Шпаргалка по "Физическая химия"

Уравнение Аррениуса устанавливает связь между энергией активации и скоростью протекания реакции:

k — константа скорости реакции, A — фактор частоты для реакции, R — универсальная газовая постоянная, T — температура в кельвинах.

С повышением температуры растёт вероятность  преодоления энергетического барьера.

Для количественного описания температурных  эффектов в химической кинетике для  приближённых вычислений кроме уравнения  Аррениуса используют правило Вант-Гоффа: повышение температуры на 10 К увеличивает для большинства реакций скорость в 2-4 раза. Математически это означает, что скорость реакции зависит от температуры степенным образом:

где γ — температурный коэффициент скорости (его значение лежит в интервале от 2 до 4). Правило Вант-Гоффа является весьма грубым и применимо только в очень ограниченном интервале температур.

Переходное состояние — состояние системы, при котором уравновешены разрушение и создание связи. В переходном состоянии система находится в течение небольшого (10⁻¹⁵ с) времени. Энергия, которую необходимо затратить, чтобы привести систему в переходное состояние, называется энергией активации. В многоступенчатых реакциях, которые включают в себя несколько переходных состояний, энергия активации соответствует наибольшему значению энергии. После преодоления переходного состояния молекулы вновь разлетаются с разрушением старых связей и образованием новых или с преобразованием исходных связей. Оба варианта возможны, так как происходят с высвобождением энергии. Существуют вещества, способные уменьшить энергию активации для данной реакции. Такие вещества называют катализаторами. Биологи же такие вещества называют ферментами. I - энергетический уровень до реакции

II - более низкий энергетический уровень после реакции

ΔН - выделившиеся энергия в ходе реакции

К – уровень наименьшего запаса энергии, для взаимодействия молекул

Е_{акт 1} - энергия активации прямой реакции

Е_{акт 2} - энергия активации обратной реакции

В большинстве случаев для расчета энергии активации Е_а по экспериментальным данным используют интегральную форму уравнения Вант-Гоффа-Аррениуса или его запись в виде:

lgK = lgKo - Е а/2,303 RT      (9)

Следовательно, lgK линейно зависит от обратной абсолютной температуры

Значение Е_а находят по тангенсу угла наклона прямой, проходящей через экспериментальные точки: Е _а= -2,303Rtgα.

Предэкспоненциальный множитель  К₀ определяется отрезком, отсекаемым продолжением прямой на оси ординат при 1/Т = 0.

Если имеются значения константы  скорости химической реакции при  двух температурах, то из уравнения (9) можно получить:

Е_а =(2,303RT₁T₂ lgK₂ /K₁ )/(T₂-T₁)                             (10)

Энергия активации Е_а имеет размерность энергия/моль и измеряется в единицах Дж/моль. Размерность К₀ совпадает с размерностью константы скорости. Теория и экспериментальные данные (для широкого температурного интервала) показывают, что Е_а и К зависят от температуры. Однако эту зависимость можно не учитывать, если реакции исследуются в достаточно узком температурном интервале.

Изложенный выше метод расчета  Е_а предполагает, что константы скорости реакций при различных температурах известны.

Однако, есть способ расчета Е_а, так называемый метод трансформации, который не требует знания K=f(T).

Пусть при температурах T₁ и T₂ в смесях одного и того же начального состава протекает химическая реакция. Если к моментам  времени τ₁ и τ₂ реакция прошла на одну и ту же глубину, то есть изменения концентраций исходных веществ или продуктов реакции одинаковы, то отношение скоростей реакции равно:

W₁ / W₂ = (dC/d τ₁ ) /(dC/d τ₂) = d τ₂ / d τ₁.                      (11)

Заменим в уравнении (11) скорости реакций  при заданных температурах соотношением

.   (11а)

Таким образом, отношение K₁ /K₂ можно заменить отношением τ₁ / τ₂

Подставим в отношение (11а) значения констант скорости при температурах T₁ и Т₂, используя уравнение Аррениуса:

K₀exp(-E_a/RT₁)/ K₀exp(-Ea/RT₂) = d τ₂ / d τ₁.

