Лекции по дисциплине «Технология мяса и мясных продуктов»

Чтобы создать стройную систему технологических процессов, необходимо составить общую схему  переработки скота с указанием  намеченного к выпуску ассортимента продукции. Выбранная схема предопределяет направление переработки отдельных видов сырья и полуфабрикатов, а также позволяет выявить наличие вторичных продуктов, отходов на определенных стадиях процесса, дополнительно уточнить отдельные схемы и их аппаратурное оформление. При этом промышленные здания проектируют в соответствии со строгим подчинением требованиям производственного процесса,

Очевидно, что проектирование производственного процесса и связанной  с ним технологической схемы  для промышленных объектов является главной задачей, которой подчиняются все составные части проекта.

Основные требования, предъявляемые к организации  технологических схем и систем:

максимальное использование  и переработка сырья в разнообразную  продукцию;

перемещение сырья, полуфабрикатов, материалов и отходов в определенной последовательности по наикратчайшим направлениям и с наименьшими затратами;

отсутствие пересечения  производственных потоков (или сведение их к минимуму) и транспортировки  сырья, полуфабрикатов через помещения, в которых не производится их обработка;

возможность варьирования технологических схем по мере изменения  технологического процесса;

обеспечение наиболее эффективных  технико-экономических показателей (по себестоимости продукции, производительности труда и т. д.).

Технологические схемы должны обеспечивать:

комплексную переработку  всех видов сырья;

переработку сырья различного качества;

минимальные сроки переработки;

максимальное использование  сырья;

высокое качество готовой  продукции;

использование высокопроизводительного  оборудования;

сокращение транспортных и вспомогательных операций.

Выбор технологических  схем должен осуществляться с учетом достижений научно-технического прогресса  и тенденций развития отрасли  с обоснованием принятого решения.

 

Модуль 1. Лекция 2.

 

Тема: Состав   и    пищевая ценность   мяса.   Состав   и   пищевая ценность  субпродуктов,  крови. Эндокринно-ферментное  сырье.

Состав и пищевая ценность мяса. Состав и пищевая ценность      субпродуктов, крови. Эндокринно-ферментное сырье. Физические  свойства   мяса. Форма связи влаги. Активность воды. Структурно-механические свойства мяса. Электрофизические оптические и акустические свойства мяса. Автолитические изменения мяса. Гидролиз и окисление жиров.

 

Содержание:

Среди тканей (группы или  слоя клеток, одинаковых по морфологическому строению, выполняющих ту или иную специальную функцию и объединенных межклеточным веществом) животного организма мышечная занимает по своей массе первое место: свыше 40 % массы тела крупного рогатого скота приходится на ее долю. Мышечная ткань участвует в выполнении важных физиологических функций: движения, кровообращения, дыхания и т. п.

По морфологическому строению различают мышечную ткань  двух типов: поперечнополосатую, гладкую. К поперечнополосатым мышцам относится скелетная мускулатура; гладкие мышцы находятся в стенках пищеварительного тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов, матки и т. д. По питательным и вкусовым достоинствам мышечная ткань — наиболее важный компонент мяса и мясопродуктов. Наибольший интерес в технологии представляет поперечнополосатая мускулатура.

Строение поперечнополосатой мышечной ткани.

Мышечная ткань состоит  из  сложных, вытянутых в клеток,   называемых   мышечными   волокнами   (рис. 2). Между мышечными  клетками   (мышечными  волокнами)   находятся  тонкие прослойки  межклеточного вещества,  которой стоит   из   соединительнотканных   волоконец   и   бесструктурного (киселеобразного) вещества и представляет собой рыхлую соединительную ткань.

 

Рис.  2.  Строение мышечной  ткани.

Мышечные волокна соединяются в пучки, образующие отдельные мускулы (рис.2). Мускулы покрыты плотными соединительнотканными пленками (фасциями). Между пучками волокон проходя разветвляются сосуды и нервы.

Мышечное волокно —  количественно преобладающая составная часть мышечной ткани. Длина этих вытянутых клеток может доходить до 15 см, а толщина — до 10—100 мкм. Поверхность мышечного волокна покрыта эластичной оболочкой, называемой сарколеммой. Большая часть объема мышечных клеток (60—65%) занимают миофибриллы — длинные тонкие нити, собранные в пучки, которые расположены параллельно оси волокна.

