Физиология растений

задание первое, 1 вариант:

1. Аминокислотный состав, структура и типы белков. Типы химических связей, определяющих структуру белков. Функциональное назначение белков.

В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы - белки, нуклеиновые  кислоты, полисахариды.

Особая роль в жизнедеятельности  живых организмов принадлежит белкам. От родителей детям передаётся генетическая информация о специфической структуре  и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют  многообразные функции: ускоряют химические реакции, выполняют транспортную, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток другим и  таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos - первый).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. В организме человека насчитывают  около 50 000 индивидуальных белков. Видовая  и индивидуальная специфичность  набора белков в данном организме  определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические  и функциональные особенности каждого  типа клеток.

Как и любой полимер, белок  состоит из мономерных единиц, или «строительных блоков». В белках организма человека такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействий образуют пространственные структуры - конформации белков. На определённом участке белковой молекулы из радикалов аминокислот формируется активный центр, который может специфично (комплементарно) связываться с молекулами-лигандами.

Взаимодействие белков с  лигандами лежит в основе их функционирования. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

По химическому составу белки представляют собой полимеры, построенные из остатков a-аминокислот. 

При изучении структуры белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а некоторые белки и четвертичную структуры.

Первичной структурой называют последовательность в расположении аминокислотных остатков в белковой молекуле. Остатки аминокислот в белках соединены между собой пептидной связью, которая образуется между их амино- и карбоксильными группами.  
 
              По своей природе пептидная связь - это амидная связь, однако, «одинарная» C-N-связь в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а «двойная» С=О-связь приблизительно на 40% является одинарной, поэтому пептидная связь является «полуторной». Это обстоятельство влечет за собой два важных следствия: 1) иминогруппа -NH-пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон в интервале рН от 0 до 14; 2) свободное вращение вокруг C-N-связи в пептидах отсутствует (т.е. связь планарна), и это ее свойство имеет важное значение для процесса формирования трехмерной структуры полипептидных цепей. 
Зная первичную структуру белка, можно написать его химическую формулу. Именно первичная структура предопределяет образование вторичной, третичной и четвертичной структур, т.е. конформацию белковой молекулы.

Под вторичной структурой понимают пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она поддерживается водородными связями между карбонильной группой одной пептидной связи и группой –NH- другой пептидной связи соседних витков или участков полипептидных цепей. Различают несколько типов структуры белков: a-спираль, b-форму (структуру складчатого слоя) или неупорядоченную структуру.

a-спираль возникает за счет внутрицепочечного образования водородных связей в разных участках одной и той же полипептидной цепи. Спираль является правозакрученной, поскольку все природные аминокислоты имеют L-конфигурацию. a-спираль характерна для ферментов и всех глобулярных белков, однако, как правило, только часть полипептидной цепи спирализована (например, цепь миоглобина спирализована лишь на 75%).

b-форма характерна для межцепочечного связывания. В b-форме полипептидные цепи почти полностью вытянуты и расположены в виде слоев, изгибы которых похожи на складки ткани или бумаги. При этом водородные связи возникают между соседними участками одной или нескольких полипептидных цепей. Структура b-складчатого слоя встречается в белках типа фиброина шелка или кератина волос.

Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые чаще всего появляются между спирализованными и складчатыми участками белковой молекулы.

Под третичной структурой понимают характерное пространственное расположение полипептидной цепи в целом, которое возникает за счет типа и конформации боковых радикалов. Силами, стабилизирующими третичную структуру, являются: гидрофобное взаимодействие, которое возникает между неполярными радикалами аминокислот; водородные связи - между радикалами полярных аминокислот; дисульфидные мостики - между остатками цистеина; ионные взаимодействия - между радикалами основных и кислых аминокислот.

Четвертичная  структура характерна для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Такие молекулы называют мультимерами, а составляющие их элементы – полипептидные цепи – протомерами или субъединицами. Под четвертичной структурой подразумевают способ расположения в пространстве взаимодействующих между собой полипептидных цепей мультимерного белка. Поддерживают эту структуру те же взаимодействия, что и при образовании третичной структуры, только возникают они в четвертичной структуре между субъединицами белковой молекулы.

Несмотря на то, что белки  являются наиболее изученным классом  биоорганических соединений, до сих  пор не создано единой номенклатуры и классификации белков.  
 
            В зависимости от положенного в основу признака различают несколько видов классификации белков:

 
I.  Классификация, основанная на биологической функции белков. 
II.Классификация, основанная на конформации белков. В зависимости от формы частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки - это устойчивые, нерастворимые в воде и в разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи образуют длинные волокна (фибриллы) или слои с конформацией b-структуры. Примеры фибриллярных белков: коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, ногтей и перьев, эластин упругой соединительной ткани.

Глобулярные белки – это соединения, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры с конформацией a-спирали. Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. К ним относятся почти все известные в настоящее время ферменты, а также антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию, например, сывороточный альбумин и гемоглобин.

Некоторые белки принадлежат  к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам, они состоят из длинных, палочковидных  структур, и в то же время они, как глобулярные белки, растворимы в водных солевых растворах. К таким белкам относятся: миозин - структурный элемент мышц, фибриноген - предшественник фибрина, участвующего в свертывании крови.

III. Классификация, основанная на растворимости белков.

По отношению к растворимости  белков в различных растворителях  среди белков различают альбумины, глобулины, проламины, протеиноиды. 

К альбуминам относят белки, хорошо растворяющиеся в воде и солевых растворах умеренных концентраций. При переходе к концентрированным растворам, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются. Примерами их могут служить: яичный альбумин, сывороточный альбумин, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. 

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде и солевых растворах умеренных концентраций, но растворяющиеся в очень слабых растворах солей. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора. Примеры глобулинов: фибриноген, яичный глобулин, сывороточный глобулин, глобулин мышечной ткани.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины; находятся они в зернах различных хлебных злаков. 

К протеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях, однако, хорошо растворящиеся в специфических реагентах. Так, например, фиброин шелка растворяется в дихлоруксусной кислоте, безводной плавиковой кислоте, в концентрированном водном растворе роданида лития или бромида калия. К протеиноидам относятся почти все фибриллярные белки. 
IV.  В зависимости от состава белки разделяются на два основных класса: простые и сложные белки.

Простые белки или протеины состоят только из белковой части и гидролизуются до аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины, а также протамины и гистоны - белки основного характера, которые содержат много лизина и аргинина. 

Сложные белки или протеиды кроме белковой части содержат небелковую группу, которую называют простетической. 

Сложные белки в зависимости  от химической природы их простетической группы классифицируются на нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды.

Небелковая часть нуклеопротеидов состоит из молекул нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК), белковая часть представлена гистонами и протаминами. Нуклеопротеиды участвуют в процессах деления клеток и передачи наследственных признаков, в процессах биосинтеза белка. Они входят в состав любой клетки, являются обязательными компонентами ядра, цитоплазмы. Также нуклеопротеидами по своей природе являются вирусы.

Гликопротеиды представляют собой сложные белки, простетическая группа которых представлена производными углеводов. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. 

Липопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых образована липидами. Это сферические частицы небольшого размера (150-200 нм), наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липоротеидов - осуществлять транспорт по крови липидов. 

Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Эти белки входят в состав костной и нервной ткани, выполняют питательную функцию. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Хромопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидазы, цитохромы), а также хлорофилл. 

Функции белков