Шпаргалка по "Биохимии"

считая с N-концов полипептидных цепей ), второй между  А20 и В19. Третий дисульфидный мостик находится в цепи А, связывая А6 и  А11.    Главным физиологическим  стимулом выделения инсулина из b-клеток в кровь является повышение содержания глюкозы в крови.      Влияние инсулина на обмен углеводов  можно  охарактеризовать

следующими эффектами:

     1.Инсулин  увеличивает проницаемость  клеточных   мембран  для глюкозы в   так называемых инсулин-зависимых  тканях.

     2.Инсулин активирует  окислительный распад глюкозы в клетках.

    3.Инсулин  ингибирует распад гликогена  и активирует его  син тез  в гепатоцитах. 

     4.Инсулин  стимулирует  превращение глюкозы  в резервные  триглицериды.

     5.Инсулин  ингибирует глюконеогенез, снижая активность  некоторых ферментов глюконеогенеза.

     Влияние  инсулина  на обмен липидов  складывается из ингибирования  липолиза в липоцитах за счет  дефосфорилирования триацилглицероллипазы  и стимуляции липогенеза. 

    Инсулин  оказывает анаболическое действие на обмен белков:  он стимулирует поступление аминокислот в клетки,  стимулирует транскрипцию многих генов и стимулирует, соответственно, синтез многих белков, как внутриклеточных, так и внеклеточных.

ГЛЮКАГОН

     Глюкагон  представляет собой  гормон  полипептидной природы, выделяемый a-клетками поджелудочной  железы.  Основной  функцией этого гормона  является  поддержание  энергетического гомеостаза организма за счет мобилизации эндогенных энергетических  рессурсов, этим объясняется его суммарный катаболический эффект.

     В  состав полипептидной цепи глюкагона  входит  29  аминокислотных остатков,  его молекулярная масса 4200, в  его составе от сутствует цистеин.  Глюкагон был синтезирован химическим  путем, чем была окончательно  подтверждена его химическая структура.

     Основным  местом синтеза глюкагона являются a-клетки  поджелудочной железы, однако  довольно большие количества  этого гормона образуются и  в  других  органах  желудочно-кишечного   тракта. Синтезируется глюкагон  на рибосомах a-клеток в виде более длин ного предшественника с молекулярной массой около 9000.  В ходе процессинга происходит существенное укорочение полипептидной цепи,после чего глюкагон секретируется в кровь.  В крови он  находится в свободной форме, его концентрация в сыворотке  крови составляет  20-100 нг/л. Период его полужизни равняется примерно 5 минутам. Основная часть глюкагона  инактивируется в печени путем гидролитического отщепления 2 аминокислотных остатков с  N-конца молекулы.      Секреция глюкагона a-клетками поджелудочной железы тормозится высоким уровнем глюкозы в крови,  а также соматостатином, выделяемым D-клетками поджелудочной железы. Возможно, что секреция глюкагона ингибируется также инсулином или ИФР-1.  Стимулируется секреция понижением концентрации глюкозы в крови, однако механизм этого эффекта неясен. Кроме того, секрецию глюкагона стимулируют соматотропный гормон гипофиза, аргинин и Са2+.

     Механизм  действия  глюкагона достаточно  хорошо изучен.  Ре цепторы  для гормона локализованы в  наружной клеточной  мембране. Образование гормонрецепторных  комплексов сопровождается активацией аденилатциклазы и увеличением в клетках концентрации  цАМФ, сопровождающимся активацией  протеинкиназы  и  фосфорилированием

белков с изменением функциональной активности последних.      Под действием глюкагона в гепатоцитах ускоряется мобилизация гликогена с выходом глюкозы в кровь. Этот эффект гормона обусловлен активацией  гликогенфосфорилазы и ингибированием гликогенсинтетазы в результате  их  фосфорилирования. Следует заметить, что глюкагон, в отличие от адреналина, не оказывает влияния на скорость гликогенолиза в мышцах.

      Глюкагон стимулирует липолиз  в  липоцитах,  увеличивая  тем  самым  поступление  в   кровь глицерола и высших жирных  кислот.  В печени гормон тормозит синтез жирных кислот и холестерола из ацетил-КоА,  а  накапливающийся  ацетил-КоА используется для синтезаацетоновых тел. Таким образом, глюкагон стимулирует кетогенез.

