Технологические принципы производства продукции общественного питания

 

Свободные полярные группы (аминогруппы  диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными  группами белка называется ионной адсорбцией.

 

Связанные полярные группы (пептидные  группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и  др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

 

Величина молекулярной адсорбции  воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В  изоэлектрической точке, когда степень  диссоциации молекул белка минимальная  и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать  воду наименьшая. При сдвиге рН среды  в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация  основных или кислотных групп  белка, увеличивается ряд белковых молекул и усиливается гидратация белка. В технологическом процессе эти свойства белков используют для  увеличения их водосвязывающей способности.

 

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования  между их молекулами и водой водородных связей (между атомом водорода одной  молекулы и атомом кислорода другой). Водородные связи относятся к  слабым, однако это компенсируется рачительным количеством связей: каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка  и соседними молекулами воды.

 

В результате этого адсорбционная  вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроизвольно и не может служить растворителем  для других веществ.

 

В растворах небольшой  концентрации молекулы белка полностью  гидратированы ввиду наличия  избыточного количества воды. Такие  белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

 

В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (в  известных пределах).

 

Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах  наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной  для изготовления омлетов, воды или  молока.

 

В студне молекулы белка с  помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного  белка количество воды.

 

Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией  его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение  длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка  необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках  пространственной сетки студня, участвует  в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студни способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Отсюда понятно, почему белковые студни большинства продуктов обводнены  больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб-риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится 15–20% белков, в саркоплазме – 25–30%.

 

Гидратация белков имеет  большое практическое значение при  производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и  других веществ и при перемешивании  измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворения и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.

 

Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке  мясу воды. В рубленые бифштексы  и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей  – 20%.

 

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых  зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее  обводненный студень. Классическим примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста, приготовляемого  на основе муки и воды, в значительной мере зависят от соотношения этих компонентов. От степени гидратации белков в значительной степени зависит  такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептическои оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых  продуктах наряду с адсорбционной  водой, прочно связанной белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной  воды, которая также влияет на качество продукции.

 

Денатурация белков

 

Денатурация – это нарушение  нативной пространственной структуры  белковой молекулы под влиянием внешних  воздействии.

 

К числу таких внешних  воздействий можно отнести нагревание (тепловая денатурация); встряхивание, взбивание и другие резкие механические воздействия (поверхностная денатурация); высокую концентрацию водородных или  гидроксильных ионов (кислотная  или щелочная денатурация); интенсивную  дегидратацию при сушке и замораживании  продуктов и др.

 

Для технологических процессов  производства продукции общественного  питания наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается  тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.

 

В молекулярной перестройке  белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует  в образовании новой конформационной  структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень  устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100 °С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

 

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств  белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности  к гидратации (растворению, набуханию); улучшением атакуемости протеолитическими-ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности  белков; агрегированием белковых молекул.

 

Потеря белками биологической  активности в результате их тепловой денатурации приводит к инактивации  ферментов, содержащихся в растительных и животных клетках, а также к  отмиранию микроорганизмов, попадающих в продукты в процессе их производства, транспортирования и хранения. В  целом этот процесс оценивается  положительно, так как готовую  продукцию при отсутствии ее повторной  обсемененности микроорганизмами можно  хранить сравнительно продолжительное  время (в охлажденном или мороженом  виде).

 

В результате потери белками  видовой специфичности пищевая  ценность продукта не снижается. В ряде случаев это свойство белков используется для контроля технологического процесса. Например, по изменению окраски хромопротеида  мяса – миогло-бина с красной  на светло-коричневую судят о кулинарной готовности большинства мясных блюд.

 

Потеря белками способности  к гидратации объясняется тем, что  при изменении конформации полипептидных  цепей на поверхности молекул  белка появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей.

 

Улучшение гидролиза денатурированного  белка протеолитическими ферментами, повышение его чувствительности к многим химическим реактивам объясняется  тем, что в нативном белке пептидные  группы и многие функциональные (реакционноспособные) группы экранированы внешней гидратной  оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом  защищены от внешних воздействий.

 

При денатурации указанные  группы оказываются на поверхности  белковой молекулы.

 

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в  результате которого образуются межмолекулярные  связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

 

Следствием агрегирования  белковых молекул является образование  более крупных частиц. Последствия  дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости  от концентрации белка в растворе. В малоконцентрированных растворах  образуются хлопья белка, выпадающие в  осадок или всплывающие на поверхность  жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование  хлопьев и пены белков на поверхности  мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1% •

 

При денатурации белков в  более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования  образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке  мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. Оптимальная концентрация белков, при которой белковые растворы в условиях нагревания образуют сплошной студень, неизвестна. Принимая во внимание, что способность к студнеобразованию  у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул, надо полагать, что  для разных белков указанные пределы  концентраций различны.

 

Белки в состоянии более  или менее обводненных студней  при тепловой денатурации уплотняются, т.е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Студень, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, пластичность, а также повышенную механическую прочность и большую упругость  по сравнению с исходным студнем  нативных белков. Эти изменения также  являются следствием агрегирования  молекул денатурированных белков. Реологические  характеристики таких уплотненных  студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности  нагревания.

 

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и  отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

 

Каждый белок имеет  определенную температуру денатурации. В пищевых продуктах и полуфабрикатах обычно отмечают низший температурный  уровень, при котором начинаются видимые денатурационные изменения  наиболее лабильных белков. Например, для белков рыбы эта температура  составляет около 30 С, яичного белка  – 55 С.

 

При значениях рН среды, близких  к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более  низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки  белка способствует повышению его  термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, который  имеет изоэлектрическую точку при  рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, в нейтральной (рН 7,0) – при 80 °С.

 

Реакция среды влияет и  на степень дегидратации белков в  студнях при тепловой обработке  продуктов. Направленное изменение  реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании  мяса и рыбы перед жаркой добавляют  кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается  и готовый продукт получается более сочным.

 

В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура  денатурации, ускоряется переход в  глютин, в результате чего готовый  продукт получается более нежным.

 

Температура денатурации  белков повышается в присутствии  других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке возникает необходимость  повысить температуру смеси (например, в целях пастеризации), не допуская денатурации белков. Тепловая денатурация  некоторых белков может происходить  без видимых изменений белкового  раствора, что наблюдается, например, у казеина молока.

 

Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут  содержать большее или меньшее  количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых  ферментов.

 

Деструкция белков

 

При тепловой обработке продуктов  изменения белков не ограничиваются только денатурацией. Для доведения  продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 100 °С, более или менее  продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения  белков, связанные с разрушением  их макромолекул. На первом этапе изменений  от белковых молекул могут отщепляться  такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти  вещества участвуют в образовании  вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии  происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых  азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин.

 

Деструкция белков имеет  место при производстве некоторых  видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и  вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может  иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком  высокая (мука из недозревшего зерна  и пр.).