Ферменты

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 05 Ноября 2013 в 23:32, доклад

Краткое описание

Ферменты – это специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, регуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Ферменты бывают простыми и сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит и небелковая часть – кофермент (коэнзим, или кофактор).

Вложенные файлы: 1 файл

Ферменты.docx

— 63.56 Кб (Скачать файл)

Ферменты – это специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, регуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Ферменты бывают простыми и сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит и небелковая часть – кофермент (коэнзим, или кофактор).

Все ферменты (по виду функций, которые они выполняют) делятся  на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

Оксидоредуктазы. К этому классу относятся ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Они играют большую роль в энергетических процессах.

Трансферазы. Эти ферменты катализируют реакции переноса различных химических групп от одного субстрата к другому. Трансферазы принимают участие в реакциях взаимопревращения различных веществ, в обезвреживании природных и чужеродных соединений.

Гидролазы. Ферменты этого класса катализируют реакции, в результате которых происходит разрыв химических связей в субстратах с присоединением воды. Эти ферменты принимают активное участие в пищеварительных процессах. В клетках гидролазы способствуют распаду более крупных биомолекул на более простые. Они осуществляют внутриклеточное переваривание такие веществ, как белки, углеводы, нуклеиновые кислоты, липиды.

Лиазы. Осуществляют катализ реакций, приводящих к разрыву связей, но протекающих без присоединения воды или окисления. Они принимают участие в реакциях синтеза и распада промежуточных продуктов обмена, в частности в процессах гликолиза, брожения, цикла трикарбоновых кислот.

Изомеразы. С их участием происходят превращения в пределах одной молекулы. Они вызывают внутримолекулярные перестройки и играют большую роль в восстановлении биологической активности молекул. Изомеразы широко распространены в природе, особенно у микроорганизмов.

Лигазы (синтетазы). Эти ферменты катализируют реакции, в результате которых происходит соединение двух молекул с использованием энергии фосфатной связи. Они играют важную роль в биосинтезе белков, липидов, углеводов.

 

Хотелось бы подробнее  рассмотреть один из классов –  изомеразы.

 

Изомеразы 
Изомеразы - класс ферментов, которые катализируют реакцию изомеризации. Изомеризация - это химическая реакция во время которой происходят внутримолекулярные структурные переcтройки органических cоединений. Ферменты - белки которые катализируют или ускоряют превращение веществ в организме. 
Существует пять подклассов изомераз в зависимости от типа реакций которые они катализируют.  
1. Рацемазы и эпимеразы - катализируют превращения стереоизомеров; 
2. Цис-трансизомеразы - катализируют геометрическую изомеризацию; 
3. Оксидредуктазы - катализируют реакции окисления; 
4. Трансферазы - катализирующих перенос функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую; 
5. Лиазы - катализируют обратимые реакции образования и разрыва различных химических связей. 
Все изомеразы играют очень важную роль в обмене веществ.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Подклассы изомераз сформированы по типам р-ций, а подподклассы по типам субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследованных рацемаз a-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе р-ции a-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (ф-ла I, здесь и ниже Р - остаток фосфорной к-ты) образуется шиффово основание (II), к-рое переходит в хиноидную форму (III):  
  
Рацемизация a-аминокислоты обусловлена обратной р-цией нестереоспецифич. присоединения Нк атому С, связанному с R. Рацемазыаминокислот играют существенную роль у бактерий, синтезирующих из L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые для синтезапептидогликанов. Среди др. изомераз, катализирующих превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой к-ты в мезо-форму. В группе эпимераз, катализирующих превращения углеводов, наиб. изучена альдоза-1-эпимераза, участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-эпимераза, катализирующая эпимеризацию углевода в положении 4 с образованием уридиндифосфатгалактозы. Одна из важных р-ций эпимеризации -мутаротация глюкозы, катализируемая мутаротазой животных. цис-транс-Изомеразы катализируют изомеризацию при двойных связях. Так, малеинатизомераза катализирует превращ. малеиновой к-ты в фумаровую. Внутримол. оксидоредуктазы катализируют окисление одной частимолекулы с одновременным восстановлением другой части. Нек-рые из этих изомераз используют в качестве кофермента восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН). Поскольку в результате р-ции не образуются окисленные продукты, эти ферменты не причисляются к классу оксидоредуктаз. К изомеразам этой группы относятся ферменты, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз. Так, триозофосфат-изомераза катализирует превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в дигидроксиацетонфосфат; глюкозо-6-фосфатизомераза катализирует взаимопревращение между глюкозо-6-фосфатом (IV) и фруктозо-6-фосфатом (V), к-рое, предположительно, осуществляется через промежут. ендиол (VI):  
  
К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные превращ. (напр., оксалоацетат-таутомераза, участвующая в р-ции 1), а также перемещение двойной связи (напр., стероид-D-изомераза, катализирующая р-цию 2) и связи S-S в белках (белок дисульфид-изомеразы):  
  
Внутримол. трансферазы катализируют перемещение групп из одного положения молекулы в другое. Относительно хорошо изученный ферментэтой группы фосфоглицерат-фосфомутаза, к-рая катализирует превращ. D-глицерин-2-фосфата в D-глицерин-3-фосфат. Механизм р-ции включает гидролитич. расщепление фосфоэфирной связи в положении 2 с образованием фосфорилированного фермента и фосфорилированиеглицерина в положение 3 ("пинг-понг"-механизм). Ряд ферментов этой группы катализирует перемещение аминогрупп. Мн. из них в качестве кофактора используют коферментные формы витамина В12. Характерный фермент этой подгруппы - лизин - 2,3-аминомутаза, катализирующая превращение L-лизина в L-3,6-диаминогексановую к-ту. К этой же группе относятся ферменты, катализирующие перемещение ацильной и др. групп. Внутримол. лиазы катализируют р-ции, в к-рых группа, отделяемая от одной части молекулы, остается в результате превращений ковалентно связанной с др. частью этой же молекулы. Напр., 3-карбокси-циc, цис-муконат-циклоизомераза катализирует превращ. 4-карбоксимуконолактона в 3-карбокси-цис, циc-муконовую к-ту:  


Информация о работе Ферменты