 

 

 

 

 

 

 

99. Коллагеновые  белки зуба и кости. 

Коллаген  в эмали обнаружен в виде следов.

Сравнительно недавно  в структуре эмали доказано наличие  гликопротеидов, также небольшое  кол-во Са-связывающего белка (гаммакарбоксиглутаматный белок), этот белок с достаточно высокой  емкостью и склонностью к агрегации  до тетрамеров в нейтральной среде. Содержание белка в эмали сост. 1,3%.

Из белков дентина основным является коллаген, который содержит типичный для коллагена кости (коллаген 1-го типа) аминокислотный состав.

Коллаген  дентина связан с кислыми протеогликанами содержащими хондроитинсульфаты, они в свою очередь содержат Са. Обнаружены здесь так же различные гликопротеиды: сиалогликопротеид, группа белков - анилины, фосфопротеины. Углеводный компонент органического матрикса дентина представлен в основном гликогеном. Одновременно здесь есть гетероолигосахариды гликопротеидов, хондроитинсульфаты, а так же галактоза и глюкоза, связанные с коллагеном.

Органический  матрикс цемента сходен с матриксом трубчатой кости. Преобладающим здесь являются коллагеновые белки первого типа. В то же время есть минорные коллагены. Матрикс цемента содержит и неколлагеновые белки: протеогликаны, глико- и фосфопротеиды, Са-связывающий белок.

Основными белками внеклеточного матрикса пульпы являются коллагеновые белки, формирующиеся в коллагеновые волокна. Эластические волокна в пульпе не найдены. Пульпа корневых каналов отличается от коронковой пульпы большим содержанием пучков коллагеновых волокон.

Периодонт - это соединительнотканная связка, удерживающая корень зуба в зубной альвеоле.   Основными   компонентами  межклеточного   вещества здесь явл. коллагеновые волокна. Они натянуты между цементом корня зуба и костными стенками зубной  альвеолы.  Среди пучков коллагеновых волокон периодонта обнаружены необычные волокна по химическому составу занимающие промежуточное положение между коллагеновыми и эластическими - окситалановые. Между пучками коллагеновых волокон встречаются эластические волокна обычно вблизи сосудов и нервов.

 

 

 

 

 

 

121. Глюкоза  крови и мочи.

Глюкоза - 3,3-5,5 мМ/л.

Изменения в крови  и появление в моче.

Повышение показателя имеет место при диабете, гипертиреозе, аденокортицизме (гиперфункции коры надпочечников), гиперпитуитаризме, иногда при заболеваниях печени.

Снижение показателя имеет место при гиперин-сулинизме, недостаточности функции надпочечников, гипопитуитаризме при печеночной недостаточности (иногда),.

В моче глюкоза в нормальной моче имеется в виде следов и не превышает 0,02 %, что обычными качественными методами не определяется. Появление сахара в моче (глюкозурия) может быть в физиологических условиях обусловлено пищей с больших содержанием углеводов, после лекарств, например диуретин, кофеин, кортикостероиды.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

     В  почках глюкагон увеличивает  клубочковую фильтрацию, по-видимому, этим объясняется наблюдаемое  после введения глюкагона повышение  экскреции ионов натрия,  хлора,  калия , фосфора и мочевой 44444кислоты.

93. Синтез РНК  в тканях, его биологическая роль. Типы РНК-полимераз.

Транскрипция РНК.

Синтез РНК представляет собой первый этап реализации генетической информации в ходе которого эта информация переписывается на молекулу РНК и  только в этом виде становиться доступной  для ее использования в клетке.

В результате транскрипции образуется

во-первых матричная РНК

во-вторых структурная  РНК (рРНК, тРНК, мяРНК)

Основная масса РНК  синтезируется в клетке в интерфазе. Причем скорость синтеза отдельных  молекул РНК в клетке примерно в 20 раз превышает скорость синтеза ДНК в S фазе клеточного синтеза. Синтез РНК носит достаточно избирательный характер.

