Обмен белков, аминокислоты

План

 

 

 

1. Обмен белков. Классификация  аминокислот.

 

 

2. Токсичность аминокислот.  Специфические признаки недостаточности  отдельных аминокислот.

 

 

Список использованной литературы

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Обмен белков. Классификация  аминокислот.

 

Обмен белков

   Основным структурным элементом клеток и тканей организма являются белки. Пожалуй, нет ни одной функции, которая могла бы осуществляться в организме без участия белков. Многие химические реакции ускоряются биологическими катализаторами - ферментами, представляющими собой белковые соединения. Некоторые гормоны, как например, регулирующий углеводный обмен инсулин, тоже имеют белковую природу. Железосодержащий белок гемоглобин принимает участие в газообмене. Белковую природу имеют особые вещества - антитела, вырабатывающиеся в организме после попадания в него чужеродных веществ (антигенов). Мышцы состоят из белков, основным компонентом опорных тканей (кости, сухожилия, связки) также является белок - коллаген

   Процессы распада и синтеза белков в ходе тканевого метаболизма. Все белковые соединения можно разделить на собственно белки - протеины и протеиды. Протеины состоят из аминокислот, в структуре протеидов содержатся, кроме того, сложные вещества небелковой природы (нуклеиновые кислоты и др.). Аминокислотный состав белков пищевых продуктов определяет их биологическую ценность для животного организма, что связано с особенностями обмена белков организма. Существенное отличие белкового обмена от углеводного или жирового обмена заключается в том, что в животном организме белки, а точнее многие составляющие их аминокислоты не могут синтезироваться из органических веществ и из аммиака.

   Синтез аминокислот возможен лишь при наличии в организме соответствующей а-кетокислоты, образующейся в качестве промежуточного продукта метаболизма углеводов и жиров. Аминокислоты, которые могут быть синтезированы в животном организме, называются заменимыми (аланин, глутаминовая кислота, тирозин и др.). Заменимые аминокислоты синтезируются в значительном количестве независимо от поступления их с белками пищи. Другие - незаменимые аминокислоты (лейцин, триптофан, фенилаланин и др.) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. В зависимости от содержания в белках пищи незаменимых аминокислот эти белки делят на биологически полноценные (с полным набором незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот).

   Отличительная особенность белкового обмена заключается в том, что в организме нет депо белковых соединений. Весь белок организма входит в структуру клеточных элементов тканей и жидкостей организма. Поэтому при отсутствии регулярного притока белковых веществ наблюдается частичное разрушение различных клеточных структур, т. е. появляются признаки «белкового голодания».

   Травоядные животные получают с пищей растительные белки, синтезированные зелеными растениями, хищные животные - белки животного происхождения.

   Пищевые продукты, потребляемые человеческим организмом, содержат разное количество белка: богатые белками - мясо, рыба, бобы, яйца и др., бедные белками - овощи, фрукты. Промежуточное место в этом отношении занимают хлеб и другие продукты.

   Ежедневно человеческий организм должен получать около 100 г белковых соединений, которые в виде аминокислот поступают в кровеносное русло и затем разносятся по всем органам и тканям. Аминокислоты в организме выполняют в основном пластическую функцию: служат материалом для синтеза специфических белков, гормонов (например, инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.), азотистых небелковых составных частей клеток и тканей. За счет аминокислот пищевого белка восстанавливаются белковые соединения, разрушенные в процессе жизнедеятельности организма. В молодом растущем организме пищевой белок идет не только для синтеза распавшихся белков, но и для увеличения биомассы: белковых компонентов тканей и клеток. У взрослых животных белки тела замещаются, обновляются с различной скоростью: период обновления общего белка составляет у человека 80 дней, у крысы 17 дней. Белковые соединения у животных подвергаются сложному циклу химических превращений, в результате которых образуются конечные продукты азотистого обмена - мочевина, мочевая кислота и другие соединения, выделяющиеся из организма и поступающие в почву. В почве эти вещества под воздействием микроорганизмов превращаются в аммиак, нитраты и нитриты, служащие продуктами азотистого питания растений.

