Контрольная работа по "Медицине"

В практических условиях лимитирующими аминокислотами являются метионин и лизин, иногда триптофан  и гистидин. В питании животных полноценность рациона достигается либо сочетанием кормов, дополняющих друг друга по аминокислотам (например, кукуруза плюс соя), либо добавлением соответствующих синтетических аминокислот. Перспективна также селекция растений по показателям полноценности протеина.

Сравнительная биологическая  ценность того или иного белка, характеризующая степень его использования на синтетические нужды, определяется в опытах на растущих крысах, цыплятах или мини-поросятах.

Биологическая ценность животных белков, сбалансированных по аминокислотному составу, составляет 75—90 %, белков растительного происхождения — 60—65 %.

Превращения аминокислот. В кишечной стенке предполагается существование, по крайней мере, четырех систем активного транспорта—для нейтральных, одноосновных, двуосновных (дикарбоновых) аминокислот и иминокислот. Скорость транспорта неодинакова: быстрее других абсорби руются метионин, валин, изолейцин, лейцин; наиболее медленно — треонин и гистидин.

Часть абсорбируемых  аминокислот (у жвачных, по данным Н. В. Курило-ва, до 40 %) подвергается превращениям уже в стенке кишечника. Они используются для синтеза пищеварительных ферментов, образования слизи, восстановления десквамированного эпителия и частично — для энергетического обеспечения процесса всасывания.

Всосавшиеся в  кишечнике аминокислоты поступают  в кровь воротной вены (95 %) и в  небольшом количестве в лимфу. По воротной вене они доставляются в  печень, где основная часть их задерживается, а часть током крови разносится ко всем органам и тканям.

Фонд свободных  аминокислот крови формируется  за счет аминокислот, абсорбированных  в желудочно-кишечном тракте (при  распаде белка кормового, микробного или эндогенного происхождения), и аминокислот, освобождающихся при катаболизме тканевого белка. Концентрация аминокислот в крови отражает потребность в них животных и может служить одним из критериев их аминокислотной обеспеченности, при учете возрастных и породных особенностей.

В органах и  тканях аминокислоты используются для  биосинтеза белка, с целью удовлетворения приоритетных потребностей организма (рост, беременность, лактация), или подвергаются различным превращениям.

Процесс биосинтеза белка подробно рассматривается  в курсах биохимии и цитологии. Напомним, что он включает 3 стадии: а) активирование  аминокислот при участии АТФ, с образованием комплексов — аминоациладенилатов; б) связывание этих комплексов с РНК и перенос их к рибосомам; в) синтез полипептидных цепей белков на рибосомах по матрице иРНК согласно генетическому коду.

Аминокислоты, не участвующие в синтезе белков, вовлекаются в процессы катаболизма, главным образом в печени и  почках, частично в мышцах и молочной железе (аминокислоты с разветвленной цепью — валин, лейцин, изолейцин).

В основе катаболических превращений аминокислот лежат  три типа реакций: реакции по α-аминогруппе (дезаминирование и переаминирование), по карбоксильной группе (декарбоксилирование и образование аминоациладенилатов) и по радикалу аминокислоты (реакции специфичные и уникальные для каждой аминокислоты).

Аминный азот, выделяющийся при дезаминировании аминокислот в виде аммиака, обезвреживается в орнитиновом цикле и выводится из организма в виде мочевины (у жвачных мочевина частично включается в систему руменогепатической циркуляции). Части углеродного скелета аминокислот подвергаются окислительному расщеплению на фрагменты, которые могут затем включиться в лимоннокислый цикл для дальнейшего окисления. Для разных аминокислот это происходит разными путями: через пируват (аланин, серии, глицин, цистеин, треонин); через ацетил-КоА (лейцин, лизин); α-кетоглютарат (глутаминовая кислота, пролин, гистидин, аргинин); сукцинил-КоА (валин, изолейцин, метионин), оксалацетат (аспарагиновая кислота). Фенилаланин и тирозин могут метаболизироваться двумя путями: через ацетил-КоА и фумаровую кислоту.

Освобождающаяся в цикле энергия аккумулируется в макроэргических связях АТФ. Частично энергетические потребности удовлетворяются  также путем глюконеогенеза, т. е. образования глюкозы из неуглеводных предшественников. Реакция идет по схеме: пируватоксалацетат->-глюкозо-6-фосфат->-глюкоза.  Все аминокислоты,  участвующие в синтезе щавелевоуксуснои кислоты, могут принимать участие в глюконеогенезе, хотя и в разной степени. Типичными глюкопластическими аминокислотами являются аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Фенилаланин, тирозин и особенно лейцин, образующие в качестве промежуточных продуктов ацетоуксусную и β-оксимасляную кислоты, являются кетопластическими.

Завершающий итог переаминирования различных аминокислот состоит в том, что все их аминогруппы собираются в общий фонд на конечный акцептор — а-кетоглутаровую кислоту, которая превращается в глутами-новую кислоту. Эта реакция обратима, поэтому при определенных условиях она может служить для синтеза аминокислот из кетокислот и глутаминовой кислоты.

Декарбоксилирование аминокислот происходит в тканях (отчасти в толстом кишечнике при гниении) и сопровождается выделением С0₂ и образованием аминов, обладающих высокой биологической активностью (биогенных аминов). Амины специфичны для каждой аминокислот.

Таким образом, пути катаболизма аминокислот сложны и тесно переплетаются с другими  метаболическими путями. Здесь происходит синтез тканевых белков и белков крови (альбуминов, глобулинов, фибриногена); дезаминирование аминокислот и распад их углеродного скелета для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза; образование заменимых аминокислот и азотистых оснований нуклеиновых кислот; обезвреживание аммиака и образование мочевины; катаболизм гемопротеидов и конъюгация желчных пигментов. Печень является органом, регулирующим задержание азотистых соединений и их освобождение на периферию. Этому способствует полный набор ферментов для удаления из крови избытка аминокислот и превращения их в глюкоз кетоновые тела, мочевину и СО2.

Обновление  белков в организме. Синтез и распад белка в организме происходят непрерывно, на протяжении всей жизни. У растущего животного синтез белка и его включение в структуры тела преобладает над распадом; у животных, закончивших рост, распад и ресинтез находятся в динамическом равновесии. Это связано не только с заменой изношенных компонентов тела. Оказалось, что клеточные структуры, которые ранее считались стабильными, имеют высокую скорость обмена белков, т. е. постоянно самообновляются. Об этом свидетельствуют: а) активное включение меченых экзогенных аминокислот в тканевые белки у взрослых животных; б) значительное превышение уровня синтеза белка над его поступлением в организм (т. е. часть белка синтезируется в организме за счет эндогенных источников); в) отложение в организме, продолжающем рост, лишь части белка, который синтезируется.

Методом меченых  атомов было показано, что у взрослого  человека синтезируется и разрушается около 400 г белка в день, в то время как суточное потребление белков составляет 100—150 г. У откармливаемых цыплят-бройлеров массой около 1 кг синтезируется примерно 7 г белка в сутки, а откладывается в теле только 4 г; у взрослой овцы соответствующие показатели составляют 80 и 10 г.

Поскольку у закончивших  рост здоровых животных основная масса  синтезированного белка идет не на отложение, а на обновление, скорость обновления в практике определяют величиной скорости распада и синтеза белка (в состоянии равновесия эти величины равны).

Математически эти  скорости выражают в единицах времени, нужного для обмена половины всех молекул белков. Их численное значение варьирует от нескольких минут для  ряда ферментов до нескольких месяцев  для стабильных структурных белков.