Контрольная работа по "Медицине"

Биологическое значение ретракции  сгустка крови заключается в  том, что сгусток становится, во-первых, более прочным и непроницаемым для крови, а во-вторых, он стягивает края поврежденного сосуда, способствуя регенерации.

Фибринолиз — это процесс ферментативного растворения фибрина. Распадается до аминокислот фибрин, отложившийся в естественных условиях на внутренней поверхности сосудов, в межклеточном пространстве, в каналах и мелких протоках органов, а также составляющий основу кровяного сгустка. В результате фибринолиза происходит рассасывание мелких тромбов, а в более крупных тромбах — образование каналов, по которым может восстановиться движение крови; это явление называется канализацией тромба.

Фермент, растворяющий фибрин, называется плазмином. У здорового  животного в крови находится  его неактивная форма — плазминоген. Плазминоген синтезируется в печени, костном мозге, в почках. Наиболее низкая концентрация его в крови плодов и новорожденных. При беременности уровень плазминогена в крови повышается.

В организме существует большое  количество веществ, являющихся активаторами плазминогена, под их воздействием плазминоген превращается в плазмин. Одним из активаторов является фактор Хагемана, играющий ключевую роль в свертывании крови. Выработка активаторов плазминогена усиливается под влиянием различных стимулов — адреналина, никотиновой кислоты, при физических и психических нагрузках, то есть в тех случаях, когда повышается свертываемость крови. Активаторы плазминогена обычно адсорбируются, как и сам плазминоген, в слое фибрина, покрывающего интиму сосудов.

Кроме активаторов в крови  имеются и ингибиторы, или анти-плазмины, — вещества, блокирующие или разрушающие  плазмин, а также антиактиваторы плазминогена — вещества, тормозящие активацию плазминогена. В совокупности плазминоген вместе со своими активаторами и ингибиторами составляет фибринолитическую систему крови.

Таким образом, мы рассмотрели  основные механизмы гемостаза —  механизмы, благодаря которым кровь  находится в кровеносных сосудах  в жидком состоянии, в случае необходимости  может свертываться и затем за счет фибринолиза вызывать восстановление кровотока.

 

Почему кровь не свертывается в кровеносных сосудах? Причин несколько.

1. Вещества, участвующие в свертывании крови, находятся в неактивном состоянии. Хотя небольшое количество фибрина в естественных условиях и образуется, но фибринолитическая система уравновешивает этот процесс и препятствует превышению его физиологического порога в крови.

2.Внутренняя поверхность  кровеносных сосудов гладкая,  имеет отрицательный электрический  заряд, как и форменные элементы  крови. Поэтому тромбоциты не  прилипают к стенкам сосудов  и не разрушаются. Постоянное  движение крови приводит к  тому, что форменные элементы  распределяются ближе к оси  сосудов, а вдоль стенок струится  плазма крови — это тоже предохраняет тромбоциты от разрушения. При резком замедлении или остановке движения крови вероятность ее свертывания повышается.

3. Клетки кровеносных сосудов продуцируют тканевые гормоны — простагландины. Простагландины препятствуют агрегации тромбоцитов, а если тромбоцитарная пробка уже образовалась, то простагландины ограничивают ее распространение на другие участки сосуда.

4. В крови присутствуют естественные антикоагулянты, то есть вещества, препятствующие свертыванию крови. Одни из них — антитромбопластины — задерживают образование протромбиназы, другие — антитромбины — блокируют образование тромбина.

Примером таких веществ служит гепарин, который тормозит свертывание крови во всех трех фазах, то есть обладает широким спектром действия. Гепарин синтезируется в базофилах крови и в тучных клетках, находящихся в различных тканях. Много гепарина содержится в печени (это объясняет его название), в легких, в селезенке. В крови его уровень в 2—4 раза больше, чем необходимо, то есть имеется его резерв. Вспомним, что и протромбина — предшественника тромбина — в крови тоже избыток.

Фармакологический препарат гепарина получают либо из печени животных (на мясокомбинатах), либо синтетическим  путем. В медицине и ветеринарии  его используют для хранения жидкой крови (чтобы она не свернулась в  пробирке), при катетеризации кровеносных  сосудов. Гепарин применяют также  для лечения целой группы заболеваний, сопровождающихся кровоточивостью  и повышенной способностью крови  к свертыванию, для профилактики внутрисосудистого тромбообразования и рассасывания свежих рыхлых сгустков крови.