   Цикл сложных химических превращений белковых веществ в организме животного начинается с гидролитического их расщепления в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов. Образующиеся вначале достаточно сложные высокомолекулярные белковые соединения (альбумозы, пептоны) в последующих отделах кишечника под действием других протеолитических ферментов распадаются на три- и дипептиды и, наконец, на отдельные аминокислоты. Ежедневно в кровь взрослого человека всасывается из кишечника более 100 г различных аминокислот, образованных в результате гидролитического расщепления белков пищи.

   При синтезе белков в клетках и тканях организма могут быть использованы не только отдельные аминокислоты, но» и более сложные белковые соединения типа. Полипептидов. В биосинтезе тканевого белка важная роль принадлежит нуклеиновым кислотам, входящим в структуру ядра и протоплазмы клеток. Расщепление белка в клетках происходит в два этапа: вначале белковая молекула гидролизуется до аминокислот, затем расщепляется молекула аминокислоты. Аминокислоты, не использованные для синтеза белковых веществ и других азотистых соединений, образующих структуру живой клетки, подвергаются глубокому распаду с образованием конечных продуктов. Разрушение аминокислоты происходит путем дезаминирования, т. е. отщеплением аминогруппы. Безазотистый остаток молекулы через ряд промежуточных стадий превращается в глюкозу, претерпевающую затем ряд химических превращений по типу углеводного обмена. Азот белка, не имеющий энергетического значения, в виде аммиака превращается, затем у млекопитающих в мочевину и выделяется с мочой (у птиц в виде мочевой кислоты).

  Обычно белковые соединения окисляются в тканях животного организма не до конца, в результате чего из организма выделяется определенная часть белковых соединений в виде продуктов неполного окисления. При распаде белковой молекулы в организме освобождается некоторое количество вредных ядовитых продуктов, нейтрализация которых происходит в печени.

   Всасывание аминокислот. Основным механизмом поступления аминокислот в энтероцит является Nа+ - зависимый активный транспорт. Вместе с тем возможна и диффузия аминокислот по электрохимическому градиенту. Наличием двух механизмов транспорта объясняют тот факт, что D-аминокислоты всасываются быстрее (за счет активного транспорта), чем L-изомеры, поступающие в клетку пассивно, путем диффузии. У взрослых животных диффузия, очевидно, происходит лишь при нарушении механизма активного транспорта. В нормальных же условиях поступление аминокислот в энтероцит обеспечивается механизмами облегченной диффузии и активного транспорта, реализующимися с участием переносчиков. Предполагают наличие различных транспортных систем для нейтральных, основных, N-замещенных и дикарбоновых аминокислот.

   Практически единственным видом продуктов гидролиза белка, всасывающихся в кровеносное русло у высших животных и человека, являются аминокислоты. Исключение составляют оксипролиновые пептиды, которые, по-видимому, всасываются путем диффузии. В весьма небольшом количестве через кишечный эпителий способны проникать некоторые мелкие пептиды, например глицилглицин. Кроме того, у новорожденных млекопитающих, когда еще не функционируют механизмы расщепления белка, возможно всасывание интактного белка посредством пиноцитоза. Таким путем в организм новорожденного с молоком матери поступают антитела, обеспечивающие невосприимчивость к инфекциям.

   Существует точка зрения, в соответствии с которой олигопептиды, образующиеся в процессе полостного гидролиза, поступают в энтероцит, где и расщепляются до аминокислот под действием внутриклеточных ферментов. В то же время показано, что промежуточные и заключительные этапы расщепления белковых молекул осуществляются не внутриклеточно, а в зоне щеточной каймы энтероцитов с помощью находящихся здесь пептидаз.

