Амилолитические преператы

           В литературе высказывается мнение, что механизм атаки субстрата  глюкоамилазой может быть двух типов: либо одно-цепочечный, либо множественной атаки, и что активный центр имеет под-центровую структуру.

     Почти все глюкоамилазы являются гликопротеидами, содержащими от 5 до 35% углеводов, которые  состоят из олиго-, ди- и моносахаридов. Углеводный компонент может быть целостным фрагментом или же разбитым на индивидуальные соединения, которые прикрепляются к белку через треонин и серин. Например, у глюкоамилазы A. niger их 20. Большинство известных глюкоамилаз имеет оптимум рН при 4,5-5,2, реже - при 5,7-6,0, в основном для дрожжевых глюкоамилаз.

     РН-стабильность микробных глюкоамилаз лежит  в широком диапазоне -от 2,5 до 9. Термостабильность  глюкоамилаз лежит в интервале  от 30 до 45°С и редко повышается до 55-60°С. Глюкоамилазы различного происхождения заметно отличаются по молекулярной массе, которая, по данным различных авторов, имеет значения от 48 000 до 210 000. Следует заметить, что далеко не все микробные глюкоамилазы способы полностью гидролизовать крахмал до глюкозы. Еще в 60-х годах И.Фукумото предложил все микробные глюкоамилазы разделить на два типа:

1)     полностью гидролизующие крахмал  до глюкозы и 

2)     гидролизующие крахмал до глюкозы  на 80-85%.

     В то время предполагалось, что степень  гидролиза зависит только от свойств  глюкоамилаз и их происхождения. Позже было показано, что при росте культуры параллельно накапливаются и другие амилолитические ферменты, обладающие не только гидролитическим, но и трансферазным действием. Это гликозилтрансфераза и a-амилаза. Даже в случае, если система открытая и продукт гидролиза (глюкоза) постоянно удаляется из системы, процесс может дойти до полного гидролиза крахмала до глюкозы. Если же система закрытая и концентрация субстрата велика, то при достижении определенной концентрации глюкозы в реакционной среде в результате переноса глюкозильных остатков на глюкозу, ди- и олигосахариды начинают накапливаться изомальтоза, паноза, нигероза, изомальтотриоза и другие сахара, которые имеют горький вкус. В результате процесс не может дойти до полного превращения крахмала в глюкозу и возникает ошибочное представление, что глюкоамилаза не полностью гидролизует крахмал. Сама же глюкоамилаза может проявлять небольшую трансферазную активность, но только при концентрации глюкозы свыше 60-70%. Поэтому ранее принятое деление глюкоамилаз на два типа следует считать необоснованным. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Список  литературы 

1. Алейникова  Т.Л., Рубцова Г.В. «Руководство  к практическим занятиям

 по биологической  химии». М.: Высшая школа 1988 г. 

2. Жеребцов Н.А.  «Амилолитические ферменты в пищевой

 промышленности».  М.: Лёгкая и пищевая промышленность 1984 г. 

3. А. Ленинджер  «Биохимия». 1976 г. 

4. Лещук Р.И., Хило З.В. «Малый практикум  по биохимии». Томск 1984г. 

5. Производство  и применение амилолитических  ферментов в пищевой

 промышленности. М.: Пищевая промышленность 1968 г. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

МИНИСТЕРСТВО  ОБРАЗОВАНИЯ  И  НАУКИ  РОССИЙСКОЙ  ФЕДЕРАЦИИ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ  ГОСУДАРСТВЕННОЕ  БЮДЖЕТНОЕ  ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ

УЧЕРЕЖДЕНИЕ  ВЫСШЕГО  ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО  ОБРАЗОВАНИЯ

«МОСКОВСКИЙ  ГОСУДАРСТВЕННЫЙ  УНИВЕРСИТЕТ

ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ» 
 

Кафедра «Биотехнология» 

Реферат

на тему: «Глюкоамилаза». 
 
 

Выполнил  студент

Васильева Марина

Группы 08-ТПМ-13 

Преподаватель: Филатова Г.Л. 
 
 
 
 

Москва 2011

Содержание: