Получение аминокислот

СОДЕРЖАНИЕ

 

1. ВВЕДЕНИЕ……..…………………………………………………………..3
2. ПОНЯТИЕ ОБ АМИНОКИСЛОТАХ …………………………………....5
1. Определение и характеристика аминокислот..……………………….5
2. Классификация аминокислот………………………………………….7

2.3 Свойства аминокислот………………………………………………...10

3. МЕТОДЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ…....……………….……...12

3.1 Микробиологический синтез..………………………………………..12

3.2 Химический синтез……………………………………………..……..17

3.3 Получение гидролизом белковосодержащего сырья……………......20

3.4 Ферментативный метод выделения ………………………………….22

3.5 Ферментативное разделение оптических изомеров………………....23

4. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПРОМЫШЛЕННОСТИ………………………...24
5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ……….………………………………………………...…28
6. СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ИСТОЧНИКОВ…...…………………….29

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ВВЕДЕНИЕ

 

Любой живой  организм состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.  
Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами питания. [1]

Разработка оптимальных технологических схем получения незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме человека, может успешно решить проблему повышения полноценности белкового питания человека. Еще в конце XIX века было установлено, что аминокислоты представляют собой основные структурные элементы белка, являются составной части всех живых организмов.

Для лучшего  усвоения белка пищи содержание незаменимых  аминокислот в ней должно быть сбалансированным. Использование отдельных  аминокислот и их комплексов для обогащения продуктов питания и пищевых рационов позволит повысить общий и белковый уровень полноценного питания населения. Несмотря на то, что в настоящее время в отечественной и зарубежной промышленности выпускается много десятков аминокислотных препаратов, существенным становится вопрос о повышении их биологической эффективности за счет увеличения содержания и улучшения сбалансированности аминокислот; для этого существует много способов выделения аминокислот, которые рассматриваются в данной работе. [2]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. ПОНЯТИЕ ОБ  АМИНОКИСЛОТАХ

2.1. ОПРЕДЕЛЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА

 

Аминокислоты – класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NH2). Они являются основным «строительным материалом» для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, пептидных гормонов и других физиологически активных соединений. Помимо того, что аминокислоты образуют белки, некоторые из них:

1. Выполняют задачу нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы – это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга.
2. Способствуют тому, что витамины, алколоиды, пигменты, антибиотики, токсины и минералы адекватно выполняют свои функции.
3. Некоторые непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.
4. Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот). [3]

Кроме аминокислот, входящих в состав белков, живые  организмы

обладают постоянным резервом свободных аминокислот, содержащихся

в тканях и в клеточном соке. Они находятся в динамическом равновесии

при многочисленных обменных реакциях. Аминокислоты используются для

биосинтеза полипептидов и белков, а также в синтезе фосфатидов, порфиринов и нуклеотидов. [4]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования

α-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [5]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2.2. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

 

1. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов.

По химическому  строению аминокислоты делят на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических  радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (СООН), амино (NH2), тиольная (SH), амидная (CO-NH2), гидроксильная (ОН) и гуанидиновая группы.

2. Классификация  аминокислот по растворимости их радикалов в воде.

Все 20 аминокислот  в белках организма человека можно  сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд. Он начинается полностью с гидрофобных радикалов и заканчивается сильно гидрофильными радикалами. Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

2.1 Аминокислоты с неполярными радикалами.

К неполярным радикалам (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи и ароматические кольца.

2.2 Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят  аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу.

2.3 Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную  положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин.

Наибольшей  растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

Также существуют три основные группы аминокислот:

1. Заменимые аминокислоты такие как, аланин, аргинин, аспарагин, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин), цитруллин, орнитин, таурин.

2. Частично заменимые аминокислоты такие как, аргинин и гистидин. Отличаются они от остальных тем, что организм может использовать их вместо, соответственно, метионина и фенилаланина для производства белка.

3. Незаменимые аминокислоты такие как, валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин. Они должны поступать в организм с пищей. Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности – к гибели организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Примерная суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счёт смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.

Говоря о  том, что одни аминокислоты «незаменимые», а другие – «заменимые», не следует упускать из виду общую биологическую значимость и незаменимость всех 20 аминокислот. Более того, можно даже заключить, что как раз «заменимые» аминокислоты более важны для клетки, чем «незаменимые», поскольку утрата способности организма (например, организма человека) синтезировать определенные аминокислоты представляется в эволюционном отношении более естественной в отношении менее важных аминокислот. Пищевые потребности в тех или иных соединениях свидетельствуют о том, что зависимость от внешнего источника метаболитов может оказаться более благоприятной для выживания организма, чем способность организма синтезировать эти соединения. [6]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2.3. СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

 

 

Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения (вправо или влево) являются количественной характеристикой оптической активности. Для большинства аминокислот угол вращения составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком плюс. Остальные – левовращающие, их обозначают знаком минус. Все эти аминокислоты принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором измеряют оптическое вращение.

Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены L- и D-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации L-и D-аланина:

Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида. Следует еще раз подчеркнуть, что символы L и D означают принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической конфигурации к L- или D-ряду, в то время как знак плюс или минус указывает на направление изменения плоскости поляризации светового луча. [7]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3. МЕТОДЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

3.1. МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ  СИНТЕЗ

 

Основным сырьем для микробиологического синтеза  служит побочная продукция сахарной промышленности — меласса (патока). Меласса и сама является ценной кормовой добавкой, особенно в сочетании с карбамидом; вместе с тем как сырье для микробиологической промышленности она характеризуется рядом недостатков: нестандартностью по составу и качеству, зараженностью дикой микрофлорой, сезонностью производства (что вынуждает создавать годичный запас этого сырья). Другой возможный исходный продукт для микробиологического синтеза аминокислот — уксусная кислота, однако организация ее производства для указанных целей требует больших капитальных затрат, что значительно увеличивает стоимость аминокислот. [8]

Почти все протеиногенные аминокислоты можно получать с помощью

специфических микроорганизмов. Принцип микробиологического  метода

(ферментации)  заключается в аэробном выращивании  микроорганизмов в

разбавленных  питательных растворах. Они содержат усвояемые источники углерода и азота, как, например, углеводы, углеводороды, органические и неорганические соединения азота, минеральные соли и ростовые вещества.

Можно использовать также полупродукты биосинтеза аминокислот. Например, глутаминовая кислота получается из а-кетоглутаровой кислоты,

изолейцин и  серии можно получать ферментацией культуры, содержащей

треонин или  глицин. В качестве микроорганизмов  применяются культуры

дикого типа, например Cornynebacterium glutamicum и Brevibacterium

flavum, а также мутанты, которые производят большое количество специфических аминокислот.

В случае ауксотрофных мутантов микроорганизмы не располагают  некоторыми ферментами, необходимыми для биосинтеза определенных аминокислот. Синтез поэтому может остановиться на одной из первых ступеней или пойти по другому пути. Если продуктом первой ступени или продуктом такого побочного пути являются аминокислоты, то они производятся и аккумулируются в большом количестве, например применение мутанта, дефицитного по гомосерину из Eschrichia coli, обусловливает накопление лизина. Отсутствие гомосериндегидрогеназы блокирует гомосерин-треонин-метиониновый путь синтеза в пользу побочного синтеза, приводящего к образованию лизина. В случае

регуляторных  мутантов, применяемых для получения  аргинина, метионина, изолейцина и триптофана, наработка аминокислот осуществляется