В большинстве клеток функциональные последовательности различных  классов РНК копируются в целом  примерно с 1% последовательностей ДНК.

В клетках разных типов транскрибируются 2 класса генов.

Один класс генов  известны под называнием - гены домашнего  хозяйства транскрибируются практически  во всех клетках. Продукты этих генов  отвечают за процессы жизнеобеспечения клеток. Например обеспечивают синтез ферментов гликолиза, цикла Кребса.

Второй класс генов  транскрибируются только в клетках  той или иной ткани, а

; продукты отвечают  за синтез белков обеспечивающих  выполнение той или иной ткани

своих специализированных функций. Примером могут служит гены транскрибируемы в

гепатоцитах и обеспечивающие синтез белков участвующие в процессах  свертывания крови.

В клетке имеется 3 ДНК  полимеразы.

1. ос-ДНК-полимераза принимает  непосредственно участие в репликации  хромосомной ДНК.

2. р-ДНК-полимераза участвует  в процессах репорации .поврежденной хромосомной ДНК.

3. у-ДНК-полимераза обеспечивает  репликацию митохондриальной ДНК.

У а-ПНК-полимеразы выделяют 3 наиболее важных функции

1. Способна ббирать  на основе указания матрицы  из окружающей среды комплементарные  дезоксинуклеозидтрифосфаты.

2. Катализирует образование  фосфодиэфирной связи между 3' концом синтезируемой дочерней  цепи ДНК и фосфатной группировкой  очередного дезоксирибонулеотида.

3. Фермент способен  контролировать правильность сборки  дочерней молекулы ДНК.

Для работы а-ДНК-полимеразы необходимы 3 условия.

1. ДНК-полимераза способна  присоединять новые нуклеогшдные  остатки к уже имеющемуся фрагменту  дочерней цепи ДНК. Она не можрт синтез дочерней цепи и нуля.

2. Фермент может работать  только на одноцепочечной матрице

3. Фермент способен  синтезировать дочернюю цепь  ДНК только в направлении 5'-3'    причем работая при этом на  антипараллельной матричной цепи.

 Реплицируемая молекула  ДНК не удовлетворяет ни одному  из и этих требований, поскольку  она представляет собой двойную плотно закрученную структуру и: антипараллельных цепей без каких-либо разрывов в районе которых мог бы присоединиться и начать свою работу данный фермент. Все эти сложности разрешаются в ходе работы репликазного комплекса.

Этот комплекс формируется  с помощью инициаторных белков в зоне сайта инициации репликации.

В состав этого комплекса  входят ферменты и неферментные белки  формирующие одноцепочные матрицы  на которых может работать ДНК-полимераза.

Расплетение  двойной  спирали  ДНК  осуществляется  с  помощью  ДНК-хеликаз и  топоизомераз, так же белков связывающих одноцепочечную цепь ДНК (SSB - белки)

ДНК-хеликаза способна связываться  с одной из цепи ДНК и двигаться  по этой цепи расплетая по ходу своего движения двойную спираль ДНК. Этому  процессу помогают ДНК-топоизомераза, раскручивающая цепи ДНК, и множество молекул дестабилизирующего белка (SSB-белки), связывающихся с обеими одиночными цепями ДНК.

 

 

 

 

 

113. Белки крови 

Содержание Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л Подразделяются на:

• альбумины 40-50гр/л

• глобулины 20-ЗОгр/л

• Фибриноген 2-4гр/л

Функция белков.

• транспортная. Соединяясь с рядом веществ (холистерин, билирубин  и др

• поддержание рН

• резерв аминокислот

• защитная. Принимают  активное участие в свертывании  крови. 

• поддержание уровня катионов

• поддержание осмотического  давления (0,02 атм плазмы крови). Являясь  коллоидами, связывают воду и задерживают  ее, не позволяя выходить из кровяного  русла

Изменение белков при  патологии.

Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних отделов кишечника.

Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Причины-. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.

Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Причины появления в моче.

Белок. В нормальной, моче имеется незначительное количество белка/ которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, простатитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%. 2. Почечные протеинурии при функцион, нарушениях — неорганического поражения паренхимы, повышена проницаемость почечного фильтра.