Миофибриллы поперечнополосатой мускулатуры состоят из правильно  чередующихся темных и светлых участков (дисков). Темные участки миофибрилл обнаруживают двойное лучепреломление и называются А-дисками (анизотропные диски), а светлые, не обладают таким свойством, называются /-дисками (изотропные диски). Такая оптическая неоднородность этих участков обусловливается неодинаковым их строением и белковым составом. Темные и светлые диски разных миофибрилл расположены строго один против другого, т. е. темные — против темных, а все светлые — против светлых, что в целом и придает ему волокну поперечную исчерченность.

В отличие   от   большинства   клеток,   имеющих   по   одному, каждое мышечное волокно содержит много ядер вытянутой   формы.   Эти   ядра   расположены   на   периферии   клеток,  сарколеммы.   Кроме   ядер   мышечная   клетка   содержит ряд органелл: митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие. Пространство между миофибриллами и органеллами заполнено коплазмой — неоднородной массой, состоящей из полужидки белкового золя, в котором содержатся капельки жира и глыбы гликогена, и из эндоплазматической сети — сложной системе мельчайших трубочек, проходящих вдоль миофибрилл. Эти клубочки и особые пузырьки («цистерны») контактируют между собой и соединяют отдельные участки миофибрилл между собой и сарколеммой.

 

 

 

 

Химический  состав мышечной ткани.

В составе мышечной ткани  содержатся (в %): вода — 70— 75, белки—18—22, ферменты липиды — 2—3, азотистые экстрактивные вещества — 1 — 1,7, безазотистые экстрактивные вещества — 0,7—1,35, неорганические соли—1 — 1,5, углеводы — 0,5—3, а также витамины.

Белковые вещества мышечной ткани. Белковые вещества составляют 60—80 % сухого остатка мышечной ткани, или 18 — 22 % массы ткани. Белки мышечной ткани являются «строительным материалом». Из них построены различные структурные компоненты клеток (саркоплазма, сарколемма, миофибриллы, органеллы) и межклеточного вещества. Кроме этого, ряд белков мышечной ткани обладает ферментативными свойствами.

Белки мышечной ткани  можно подразделить на растворимые в воде (белки саркоплазмы), растворимые в солевых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в водно-солевых растворах, условно называемые белками стромы. Фракция стромы включает белки, входящие в состав сарколеммы и внутримышечной соединительной ткани, а также белки ядер. Белки саркоплазмы составляют около 20—25 % всех мышечных белков. К ним относятся миоген, миоальбумин, глобулин X и миоглобин. За исключением миоглобина, это сложные смеси белковых веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Например, характеризуя белок саркоплазмы миоген, мы имеем в виду не отдельный белок, а миогеновую фракцию — ряд сходных белков-миогенов (миогены А, В, С).

По физико-химическим свойствам  (растворимости и высаливаемости)   миоген  довольно   близок  к  альбуминам;   миоальбумин   является   типичным   альбумином.   Глобулин   X   является псевдоглобулином, так как для растворения его достаточно незначительной  концентрации солей.  Наличие  небольшого количества   неорганических   солей   (1 —1,5 %)   в   самой   мышечной ткани  оказывается достаточным,  чтобы  при  извлечении  водой глобулин X перешел в раствор. Миоглобин также является  водорастворимым белком. Таким образом, белки саркоплазмы являются в основном водорастворимыми.

Миоген,  миоальбумин  и  глобулин  X  относятся к простым. Это белки полноценные и хорошо усвояемые. Их изоэлектрические точки находятся в кислой среде. У миогеновой фракции рН 6,0—6,7, у миоальбумина рН 3—3,5, у глобулина X рН 5,2.

Ряд белков миогеновой фракции  обладает ферментативной активностью; они катализируют процессы гликолиза.

Важным белковым компонентом  саркоплазмы является миоглобин— дыхательный пигмент мышечной ткани, окрашивающий ее в красный цвет. Миоглобин — это сложный белок из класса хромопротеидов. Его молекула состоит из белка глобина и простетической группы — гема (см. рис.3). Миоглобины различных животных различаются по белковой части — глобину. Строение гема у различных животных одинаково. Миоглобин — белок с небольшой молекулярной массой (16800). Молекула его состоит из одной полипептидной цепи, полная аминокислотная последовательность которой в настоящее время расшифрована.

