Контрольная работа по "Биологической химии"

Рисунку 4  соответствует взвамодействие белок-белок или регуляция каталитической активности ферментов ассоциацией/диссоциацией протомеров. Этот путь регуляции характерен для белков с четвертичной структурой. Ассоциация или диссоциация протомеров фермента приводит к изменению его конформации и изменению каталитической активности. Является вторичным способом регуляции, которому предшествуют другие типы регуляции активности ферментов. В качестве примера регуляции каталитической активности ферментов ассоциацией/диссоциацией протомеров можно привести регуляцию активности протеинкиназ.

 

Задание 43.

К препарату митохондрий добавили оксалоацетат, меченный 14 С по углероду карбонильной группы. Какое положение займет меченный углерод после одного оборота цикла Кребса?

Решение:

После полного оборота цикла Кребса меченный углерод вновь займет место в карбонильной группе оксалоацетата.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

    Задание 61.

Назовите ферменты дыхательной цепи, их субстраты и продукты, напишите уравнения реакций, которые они катализируют.

Решение:

Клеточное дыхание — это окислительный, с участием кислорода распад органических питательных веществ, сопровождающийся образованием химически активных метаболитов и освобождением энергии, которые используются клетками для процессов жизнедеятельности.

Общее уравнение процесса дыхания приняло следующий вид:

С6Н12О6 + 602 ► 6С02 + 6Н20 + энергия (2875 кДж/моль)

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ОКСИРЕДУКТАЗЫ)

К этой группе ферментов относятся: 1) дегидрогеназы, отнимающие водород от окисляемого субстрата, 2) каталазы, расщепляющие перекись водорода, 3) пероксидазы, использующие перекиси для окисления различных соединений.

Окисление субстрата путем дегидрирования представляет собой самый распространенный в живой природе способ окисления. Схематически реакция дегидрирования может быть показана уравнением:

Субстрат (S), отдающий водород, называется донатором, или донором, а фермент, принимающий водород,— его акцептором. Фермент, принявший водород, передает его другим акцепторам: соответствующим ферментам—дегидрогеназам, различным органическим веществам или кислороду воздуха. В любом случае окисление субстрата непременно сопровождается сопряженным восстановлением какого-либо соединения, т. е. реакция является окислительно-восстановительной.

Дегидрогеназы, как все ферменты, специфичны и называются по имени окисляемого субстрата: дегидрирующие этиловый спирт—алкогольдегидрогеназой, изолимонную кислоту—изоцитратдегидро-геназой и т. д.

Все известные дегидрогеназы делятся на две большие группы: анаэробные, не способные использовать в качестве акцептора водорода кислород воздуха, и аэробные, способные передавать водород кислороду воздуха.

Анаэробные дегидрогеназы представляют собой двухкомпонентные ферменты. Их кофермент обладает высокой реакционной способностью. Он отнимает водород от окисляемого субстрата и превращается в восстановленную форму НАД·Н2.

Кофермент других анаэробных дегидрогеназ отличается от НАД тем, что имеет на один остаток фосфорной кислоты больше. В соответствии с этим он называется никотинамидадениндинуклеотидфосфат или сокращенно НАДФ. Так же, как НАД, НАДФ отнимает водород от окисляемого субстрата и превращается в восстановленную форму НАДФ·Н2.

Свой водород анаэробные дегидрогеназы передают аэробным дегидрогеназам или различным органическим соединениям. НАД·Н2, например, способен передать водород уксусному альдегиду, который при этом превращается в этиловый спирт, а фермент переходит в окисленную форму и снова может вступить в реакцию с субстратом. Анаэробные дегидрогеназы, отнимающие водород от окисляемого субстрата, называются первичными деги-дрогеназами. Первичные дегидрогеназы НАД и НАДФ в клетке находятся в состоянии динамического равновесия. Под влиянием специального фермента они способны превращаться друг в друга:

К аэробным дегидрогеназам в числе других относятся ферменты, содержащие в своей активной группе рибофлавин, витамин В2.

Эти ферменты называются флавопротеидами (флавус—желтый). В окисленной форме они имеют желтый цвет, в восстановленной—бесцветны. Среди флавиновых коферментов наибольшее распространение имеют флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).

ФМН входит в состав очень широко распространенного и хорошо изученного желтого дыхательного фермента, который играет важную роль в окислении углеводов. Субстратом для желтого фермента служит исключительно анаэробная дегидрогеназа и поэтому он называется дегидрогеназой восстановленного НАДФ. Он стоит вторым в последовательной цепочке дегидрогеназ.

ФАД—это активная группа ферментов, катализирующих окисление аминокислот. Восстановленные формы некоторых флавиновых ферментов способны передавать водород кислороду воздуха, но большинство передает его другим аэробным дегидрогеназам.