Регуляция свертывания крови. Как уже было сказано, время свертывания  крови является видовым признаком  животных. Однако в ряде случаев  это время изменяется. Если время  свертывания крови увеличивается  — говорят о замедлении свертывания, если укорачивается — об ускорении.

Давно известно, что у  доноров, а также у людей перед  операцией время свертывания  крови уменьшается с 8...10 до З...4мин. Сходная реакция отмечена у студентов  перед сдачей трудного экзамена. У  животных при болевых раздражениях, как и у людей, также возрастает свертывающая способность крови. Поскольку  во всех этих случаях повышается активность симпатической нервной системы  и увеличивается выброс в кровь  адреналина, то ранее полагали, что  симпатический отдел нервной  системы ускоряет свертываемость крови.

Однако затем оказалось, что ускорение свертывания крови  происходит и при возбуждении  парасимпатической нервной системы, и при введении в кровь ацетилхолина. Это позволило сделать заключение о том, что в процессе эволюции выработалась одна реакция на все  воздействия — ускорение свертывания  крови. Эта реакция имеет защитно-приспособительный  характер, она подготавливает организм к более быстрому образованию  сгустка крови при угрозе травмы.

При действии на организм любых  чрезвычайных раздражителей происходит рефлекторный выброс в кровь из стенок кровеносных сосудов большого количества факторов свертывания и повышается содержание тромбина.

Большую роль в ускорении  свертывания крови играет адреналин. При повышении содержания адреналина в крови из стенок кровеносных  сосудов выделяется тромбопластин, который быстро превращается в кровяную протромбиназу. Адреналин также освобождает фосфолипиды из форменных элементов крови, активирует фактор Хагемана. Активация адреналином тканевых липаз приводит к расщеплению жиров и поступлению в кровь жирных кислот, обладающих тромбопластической активностью.

Важно отметить, что у  здоровых людей и животных при  всех случаях ускорения свертывания  крови одновременно увеличивается  активность фибринолитической системы, что предупреждает коагуляцию и образование тромбов, когда в этом нет необходимости, и способствует растворению уже образовавшегося фибрина.

Через некоторое время  после ускорения свертывания  крови наступает замедление. Это  проявляется в удлинении времени  образования сгустка крови. Считается, что уменьшение свертываемости крови  является вторичным явлением, оно  обусловлено израсходованием факторов свертывающей системы крови. Например, во время продолжительных родов  или операций есть реальная угроза полной потери коагулирующих свойств крови.

Таким образом, в организме  в диалектическом единстве существуют как свертывающие, так и противосвертывающие механизмы. К свертывающим механизмам относят все факторы, принимающие участие в свертывании крови, — плазменные, тромбоцитарные, сосудистые и др.

Противосвертывающая система включает две системы:

всегда находящиеся в  крови естественные антикоагулянты — антитромбопластины, антитромбины, плазминоген и другие вещества, взаимодействующие с постоянно образующимся тромбином;

рефлекторная, включающаяся при образовании большого количества тромбина. В кровеносных сосудах имеются рецепторы, чувствительные к повышенному уровню тромбина. Возбуждение этих рецепторов приводит к выделению в кровь антикоагулянтов и активаторов фибринолитической системы.

    В здоровом  организме в условиях физиологического  покоя мощность свертывающей  и противосвертыающей систем уравновешена таким образом, что кровь остается жидкой, но в чрезвычайных ситуациях активность обеих систем возрастает и равновесие устанавливается на новом уровне. Регулирует эти процессы ЦНС и ее ведущий отдел – кора больших полушарий головного мозга.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

6. (87) В чем заключается  биологическая роль белков и  нуклеиновых кислот? В чем сущность  понятия «заменимые» и «незаменимые»  аминокислоты? Опишите особенности  белкового обмена у жвачных  животных. Какова роль витаминов  и гормонов в белковом обмене?