Гем является производным класса порфинов — соединений, в структуре которых содержится четыре пиррольных кольца, связанных между собой метановыми группами ( — СН = ):

Рис.3. Строение миоглобина.

 

Порфины различаются  по природе групп, находящихся в  боковых цепях. В геме порфин находится в форме протопорфирина, представляющего собой порфин, в молекуле которого введены боковые цепочки — четыре метильные (СН₃), две винильные (—СН=СН₃) и два остатка пропионовой кислоты (СН₂-СН₂—СООН).

Рис.4. Строение порфина.

  Порфирины   могут   присоединять   ионы   металлов.     Биологически

важны  металлопорфирины,  которые  содержат  железо  или   магний.

Комплекс протопорфирина IX с атомом Fе (II) называется гемом.

Рис.5. Строение протопорфина.

 В этом соединении ион железа замещает диссоциирующие атомы водорода двух пиррольных колец (см. формулу порфина) и одновременно связывается координационными связями с атомами азота двух других колец.

Миоглобин легко соединяется  с некоторыми газами (0₂, СО, N0 и др.), не изменяя при этом валентности железа. Так образуются производные миоглобина: оксимиоглобин ало-красного цвета, карбоксимиоглобин вишнево-красного цвета; нитрозомиоглобин красного цвета.

При действии сильных  окислителей (длительное воздействие  кислорода, перекиси водорода и др.) железо гема, теряя один электрон, переходит в трехвалентное состояние. Комплексное соединение протопорфирина IX с Fе (III) носит название гем или гематина. Вследствие такого окисления миоглобин переходит в метмиоглобин пигмент коричневого цвета. Метмиоглобин может быть восстановлен в миоглобин только под действием сильных восстановителей, например аскорбиновой кислоты.

При взаимодействии миоглобина с сероводородом в присутствии кислорода  образуется сульфомиоглобин — пигмент зеленого цвета. Гем может окисляться не только вследствие окисления железа, но и порфиринового кольца с образованием зеленых   пигментов — сульфомиоглобина   и   холеоглобина,   а   при дальнейшем  окислении кольца образуются вещества  с  разной окраской — от  желтой  до  светлой.   Поваренная  соль  ускоряем эти процессы, поэтому при посоле мышечная ткань теряет свою естественную окраску и приобретает серо-коричневую с различными оттенками.

Несмотря  на  небольшое  содержание в  мышечных  клетках (около 1 % всех белков ткани), миоглобин играет важную роль в передаче кислорода, поставляемого кровью, клеткам мышечной ткани.  Кроме того,  миоглобин выполняет роль кислородного резерва. Это свойство белка имеет важное значение. Таким образом, запасается кислород в мышечных клетках на случай всякого рода переборов в снабжении, например на случай длительного погружения под воду.

В связи с тем, что  мышечная ткань снабжается кислородом посредством миоглобина, в усиленно работающих мышцах миоглобина содержится больше, так как в них окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца. Особенно это заметно у домашних птиц, грудные мышцы которых, являясь нерабочими, почти не окрашены.

Миоглобин — полноценный   белок.   Изоэлектрическая   точка его лежит при рН 7,0.

Белки миофибрилл — миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и  некоторые другие — являются сократительными  белками мышц. Они составляют около 80 % общего белка мышц.

Рис.6. Строение белка  миофибрилл - миозина.

Миозин, на долю которого приходится около 40 % всех белков мышечной ткани, относится к фибриллярным белкам благодаря вытянутой форме своих молекул. Молекула его представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной «головкой» и построена из четырех полипептидных цепей — двух больших и двух малых. Полипептидные цепи, каждая из которых свернута в -спираль закручены относительно друг друга, образуя двойную спираль. На одном конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки, присоединяясь, как бы продолжают эту нить, но не связываются в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение, своего рода «головку». В структуре молекулы миозина имеются, таким образом, четыре субъединицы, в результате объединения которых образуется четвертичная структура миозина.

Миозин получен в  кристаллическом виде. Молекулярная масса его 470000. По растворимости  и высаливаемости он ведет себя как типичный глобулин. Около 30 % всех аминокислот миозина приходится на долю дикарбоновых кислот, что придает белку кислый характер. Изоэлектрическая точка его находится при рН 5,4.