   В энтероцитах наряду с транспортной системой апикальной мембраны имеется также транспортная система, расположенная в базальной и латеральных мембранах, которая осуществляет выход транспортируемых аминокислот из клетки. Эта система функционирует с участием транспортеров по механизму облегченной диффузии. Предполагают возможность и Nа+  - зависимого активного транспорта.

   Процесс переваривания и всасывания белков можно представить в следующем виде. В просвете кишки происходит расщепление полипептидов до олигопептидов, ди- и трипептидов и аминокислот. В мембране микроворсинок щеточной каймы - дальнейшее расщепление специфическими пептидазами, поглощение аминокислот и олигопептидов. В цитоплазме - расщепление ди - и олигопептидов цитоплазматическими пептидазами до аминокислот. В базальной мембране - выход аминокислот из клетки в кровь.

   Азотистый баланс. О состоянии белкового обмена в организме принято судить по азотистому балансу. Это связано с тем, что весь N белковых веществ, поступающих в организм животного с пищей, выделяется в виде азотистых веществ преимущественно с мочой. Доля азотистых веществ, выделяемых из организма с калом, незначительна, и поэтому при соответствующих расчетах во внимание не принимается.

   Азотистым равновесием называется такое состояние организма, при котором поступление N (усвоение его) в организм с белками пищевых продуктов равно количеству азотистых соединений, выделяемых с мочой в виде мочевины или мочевой кислоты.

   Состояние азотистого равновесия - непременное условие для нормальной жизнедеятельности взрослых организмов животных. При этом часть N, содержащегося в потребляемых белковых веществах, идет на компенсацию потерянного организмом N в результате естественного изнашивания тканей организма.  

   В процессе жизнедеятельности организма возможно нарушение азотистого равновесия, отклонение его в ту или другую сторону. Если количество принятого с пищей N превышает его количество, выведенное из организма, то такое состояние называется положительным азотистым балансом, если количество выведенного N превышает его количество, поступившее в организм, - отрицательным азотистым балансом.

   Нарушение азотистого баланса обычно свидетельствует о существенном нарушении нормального процесса белкового обмена веществ (например, отрицательный азотистый баланс при частичном или полном голодании, при «белковом голоде») и не может не отразиться на жизнедеятельности организма. Однако в ряде случаев нарушение азотистого баланса - нормальное физиологическое явление. Так, в стадии роста человеческого или животного организма положительный азотистый баланс - превышение поступления белковых веществ над их расходом является физиологической нормой.

   Регуляция белкового обмена. Регуляция белкового обмена осуществляется нейрогуморальным путем, однако конечным звеном управляющих воздействий, как правило, являются гуморальные влияния (действие гормонов, витаминов). Активное участие в биосинтезе белков организма принимают витамин. B12 - никотиновая кислота; гормон островковой ткани поджелудочной железы - инсулин оказывает влияние на азотистый обмен, способствуя синтезу белка в тканях; на белковый обмен в организме оказывают влияние также гормоны гипофиза (гормон роста), гормон щитовидной железы (тироксин), гормоны коры надпочечников и половые гормоны. Белковый обмен в организме существенным образом меняется под действием центральной нервной системы, включая кору больших полушарий. Хорошо известны случаи условно - рефлекторного изменения интенсивности обмена белков. О значительной роли сложнорефлекторной регуляции белкового обмена свидетельствует факт специфического динамического действия приема пищи, когда изменения интенсивности обмена веществ, включая и белковый обмен, начинаются задолго до распада пищевых веществ и попадания в кровь конечных продуктов их гидролиза. Так, например, основной обмен организма повышается в среднем на 16% при приеме белковой пищи.

 

Классификация аминокислот

 

   Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

   Аминокислоты  могут рассматриваться как производные  карбоновых кислот, в которых  один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Классификация

 

По радикалу:

- Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан

- Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин

- Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат

- Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин.