Биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы

Из таблицы 2 видно, что белки сарколеммы составляют  от 41,6% до 43 % от общего белка, из них основной частью от общего количества белков являются такие белки сарколеммы, как миогены (А,В,С) и глобулин Х, составляющие по 20 % .

Белки миофибрилл – миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки (таб. 3).

Миозин - фибриллярный белок составляет около 40% белков клетки мышечной ткани. Миозин - полноценный, хорошо переваримый белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4% белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25 - 0,04 моль/дм³) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/дм³) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45 - 50 °С (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН=5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.

Таблица 3. Содержание белков миофибрилл, %

Белки	Содержание	Содержание белков саркоплазмы  к общему белку, %
Общий белок	16
Миозин	5,6 – 6,4	35 - 40
Актин (G-F)	1,92 – 2,4	12 - 15
Тропомиозин	0,32	2

 

Из таблицы 3 видно, что белки миофибрилл составляют от 49% до 57% от общего белка, из них основной частью от общего белка являются миозин (35% - 40%) и актин (12% - 15%).

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена  из двух больших и двух малых полипептидных цепей (Рис.5). Большие полипептидные цепи, свернутые в α - спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают её.

Но они не связываются  в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение – головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма  молекулы обусловливают высокую  гидратацию миозина и его способность  связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Рис.5. Строение молекулы миозина: 1 – глобулярная «головка»; 2 – фибриллярный «хвост»

 

Тропомиозин - белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000 Да, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10-12% всех белков миофибрилл или 2,5% белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.

Актин может существовать в двух формах: глобулярной – G-актин (рис.6) и фибриллярной – F-актин. В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде шаровидного G-актина с молекулярной массой 47000. При повышении ионной силы G-актин полимеризуется в F-актин. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинфосфата (АТФ), ионов Мg^2+.

Актин составляет 12-15% всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.

Актомиозин - это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Поскольку цепь F-актина содержит много молекул G-актина, каждая нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Рост прекращается при добавлении АТФ или в присутствии ионов Mg²⁺. Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения.

 

 

 

 

 

Рис.6. Строение двойной спирали G-актина

 

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные белки; коллаген, эластин и ретикулин и гликопротеиды - муцины и мукоиды. Последние представляют собой слизистые белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.

В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено главным образом из нуклеопротеидов. Простетической группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая кислота, белковыми компонентами нуклеопротеидов — гистоны. Это неполноценные белки — в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются в щелочах, «Кислый белок» также растворяется в щелочах. В отличие от гистонов в молекуле «кислого белка» содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса - остаточный белок, по свойствам и аминокислотному составу похожий на коллаген.

Белки обеспечивают организм аминокислотами, которые необходимыми прежде всего для собственного белкового биосинтеза. Избыточные аминокислоты, разрушаясь, поставляют организму энергию.

Минимальная суточная потребность в белке составляет у мужчин 37 г, у женщин 29 г, однако рекомендованные нормы потребления почти вдвое выше. При оценке пищевых продуктов важно также учитывать качество белка. При отсутствии или низком содержании незаменимых аминокислот белок считается малоценным. Соответственно такие белки должны потребляться в большем количестве. Различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. Справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта.

Качество, в частности  полноценность, белка оценивается по критериям:

• соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот,
• близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,
• легкость переваривания в ЖКТ.

Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор – нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. У больных наблюдается истощение, остановка роста (у детей), отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.

1.2.2. Аминокислотный состав

С понятием биологической  ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах.

В организме человека синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот  – так называемые заменимые аминокислоты (таб.5). Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (таб.4).

 

Таблица 4. Содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка - бройлера I категории (мг %) и суточная потребность человека массой 46 кг, г/кг

Показатели	Содержание [23]	Потребность [9]	Потребность на массу 46 кг	Удовлетворение потребности, %
Незаменимые аминокислоты В том числе:	6862	0,091	4,186	100
Валин	369	0,014	0,644	57
Изолейцин	730	0,012	0,552	100
Лейцин	1339	0,016	0,736	100
Лизин	1626	0,012	0,552	100
Метионин	475	0,010	0,460	100
Треонин	832	0,008	0,368	100
Триптофан	301	0,003	0,138	100
Фенилаланин	690	0,016	0,736	94
Арганин	1173	Взрослый организм не нуждается
Гистидин	438

 

 

Из таблицы 4 видно, что содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани курицы составляет 6862 мг%, что полностью удовлетворяет суточную потребность в них взрослого человека массой 46 кг

Лимитирующая аминокислота – валин. При дефиците валина может повреждаться миелиновое покрытие нервных волокон и возникать отрицательный водородный баланс организма, невроз, расстройства координации движений.

 

Аминокилота	Роль в организме
Валин	Источник энергии в  мышечных клетках
Изолейцин
Лейцин
Лизин	Синтез антител (иммуноглобулинов), карнитина
Метионин	Основной донатор метильных  групп, которые используются организмом для синтеза холина (витамина группы В), лецитина
Треонин	Входит в состав иммунных белков и пищеварительных ферментов
Триптофан	Участвует в образовании  сывороточных белков и гемоглобина. Необходим для синтеза никотиновой  кислоты, серотонина
Фенилаланин	Дает ядро для синтеза  тироксина – основной аминокислоты, образующей белок щитовидной железы. Из фенилаланина может синтезироваться  тирозин и адреналин
Арганин	Участвует в цикле  трансаминирования и выведения  из организма конечного азота, то есть продукта распада белков
Гистидин	Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и ансерина) содержится в гемоглобине

 

Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма.

 

 

 

 

 

 

Таблица 5. Содержание заменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка - бройлера I категории (мг%) и суточная потребность человека массой 46 кг, мг/кг

Показатели	Содержание [23]	Потребность [24]	Потребность на массу 46 кг	Удовлетворение потребности, %
Заменимые аминокислоты В том числе:	11368	0,59	27	42
Аланин	1560	0,07	3	52
Аспарагиновая кислота	1627	0,13	6	27
Глицин	1150	0,07	3	38,3
Глутаминовая кислота	2763	-	-	-
Оксипролин	167	-	-	-
Пролин	839	0,11	5	16,8
Серин	836	0,07	3	27,9
Тирозин	624	0,09	4	15,6
Цистин	191	0,07	3	6,4

 

Из таблицы 5 видно, что суммарное содержание заменимых аминокислот составляет 11368 мг% или 42% от суточной потребности в них человека массой 46 кг.

 

1.2.3. Липидный состав

В мышечной ткани кур содержит меньше жира, чем в мышечной ткани уток и гусей. Жир хорошо усваивается. В жире птиц содержатся насыщенные жирные кислоты (пальмитиновая, стеариновая) и ненасыщенные, из которых преобладают олеиновая, линолевая, арахидоновая. Имеет высокое йодное число (64-90), кислотное число-0,6, что является одним из показателей биологической ценности.