Азотистый обмен – это  совокупность пластических  и энергетических процессов превращений белков, аминокислот  и других азотосодержащих веществ (амидов, пептидов, промежуточных и  конечных продуктов аминокислот) в  организме животных.

В широком понимании азотистый  обмен включает в себя: 1) ферментативное расщепление белков и других азотосодержащих  соединений в пищеварительном тракте; 2) превращение азотистых продуктов (всосавшихся или эндогенных) в  тканях организма, приводящее к синтезу  специфических тканевых белков и  биологически активных веществ; 3) взаимодействие аминокислот между собой и  с метаболитами углеводного и  липидного обмена; 4) расщепление тканевых белков; 5) образование конечных продуктов распада и выведение из организма. Ведущее место в азотистом метаболизме занимают обмен и биосинтез белков, которые являются материальными носителями жизни и составляют основу всех клеточных структур. Пластическая роль белков неизмеримо превышает их значение как источников энергии. Белки корма никогда не вступают в состав тканей тела без предварительного расщепления. В пищеварительном тракте они перевариваются до аминокислот и простых пептидов, которые лишены видовой и тканевой специфичности и способы проходить через клеточную мембрану эпителиоцитов.

Введению животному чужеродного  белка парентерально (т. е. минуя  желудочно-кишечный канал) вызывает сильную  реакцию организма и в виде озноба, повышения температуры, угнетения  функции. Белок, являясь антигеном, вызывает активизацию иммунной системы, выработку антител и повышение  чувствительности к антигену. Повторное  введение того же белка может вызвать  анафилактический шок (от греч. аna – против и phylaxis – защита), проявляющийся комплексом патологических реакций (падение кровяного давления, бронхоспазм, застой крови в печени или легких), вплоть до парлича сосудодвигательного или дыхательного центра.

Биологическая ценность белков.

Биологическая ценность белков. В состав природных белков входят 20 аминокислот в различных  сочетаниях, всего же в тканях обнаружено более 100 аминокислот. Поскольку молекулы белка содержат от нескольких десятков до десятков тысяч аминокислот, из 20 исходных белков может быть построено бесчисленное множество белковых молекул.

Все природные  аминокислоты имеют L-конфигурацию, являются амфотерными электролитами и в растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации карбоксильных и аминных групп. По структуре аминокислоты подразделяются на циклические и ациклические, по особенностям метаболизма — на незаменимые (эссенциальные) и заменимые. Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме животных (или синтезируются медленно) и должны поступать с кормом. Заменимые аминокислоты способны заменять друг друга в рационе или синтезироваться из промежуточных продуктов углеводного (липидного) обмена при наличии специфического источника азота. Термины «заменимые» и «незаменимые» указывают лишь на необходимость включения аминокислот в рацион, но не говорят о их важности для организма. Заменимые аминокислоты так же важны, как и другие структурные элементы белка. Об этом говорит уже само наличие механизма их синтеза в организме. Для растущих крыс, поросят, телят 10 аминокислот являются незаменимыми и 10 — заменимыми.

Аргинин у крыс и свиней может синтезироваться  в орнитиновом цикле, но в количествах, недостаточных для оптимального роста. Для цыплят — урикотелических животных — аргинин является незаменимой аминокислотой, как, вероятно, и глицин. Поскольку фенилаланин превращается в заменимую аминокислоту тирозин, а метионин метаболизируется с образованием цистеина, включение в рацион достаточного количества обоих компонентов приводит к сокращению потребности в незаменимых предшественниках. На основании этого некоторые авторы относят аргинин, тирозин и цистеин к группе «условно заменимых» аминокислот.

Аминокислотный  состав белка (наряду со степенью использования  аминокислот после всасывания) определяет его питательную ценность. Биологически полноценным является белок, состав которого обеспечивает потребность организма во всех аминокислотах при данном физиологическом состоянии. К таким белкам относятся белки яиц, молока, рыбы, мяса.

Растительные  белки в большинстве своем  неполноценны, что объясняется сравнительно низким содержанием в них некоторых  незаменимых аминокислот. Так, белок злаковых культур беден лизином, кукурузы—лизином и триптофаном, бобовых — метионином. Аминокислоту, недостаток которой вызывает нарушение синтеза белка организма, называют лимитирующей.