Аэробные дегидрогеназы, которые в качестве акцептора водорода используют исключительно кислород, называются оксидазами. При восстановлении оксидазами кислорода образуются вода или перекись водорода. Субстратом для оксидаз служат восстановленные формы анаэробных и аэробных дегидрогеназ, а также различные органические соединения. Среди оксидаз особенно большое значение имеют полифенолоксидаза—компонент полифенольной системы и цитохромоксидаза, образующая вместе с цитохромами цитохромную систему.

Полифенольная система состоит из хинона, полифенола и полифенолоксидазы. Хинон может служить акцептором водорода для дегидрогеназ. При этом он восстанавливается в полифенол. Полифенолоксидаза отнимает водород от полифенола и передает его кислороду воздуха. Полифенол при этом превращается в хинон и снова воспринимает водород от дегидрогеназы, Путь атомов водорода в полифенольной системе можно представить следующей схемой:

 

Полифенолоксидаза обнаружена в грибах, высших растениях и некоторых бактериях. Она способна окислять моно-, ди- и трифенолы. Полифенольная система имеет важное значение в процессах дыхания растений.

Цитохромной системе принадлежит основная роль в передаче водорода от анаэробных и флавиновых дегидрогеназ молекулярному кислороду воздуха. В состав цитохромной системы входят убихиноны (жирорастворимые хиноны) и четыре цитохрома, представляющие собой протеиды, простетическая группа которых содержит железо. Железо цитохромов легко принимает и отдает электроны, т. е. легко переходит из окисной формы в закисную и обратно. Суть окислительно-восстановительных реакций, осуществляемых цитохромами, заключается в том, что один из них отнимает электрон от атома водорода, удерживаемого восстановленными формами анаэробных или флавиновых дегидрогеназ, и передает его другим цитохромам.

Последний в цепочке цитохромов—фермент цитохромоксидаза. Он передает электрон кислороду воздуха и тем самым активирует его. Такой активированный кислород вступает в реакцию с ионизированным атомом водорода, образуя воду или перекись водорода. Таким образом, цитохромы не участвуют в переносе атомов водорода, а передают только электроны, меняя при этом свою валентность.

Роль цитохромов в окислительных процессах иллюстрируется следующей схемой:

 

Цитохромы, по-видимому, являются универсальной ферментативной системой. Они обнаружены в клетках животных, растений и бактерий. Они участвуют в процессах дыхания, фотосинтеза и хемосинтеза.

На рис. 6 показаны возможные пути переноса атомов водорода, осуществляемые дегидрогеназами. Как видно из схемы, путь атома водорода от субстрата до кислорода воздуха может быть различным. Рассматривая схему, следует иметь в виду специфичность ферментов и что один и тот же субстрат не всегда окисляется всеми представленными на схеме ферментами. Из схемы видно, что конечным акцептором водорода может быть не только кислород воздуха, но и органические соединения. Следует обратить внимание также на то, что даже в аэробных процессах первая стадия окисления может осуществляться анаэробными дегидрогеназами. Этот путь окисления у большинства микроорганизмов преобладает над всеми другими.

Помимо дегидрогеназ к оксиредуктазам относятся ферменты пероксидаза и каталаза. Обе они представляют собой двухкомпонентные ферменты, в активную группу которых входит трехвалентное железо. Различия в их каталитической функции связаны с особенностями белков-носителей.

Пероксидаза способна окислять различные органические соединения, используя кислород перекиси водорода или органических перекисей. Пероксидаза окисляет полифенолы, ароматические амины и играет важную роль в окислительных процессах,

 

протекающих в организме. Каталаза расщепляет перекись водорода на воду и молекулярный кислород:

препятствуя накоплению в организме ядовитой перекиси водорода и тем самым предохраняя клетки от отравления.

 

 

ГОУ ВПО «КрасГМУ

имени проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого министерства

здравоохранения и социального развити Российсой Федерации»

Фармацевтический факультет

Заочная форма обучения

 

Кафедра биохимии с курсами медицинской,

Фармацевтической и токсикологической химии

 

 

Контрольная работа № 2

(работа над ошибками)

по биологической химии

Вариант № 45

 

 

 

Студентки 2 курса 261 группы заочной формы обучения

Красноярского государственного медицинского университета

Чава Натальи Анатольевны

№ зачетной книжки: 45

 

 

 

Обратный адрес: г. Красноярск,

                                           ул. Ломоносова 94/1-311

    

 Дата отправки: 21 апреля 2014 года.

 

Задание 3.

Роль печени в обмене углеводов. Напишите схемы превращения галактозы и фруктозы в глюкозу.

