Автор работы: Пользователь скрыл имя, 29 Апреля 2013 в 22:31, контрольная работа
В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.
1. Классификация и номенклатура ферментов. Класс
«Оксидоредуктазы». Действие лактатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, полифенолоксидазы и их роль в ферментативном окислении продуктов………….3
2. Общая характеристика нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Азотистые основания. Нуклеотиды и нуклеозиды. Фосфоэфирная и гликозидная связи и их роль в ковалентной структуре нуклеиновых кислот……………………...................9
3. Каким химическим изменениям подвержены жиры при длительном хранении крупы? Как изменяется кислотное число в пропаренной и непропаренной крупе……………………………………………................................18
Список литературы…………………………………………................................21
Оренбургский Государственный университет
Уфимский филиал
Контрольная работа №_________
По____________________________
______________________________
Студента______________________
Ф.И.О. преподавателя_________________
Группа___________________
Шифр студента____________
Учебный год______________
Содержание
1. Классификация и
номенклатура ферментов. Класс
«Оксидоредуктазы». Действие лактатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, полифенолоксидазы
и их роль в ферментативном окислении
продуктов………….3
2. Общая характеристика нуклеиновых кислот
(ДНК и РНК). Азотистые основания. Нуклеотиды
и нуклеозиды. Фосфоэфирная и гликозидная
связи и их роль в ковалентной структуре
нуклеиновых кислот……………………................
3. Каким химическим
изменениям подвержены жиры
Список литературы…………………………………
1. Классификация
и номенклатура ферментов.
«Оксидоредуктазы». Действие лактатдегидрогеназы,
алкогольдегидрогеназы, полифенолоксидазы
и их роль в ферментативном окислении
продуктов.
Классификация и номенклатура ферментов
Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.
Рабочее название
В названии большинства
ферментов содержится суффикс "аза",
присоединённый к названию субстрата
реакции, например уреаза, сахараза, липаза,
нуклеаза или к названию химического
превращения определённого
Классы ферментов
Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.
Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные
реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют
по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+
оксидоредуктаза для лактатдеги
Различают следующие
основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы,
катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталаз
Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».
Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.
Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных ипептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.
Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О,
С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы».
Например, фумарат-гидратаза (
Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».
К этому же классу относят рацемазы
и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярные
оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы
Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X: Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой изглутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.
Оксидоредуктазы. Класс ферментов, катализирующих обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос восстановительных эквивалентов (двух атомов Н, двух электронов или гидрид-иона Н -) от восстановителя (специфический субстрат реакции) к окислителю (относительно неспецифический субстрат), например:
АН 2 - восстановитель, В - окислитель
Подклассы оксидоредуктазы (их 17) сформированы по типу окисляемого вещества (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя. Оксидоредуктазы всех подклассов, для которых акцептором служит не О 2, а любое другое соединение называются дегидрогеназами, или редуктазами, если акцептор О2 оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты называются оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксигеназами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде группы ОН-гидроксилазами.
К оксидоредуктазам относится большая
группа ферментов (около 20% от общего
их числа). Многие оксидоредуктазы (около
170 ферментов) в качестве акцепторов используют
никотинамидные коферменты никотинамидадениндинуклеотид
(НАД) и никотин-
Ряд дегидрогеназ в качестве
акцептора содержит химически прочно
связанный с ферментом
Лактатдегидрогеназа — гликолитический фермент, обратимо катализирующий окисление L-лактата в пировиноградную кислоту. Для лактатдегидрогеназы в качестве промежуточного акцептора водорода требуется НАД.
Реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, может быть представлена в следующем виде:
L-лакгат + НАД ↔ пируват + НАД Н + Н+.
Фермент широко распространен в организме человека.
По степени убывания активности энзима органы и ткани могут быть расположены в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови. В последней обнаружено несколько различных белков (изоэнзимов), обладающих каталитическими свойствами этого фермента. Изменения в строении белковой части изофермента обусловливают их различные физико-химические свойства, что, в частности, сказывается в неодинаковой электрофоретической подвижности разновидностей этого фермента в агаровом, крахмальном, полиакриламидном и других гелях.
В сыворотке крови обнаружено пять изоэнзимов лактатдегидрогеназы: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5, располагающихся в геле в порядке убывания их электрофоретической подвижности. Установлено, что фракция ЛДГ1 происходит в основном из ткани сердца, ЛДГ5 — из печени. В отличие от последней ЛДГ1 обладают большей устойчивостью к действию мочевины.
Лактатдегидрогеназа содержится не только в сыворотке, но и в значительном количестве в эритроцитах, поэтому сыворотка, используемая для анализа, должна быть свежей, лишенной следов гемолиза.
Исследование общей активности фермента характеризует интенсивность окислительно-восстановительных процессов организма, а определение активности отдельных изоэнзимов ЛДГ способствует диагностике некоторых заболеваний сердца, печени и других органов.
Принцип метода
Лактатдегидрогеназа (L-лактат, НАД-оксидоредуктаза) катализирует превращение лактата в пируват при одновременном восстановлении НАД в НАД (Н), который далее восстанавливает в присутствии N-метилфеназонийметилсульфата йоднитротетразолиевый фиолетовый в красный формазан. Одновременно с определением общей каталитической активности лактатдегидрогеназы можно определять и долю фермента, устойчивого к действию мочевины, что характерно главным образом для изофермента сердечной фракции.
Пределы активности: ЛДГ при температуре 37 °С — 0,66 0—2,66 мккат/л, Доля фермента, устойчивая к действию мочевины (%), — 60—80.
Алкогольдегидрогеназа — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии никотинамидадениндинуклеотида. Алкогольдегидрогеназы являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40000 и содержащими ион цинка Zn.
Катализирует реакцию: Сорбит + NAD ⇔ Фруктоза + NADH2
Является специфическим
для клеток печени. Появление его
в сыворотке крови
Оптимум действия фермента находится при pH 8,0. Цианиды, йодоацетат тормозят действие энзима.
Полифенолоксидаза (П. Ф.О.) очень активный фермент, ускоряющий окислительные процессы в сусле. Процесс этот необратим, а хиноны, быстро полимеризуясь дают темно-окрашенные соединения. Поэтому, цвет виноградного сусла из зеленоватого, при контакте с воздухом, становится бурым, коричневым. Действие окислительного фермента хорошо инактивирует сернистая кислота, а вносимый одновременно бентонит удаляет полифенолоксидазу. Локализуется фермент полифенолоксидаза на твердых частях ягоды винограда, поэтому сокращают контакт сусла с мезгой, отбирают только сусло – самотек. Прессовые фракции содержат значительно больше этого фермента, поэтому их обрабатывают отдельно.
2. Общая характеристика нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Азотистые основания. Нуклеотиды и нуклеозиды. Фосфоэфирная и гликозидная связи и их роль в ковалентной структуре нуклеиновых кислот.
Нуклеиновые кислоты - это биополимеры, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев - нуклеотидов. Поэтому их называют также полинуклеотидами. Важнейшей характеристикой нуклеиновых кислот является их нуклеотидный состав. В состав нуклеотида - структурного звена нуклеиновых кислот - входят три составные части:
1. Азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое. В нуклеиновых кислотах содержатся основания 4-х разных видов: два из них относятся к классу пуринов и два – к классу пиримидинов. Азот, содержащийся в кольцах, придает молекулам основные свойства.
2. моносахарид - рибоза или 2-дезоксирибоза. Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит пять углеродных атомов, т.е. представляет собой пентозу.