Полагая, что для узкого температурного интервала К₀ и Е_а= const находим

ехр[-Ea/R(l/T₁ - 1/Т2)] = d τ₂ / d τ₁.                           (12)

Разделение переменных и интегрирование дают:

ехр[-Еа(Т₂ – T₁ )/RT₁ T2 ] = τ₂ /  τ₁.                             (13)

Следовательно, при заданных T₁ и Т₂ отношение τ₂ / τ₁  для реакций, протекающих на одну и ту же глубину, постоянно и называется коэффициентом трансформации. Если этот коэффициент известен, то значение энергии активации рассчитывается по формуле:

Е_а = R[T₁ T₂ /(Т₂ – T₁)]-ln(τ₂ / τ₁).

 

43.Катализ, основные свойства катализатора

Ката́лиз - избирательное ускорение одного из возможных термодинамически разрешенных направлений химической реакции под действием катализаторов, которые многократно вступают в промежуточное химическое взаимодействие с участниками реакции и восстанавливают свой химический состав после каждого цикла промежуточных химических взаимодействий. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Йёнсом Якобом Берцелиусом. Катализатор изменяет механизм реакции на энергетически более выгодный, то есть снижает энергию активации. Катализатор образует с молекулой одного из реагентов промежуточное соединение, в котором ослаблены химические связи. Это облегчает его реакцию со вторым реагентом. Важно отметить, что катализаторы ускоряют обратимые реакции, как в прямом, так и в обратном направлениях. Вещества , которые замедляют реакцию называются ингибиторами. Если при добавлении катализатора к реагирующей системе происходит ускорение химического процесса , то такое явление называют положительным катализом, а при замедлении реакции отрицательным катализом. Реакции в которых катализатором является исходные или конечные продукты называются автокаталитическими.

Каталитические процессы имеют  ряд общих характерных особенностей:

1. Отсутствие стехиометричесих соотношении между катализатором и реагирующими веществами. Катализатор во время процесса не расходуется и остается химически неизменным.
2. Катализатор не влияет на константу равновесия при обратимых реакциях. Он не может вызывать те реакции, которые в его отсутствии не идут, а только увеличивает скорость ТД возможных реакции.
3. Не существует универсальных катализаторов, для каждой конкретной реакции требуется свой особый катализатор.
4. В присутствии катализатора константа скорости реакции увеличивается, а константа равновесия не изменяется, т.е. катализатор не смещает химического равновесия, он способствует лишь более быстрому его достижению.

Каталитические реакции по фазовому составу участников и катализатора , а не по существу механизма процесса удобно разделить на гомогенный и  гетерогенный.

При гомогенном катализе катализатор  и реагирующие вещества находятся  в одной фазе- газовой или в  растворе.

Плюсы:

• Высокая активность
• Однородные активные частицы

Минусы:

• Сложность отделения от реакционной смеси

Часто неустойчивы и  не подлежат регенерации.

При гетерогенном катализе реагент  и катализатор находятся в  разных фазах.

Плюсы:

• Стабильность
• Легко отделяемые от реакционной смеси
• Возможность использования в проточных установках
• Регенерация

Минусы:

• Меньшая активность по сравнению с гомогенными катализаторами
• Требуют жестких условий процесса
• Неоднородность активных центров

 По признакам относящимся  к катализатору, гомогенный катализ  подразделяется на кислотно-основной  и окислительно-восстановительный. 

Ферменты-«Природные катализаторы» 

белковые молекулы, регулирующие биохимические  реакции.

Плюсы:

• обладают очень высокой активностью и селективностью

Минусы:

работают только при  определенных условиях, таких, в которых  протекают реакции в живых  организмах.

44. биогенные  каталитические реакции. Кинетический  анализ гомогенной каталитической  реакции.

