего коллагена,  справа (С-конец) С-концевой пептид. Рисуется просто линия и на ней отмечается где и что].

Препроколлаген претерпевает процессинг в ходе прохождения через  ЭПС и комплекс Гольджи до появления  во внеклеточном пространстве. При  этом происходят следующие процессы:

- гидроксилирование [рис. пролилпептид (в составе белка)+ a-КГ+ О₂®(пролилгидроксилаза, витамин С) гидроксилпролилпептид + СООН-СН₂-СН₂-СООН (это сукцинат) +Н⁺. Пролилпептид рисуется как структура пролина с незакрытыми связями.]

- гликозимирование – внедрение углевода, возможно только после гидроксилирования [рис. гидроксилизин (с незакрытыми связями) +УДФ-галактоза® (галактозилтрансфераза) галактозилпропептид+ УДФ]. Гликозимирование препятствует действию протеаз и способствует возникновению межцепочечных водородных связей.

- формирование тройной спирали коллагена. После этого невозможно ни гидроксилирование, ни гликозимирование.