Решение:

Основная роль печени в углеводном обмене заключается в обеспечении постоянства концентрации глюкозы в крови. Это достигается регуляцией между синтезом и распадом гликогена, депонируемого в печени. В печени синтез гликогена и его регуляция в основном аналогичны тем процессам, которые протекают в других органах и тканях, в частности в мышечной ткани. Синтез гликогена из глюкозы обеспечивает в норме временный резерв углеводов, необходимый для поддержания концентрации глюкозы в крови в тех случаях, если ее содержание значительно уменьшается (например, у человека это происходит при недостаточном поступлении углеводов с пищей или в период ночного «голодания»). Повышение концентрации глюкозы в печени вызывает существенное увеличение активности глюкокиназы и автоматически увеличивает поглощение глюкозы печенью (образовавшийся глюкозо-6-фосфат либо затрачивается на синтез гликогена, либо расщепляется). Основная роль печени – расщепление глюкозы – сводится прежде всего к запасанию метаболитов-предшественников, необходимых для биосинтеза жирных кислот и глицерина, и в меньшей степени к окислению ее до СО2 и Н2О. В реакциях пентозофосфатного пути в печени образуется НАДФН, используемый для восстановительных реакций в процессах синтеза жирных кислот, холестерина и других стероидов. Кроме того, при этом образуются пентозофосфаты, необходимые для синтеза нуклеиновых кислот. Наряду с утилизацией глюкозы в печени происходит и ее образование. При оценке углеводной функции печени необходимо иметь в виду, что соотношение между процессами утилизации и образования глюкозы регулируется прежде всего нейрогуморальным путем при участии желез внутренней секреции. Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. Наконец, расщепление глюкозо-6-фосфата фосфатазой обеспечивает поступление в кровь свободной глюкозы, доставляемой током крови во все органы и ткани (рис. 1).

Рис.1 Участие глюкозо-6-фосфата в метаболизме углеводов.

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы.

Метаболизм фруктозы (рис. 2) начинается с реакции фосфорилирования (реакция 1), катализируемой фруктокиназой с образованием фруктозо-1-фосфата. Фермент обнаружен в печени, а также в почках и кишечнике. Фруктозе-1-фосфат не может превращаться во фруктозо-6-фосфат из-за отсутствия соответствующего фермента. Вместо этого фруктозо-1-фосфат далее расщепляется фруктозо-1-фосфатальдолазой (альдолаза В) на глицеральдегид и дигидроксиацетон-3-фосфат (реакция 2). Последний является промежуточным продуктом гликолиза и образуется в ходе реакции, катализируемой фруктозо-1,6-бисфосфосфатальдолазой (альдолаза А). Глицеральдегид может включаться в гликолиз после его фосфорилирования с участием АТФ (реакция 3). Две молекулы триозофосфатов либо распадаются по гликолитическому пути, либо конденсируются с образованием фруктозо-1,6-бисфосфата и далее участвуют в глюконеогенезе (реакции 8, 7, 5, 9). Фруктоза в печени включается главным образом во второй путь. Часть дигидроксиацетон-3-фосфата может восстанавливаться до глицерол-3-фосфата и участвовать в синтезе триацилглицеролов.

Следует отметить, что включение фруктозы в метаболизм через фруктозо-1-фосфат минует стадию, катализируемую фосфофруктокиназой (реакция 6), которая является пунктом метаболитического контроля скорости катаболизма глюкозы. Этим обстоятельством можно объяснить, почему увеличение количества фруктозы ускоряет в печени процессы, ведущие к синтезу жирных кислот, а также их этерификацию с образованием триацилглицеролов.

 

 

 

Рис.2. Метаболизм фруктозы. а - превращение фруктозы в дигидроксиацетон-3-фосфат и глицеральдегид-3-фосфат; б - путь включения фруктозы в гликолиз и глюконеогенез; в - путь включения фруктозы в синтез гликогена.

Галактоза образуется в кишечнике в результате гидролиза лактозы. Чтобы превратить галактозу в глюкозу, необходимо изменить оптическую конфигурацию Н- и ОН-групп С4 атома в галактозе, т.е. провести реакцию эпимеризации. Эта реакция в клетке возможна только с УДФ-произ-водным галактозы. УДФ-галактоза образуется из УДФ-глюкозы (метаболит в синтезе гликогена) в ходе реакции, катализируемой уридилфосфат-4-эпимеразой (рис. 3).

Однако включению галактозы в описанную реакцию эпимеризации предшествует её фосфорилирование с образованием галактозо-1-фосфата (реакция 1 на рис. 3). Далее галактозо-1-фосфат замещает остаток глюкозы в УДФ-глюкозе с образованием УДФ-галактозы (реакция 2), т.е. прямая реакция фосфорилированной галактозы с УТФ не происходит.