Явление катализа распространено в природе (большинство процессов, происходящих в живых организмах, являются каталитическими) и широко используется в технике (в нефтепереработке и нефтехимии, в производстве серной кислоты, аммиака, азотной кислоты и др.). Большая часть всех промышленных реакций — это каталитические.

Ферменты – это особые белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах. Ферменты – уникальные катализаторы, обладающие непревзойденной эффективностью действия и высокой селективностью.

В настоящее время известно более 2000 ферментов, многие из которых катализируют одну реакцию. Активность большой группы ферментов проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы, называемых кофакторами. В качестве кофакторов выступают ионы металлов или органические соединения. Примерно третья часть ферментов активируется переходными металлами.

Ионы металлов в ферментах выполняют ряд функций: являются электрофильной группой активного центра фермента и облегчают взаимодействие с отрицательно заряженными участками молекул субстрата,  формируют каталитически активную конформацию структуры фермента (в формировании спиральной структуры РНК, участвуют ионы цинка и марганца),  участвуют в транспорте электронов (комплексы переноса электрона). Способность иона металла выполнять свою роль в активном центре соответствующего фермента зависит от способности иона металла к комплексообразованию,   геометрии и устойчивости образуемого комплекса. Это обеспечивает повышение селективности фермента по отношению к субстратам, активации связей в ферменте или субстрате посредством координации и изменении формы субстрата в соответствии со стерическими требованиями активного центра.

Биокомплексы  различаются по устойчивости. Одни из них настолько прочны, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. В тех случаях, когда связь кофактора и белка фермента прочна и разделить их трудно, его называют «простетической группой». Такие связи обнаружены в ферментах, содержащих гем-комплексное соединение железа с производным порфина. Роль металлов таких комплексов высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Данные ферменты относят к специфическим ферментам.

Примерами таких соединений является хлорофилл, полифенилоксидаза, витамин В₁₂, гемоглобин и некоторые металлоферменты (специфические ферменты). Немногие ферменты  участвуют только в одной определенной или единственной реакции.

Каталитические  свойства большинства ферментов  определяются активным центром, образуемым разными микроэлементами. Ферменты синтезируются на период выполнения функции. Ион металла выполняет  роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без  потери физиологической активности фермента. Такие отнесены к неспецифическим ферментам.

Биокомплексы различаются по устойчивости. Одни из них настолько прочны, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. В тех случаях, когда связь кофактора и белка фермента прочна и разделить их трудно, его называют «простетической группой». Такие связи обнаружены в ферментах, содержащих гем-комплексное соединение железа с производным порфина. Роль металлов таких комплексов высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Данные ферменты относят к специфическим ферментам.

Примерами таких соединений является хлорофилл, полифенилоксидаза, витамин В₁₂, гемоглобин и некоторые металлоферменты (специфические ферменты). Немногие ферменты  участвуют только в одной определенной или единственной реакции.

Каталитические  свойства большинства ферментов  определяются активным центром, образуемым разными микроэлементами. Ферменты синтезируются на период выполнения функции. Ион металла выполняет  роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без  потери физиологической активности фермента. Такие отнесены к неспецифическим ферментам.

45. Электрохимия, особенности электрохимических  реакций. 

ЭЛЕКТРОХИМИЯ, раздел физ. химии, к-рый изучает системы, содержащие ионы (р-ры, расплавы и твердые электролиты), а также процессы и явления с участием заряженных частиц (ионов и электронов), имеющие место на границе раздела двух фаз. Обычно одной из фаз является металл или полупроводник, другая фаза - р-р или расплав электролита либо твердый электролит. Для таких двухфазных систем термин "электрохимия" имеет более узкий смысл как наука, изучающая взаимод. зарядов металла или полупроводника с ионами и молекулами р-ра (расплава, твердого электролита). Часто это взаимод. сопровождается возникновением в цепи электрич. тока, тогда электрохимию можно определить как науку, изучающую физ.-хим. процессы, к-рые сопровождаются появлением электрич. тока или, наоборот, возникают под действием электрич. тока на хим. соединения. Последнее определение широко распространено, хотя и является наиб. узким.